Количественная характеристика состава тела, оценка соотношения жира и других компонентов являются в конечном итоге отражением баланса энергии и степени удовлетворения потребности организма в энергии.
Масса тела человека: сумма веса костей, мышц, внутренних органов, жидкости и жировой ткани. Вода составляет 60-65 от общей массы тела и является быстро изменяющимся компонентом, хотя и в небольших количествах.
В теле человека принято различать два компонента — безжировую тощую и жировую части. Безжировая тощая масса тела человека представлена белком, водой и минеральными веществами. У здорового человека тощая масса тела имеет постоянный состав: вода — 72-74 , белок — около 20 , калий 60-70 ммоль/кг у мужчин и 50-60 ммоль/кг у женщин. В отличие от тощей части тела количество жировой части может изменяться в значительных пределах.
Антропометрические методы: измерение массы тела, роста (длины тела), окружности талии и обхват бедер, толщины подкожных жировых складок, окружностей различных частей тела и расчет ряда индексов и соотношений. Антропометрические измерения включают массу тела, рост (длина тела), окружности тела и конечностей и толщину подкожных жировых складок.
У детей скорость роста является абсолютным показателем положительного энергетического баланса. У взрослых изменения массы тела также свидетельствуют об изменении баланса потребляемой и затрачиваемой энергии.
Масса тела является основной мерой накопления жира в организме и мерой пищевого статуса. Однако абсолютные величины массы тела зависят в значительной степени от роста человека и размеров частей тела. Поэтому для диагностики пищевого статуса используется характеристика соотношения массы тела и роста.
Классификация индекса массы тела.
Предложено несколько показателей, характеризующих соотношение массы тела и роста. Наиболее доступен и информативен — индекс массы тела (ИМТ, индекс Кетле), который расчитывается по формуле: масса тела, кг/рост, м)2.
Формула ИМТ учитывает увеличение массы тела при увеличении роста, т.е. оценка величин ИМТ не зависит от роста человека, пригоден для характеристики пищевого статуса и диагностики ожирения только у взрослых в возрасте от 20 до 65 лет. У детей и подростков метод расчета ИМТ для диагностики пищевого статуса (недостаточности питания, ожирения) не принят, так как величина ИIМТ изменяется с возрастомэ. Величина ИМТ прямо коррелирует с количеством жира в организме, т.е. со степенью ожирения. Это установлено путем сопоставления ИМТ и плотности тела или других методом объективной оценки отложения жира. Однако только по ИМТ невозможно дифференцировать ожирение от увеличения массы тела за счет мускулатуры или отеков.
Медицинское значение ИМТ заключается в том, что его величина более 25-30 прямо коррелирует с риском смертности от хронических неинфекционных заболеваний, в развити которых играют роль избыточная масса тела и ожирение.
Для популяции среднее нормальное значение ИМТ принято равным 22. По ИМТ устанавливаются 3 степени энергетической недостаточности и 3 степени ожирения. Нормальные величины ИМТ для развитых стран приняты в интервале 20-25, а для развивающихся стран приемлемым считается 18,5-25,0. Нормативные величины ИМТ и одинаковы для мужчин и женщин.
Как высокие, так и низкие величины ИМТ связаны с риском для здоровья. Зависимость риска заболеваний от ИМТ характеризуется Y- или Т-образной кривой. При низких ИМТ возрастает риск инфекционных заболеваний и заболеваний желудочно-кишечного тракта. При высоких величинах ИМТ, характеризующих ожирение, увеличивается риск сердечно-сосудистых заболеваний, гипертонии, сахарного диабета 2 типа, желчнокаменной болезни, некоторых форм рака — молочной железы и матки у женщин, рака предстательной железы и почек — у мужчин.
Читайте также: Мои любимые ткани ул немига 12
ИМТ может быть интерпретирован неправильно при наличии отеков или при сильно развитой мускулатуре. Поэтому для окончательного установления диагноза ожирения необходимо привлекать другие методы оценки отложения жира, например измерение толщины жировых складок, окружности талии и бедер.
Толщина подкожных жировых складок свидетельствует о величине депо подкожного жира, что, в свою очередь, является показателем общего депо жира в организме. Распределение жира в подкожной клетчатке зависит от пола, возраста, национальных особенностей строения тела. Для оценки отложения жира используется измерение толщины складок в области трехглавой и двуглавой мышц плеча, в подлопаточной области, над гребнем подвздошной кости, в подмышечной области. Толщину складок измеряют специальным прибором калипером, обеспечивающим стандартное давление на складки (10 г/мм2) и другие условия измерения.
Наиболее часто используется измерение толщины подкожной жировой складки в области трехглавой мышцы — на задней поверхности левой руки на середине расстояния между локтевым отростком и акромионом лопаточной кости. Рука сгибается в локтевом суставе на 90°, находятся локтевой отросток и акромион, отмечается середина расстояния между отростками. Затем рука испытуемого опускается свободно вдоль туловища, большим и указательным пальцами захватывается вертикальная кожная складка с подлежащим жиром, по линии, соединяющей отростки, оттягивается от мышцы и измеряется толщина складки калипером. Фиксируется среднее из трех измерений. Калиперы имеют различное устройство, и нужно следовать инструкции по их применению. Измерение толщины жировых складок характеризуется плохой воспроизводимостью результатов и дает большие погрешности при повторных сравнениях. Это подчеркивает необходимость тщательной подготовки и опыта проводящего измерение.
Информативность толщины жировых складок в различных местах зависит от возраста, пола, национальности и генетических особенностей, а также от характера отложения жира при заболеваниях. Например, при диабете отложение жира и толщина складок больше на туловище, чем на конечностях. Изменение массы тела при лечении ожирения также может характеризоваться потерей жира в разных точках. Поэтому для адекватной оценки характера отложения проводится измерение толщины складок в нескольких точках. Рекомендуется измерять, по крайней мере, одну складку на конечностях в области трицепса и одну складку на туловище под левой лопаткой. Иногда используется сумма толщины складок в двух упомянутых точках.
Площадь сечения жировой складки в срединной области плеча рассчитывается по толщине жировой складки и длине окружности плеча. Площадь сечения жировой складки является полезным индексом, позволяющим оценить количество жира в теле. Для расчета площади сечения используется уравнение:
А = ТЖС х С1/2 — л х (ТЖС)2 /4, где А — площадь сечения жировой складки, ТЖС — толщина жировой складки, C1 — окружность плеча.
Окружность талии и обхват бедер.
Отношение окружности талии к обхвату бедер является простым методом характеристики распределения жира в разных участках тела, оно увеличивается с возрастом и у лиц с выраженным ожирением. Сравнение этого соотношения с данными компьютерной томографии установило положительную корреляцию величины соотношения с отложением жира в брюшной полости на уровне пупка.
Расчет соотношения окружности талии и бедер характеризует локализацию преимущественного отложения жира и тип ожирения андроидный (мужской, абдоминальный) и гиноидный (женский). Окружность талии/бедер более 1,0 у мужчин и более 0,8 у женщин свидетельствует об ожирении по мужскому типу.
© Государственное бюджетное учреждение здравоохранения Астраханской области Александро-Мариинская областная клиническая больница, 2022
Читайте также: Сшить самой берет из ткани
Все права на любые материалы, опубликованные на сайте, защищены в соответствии с российским и международным законодательством об авторском праве и смежных правах. Использование любых текстовых, аудио-, фото- и видеоматериалов, размещённых на сайте, допускается только с разрешения правообладателя и ссылкой на www.amokb.ru.
ИМЕЮТСЯ ПРОТИВОПОКАЗАНИЯ, ТРЕБУЕТСЯ КОНСУЛЬТАЦИЯ СПЕЦИАЛИСТА
Мышечные белки
А.Я. Данилевский впервые разделил экстрагируемые из мышц белки на 3 класса: растворимые в воде, экстрагируемые 8–12 % раствором хлорида аммония и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю первых приходится около 35%, вторых – 45% и третьих – 20% от всего количества мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой.
Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин «миоген» также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью: например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазмати-ческих белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков – пар-вальбумины, которые способны связывать ионы Са 2+ . Их физиологическая роль остается еще неясной.
К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомио-зин – белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.
Рис. 20.3. Строение молекулы миозина. Объяснение в тексте.
Миозин составляет 50–55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939– 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000–210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головка» молекулы), способную соединяться с актином. Эти «головки» выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в «головке» миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково.
Читайте также: Кожаная ткань из чего сделана
Кратковременная обработка трипсином расщепляет молекулу миозина на два фрагмента. Из хвостового участка (С-концевой участок молекулы) образуется легкий меромиозин (ЛММ) — фрагмент длиной 90 нм, а из остальной части, включающей «головки»,- тяжелый меромиозин (ТММ). ЛММ, подобно миозину, образует нити, однако он не обладает АТФазной активностью и не связывает актин. ТММ катализирует гидролиз АТФ и связывает актин. ТММ можно расщепить далее путем более длительной обработки трипсином или папаином, в результате чего получается один S2-фрагмент длиной 40 нм с мол. массой 62000 и два S1-фрагмента с мол. массой 110000, представляющие собой «головки» миозина.
Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование, полученное путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина (рис. 20.4).
Актин, составляющий 20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в 1942 г. Известны две формы актина: глобулярный актин (G-актин) и фибриллярный актин (F-актин). Молекула G-актина с мол. массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в обра-
Рис. 20.4. Строение толстого миозинового филамента.
зовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полиме-ризуется в F-актин (фибриллярная форма). На электронных микрофотографиях волокна F-актина выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой (рис. 20.5).
Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Ак-томиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg 2+ и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg 2+ , активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны.
Как отмечалось, кроме рассмотренных основных белков, в миофибрил-лах содержатся также тропомиозин, тропонин и некоторые другие ре-гуляторные белки.
Тропомиозин был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух α-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм; его мол. масса 65000. На долю тропомиозина приходится около 4–7% всех белков миофибрилл.
Тропонин – глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г.; его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиози-ном. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са 2+ (рис. 20.6).
Установлено, что тропонин (его субъединицы Тн-Т и Тн-I) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина in vitro к регуляции мышечного сокращения, остается пока открытым.
Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином. Известно, что строма скелетных мышц, остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечной кашицы солевыми растворами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов стенок сосудов и нервов, а также сарколеммы и некоторых других структур.
Рис. 20.6. Структура тонкого филамента.
1 — актин; 2 — тропомиозин; 3 — тропонин С; 4 — тропонин I; 5 — тропонин Т.