Выделяют несколько последовательных этапов запуска и осуществления мышечного сокращения.
1. Потенциал действия распространяется вдоль двигательного нервного волокна до его окончаний на мышечных волокнах.
2. Каждое нервное окончание секретирует небольшое количество нейромедиатора ацетилхолина.
3. Ацетилхолин действует на ограниченную область мембраны мышечного волокна, открывая многочисленные управляемые ацетилхолином каналы, проходящие сквозь белковые молекулы, встроенные в мембрану.
4. Открытие управляемых ацетилхолином каналов позволяет большому количеству ионов натрия диффундировать внутрь мышечного волокна, что ведет к возникновению на мембране потенциала действия.
5. Потенциал действия проводится вдоль мембраны мышечного волокна так же, как и по мембране нервного волокна.
6. Потенциал действия деполяризует мышечную мембрану, и большая часть возникающего при этом электричества течет через центр мышечного волокна. Это ведет к выделению из саркоплазматического ретикулума большого количества ионов кальция, которые в нем хранятся.
7. Ионы кальция инициируют силы сцепления между актиновыми и миозиновыми нитями, вызывающие скольжение их относительно друг друга, что и составляет основу процесса сокращения мыщц.
8. Спустя долю секунды с помощью кальциевого насоса в мембране саркоплазматического ретикулума ионы кальция закачиваются обратно и сохраняются в ретикулуме до прихода нового потенциала действия. Удаление ионов кальция от миофибрилл ведет к прекращению мышечного сокращения.
Далее мы обсудим молекулярные механизмы этого процесса.
Миофибрилла в расслабленном и сокращенном состоянии. Показано (вверху), что актиновые нити (розовые) вдвинуты в пространства между миозиновыми нитями (красные). Сближение Z-дисков друг с другом (внизу).
Молекулярные механизмы мышечного сокращения
Механизм скольжения нитей для мышечного сокращения. На рисунке показан основной механизм мышечного сокращения. Показано расслабленное состояние саркомера (вверху) и сокращенное состояние (внизу). В расслабленном состоянии концы актиновых нитей, отходящие от двух последовательных Z-дисков, лишь незначительно перекрываются. Наоборот, в сокращенном состоянии актиновые нити втягиваются внутрь между миозиновыми так сильно, что их концы максимально перекрывают друг друга. При этом Z-диски притягиваются актиновыми нитями к концам миозиновых. Таким образом, мышечное сокращение осуществляется путем механизма скольжения нитей.
Что заставляет нити актина скользить внутрь среди нитей миозина? Это связано с действием сил, генерируемых при взаимодействии поперечных мостиков, исходящих от нитей миозина, с нитями актина. В условиях покоя эти силы не проявляются, однако распространение потенциала действия вдоль мышечного волокна приводит к выделению из саркоплазматическо-го ретикулума большого количества ионов кальция, которые быстро окружают миофи-бриллы. В свою очередь, ионы кальция активируют силы взаимодействия между нитями актина и миозина, в результате начинается сокращение. Для осуществления процесса сокращения необходима энергия. Ее источником являются высокоэнергетические связи молекулы АТФ, которая разрушается до АДФ с высвобождением энергии. В следующих разделах мы приведем известные детали молекулярных процессов сокращения.
Молекулярные особенности сократительных нитей
Миозиновая нить. Она состоит из множества молекул миозина, молекулярная масса каждой составляет около 480000. На рисунке показана отдельная молекула; и также — объединение многих молекул миозина в миозиновую нить, а также взаимодействие одной стороны этой нити с концами двух актиновых нитей.
В состав молекулы миозина входят 6 полипептидных цепей: 2 тяжелые цепи с молекулярной массой около 200000 каждая и 4 легкие цепи с молекулярной массой около 20000 каждая. Две тяжелые цепи спирально закручиваются вокруг друг друга, формируя двойную спираль, которую называют миозиновым хвостом. С одного конца обе цепи изгибаются в противоположных направлениях, формируя глобулярную полипептидную структуру, называемую миозиновой головкой. Таким образом, на одном конце двойной спирали молекулы миозина образуются 2 свободные головки; 4 легкие цепи также включены в состав миозиновой головки (по 2 в каждой). Они помогают регулировать функцию головки во время мышечного сокращения.
Читайте также: Как выбрать плотность ткани для вышивания нитками с алиэкспресс
А. Молекула миозина.
Б. Объединение многих молекул миозина в одну миозиновую нить.
Показаны также тысячи миозиновых поперечных мостиков и взаимодействие их головок с прилежащими актиновыми нитями.
Миозиновая нить состоит из 200 или более отдельных молекул миозина. Видно, что хвосты молекул миозина объединяются, формируя тело нити, а многочисленные головки молекул выдаются наружу по сторонам тела. Кроме того, наряду с головкой в сторону выступает часть хвоста каждой миозиновой молекулы, образуя плечОу которое выдвигает головку наружу от тела, как показано на рисунке. Выступающие плечи и головки вместе называют поперечными мостиками. Каждый поперечный мостик может сгибаться в двух точках, называемых шарнирами. Один из них расположен в месте, где плечо отходит от тела миозиновой нити, а другой — где головка крепится к плечу. Движение плеча позволяет головке или выдвигаться далеко наружу от тела миозиновой нити, или приближаться к телу. В свою очередь, повороты головки участвуют в процессе сокращения, что обсуждается в следующих разделах.
Общая длина каждой миозиновой нити остается постоянной и равна почти 1,6 мкм. В самом центре миозиновой нити на протяжении 0,2 мкм поперечных мостиков нет, поскольку снабженные шарнирами плечи отходят в стороны от центра.
Сама миозиновая нить сплетена таким образом, что каждая последующая пара поперечных мостиков смещена в продольном направлении относительно предыдущей на 120°, что обеспечивает распределение поперечных мостиков во всех направлениях вокруг нити.
АТФ-азная активность миозиновой головки. Есть и другая особенность миозиновой головки, необходимая для мышечного сокращения: миозиновая головка функционирует как фермент АТФ-аза. Как объясняется далее, это свойство позволяет головке расщеплять АТФ и использовать энергию расщепления высокоэнергетической связи для процесса сокращения.
Актиновая нить. Актиновая нить состоит из трех белковых компонентов: актина, тропомиозина и тропонина.
Актиновая нить, состоящая из двух спиралевидных цепочек молекул F-актина и двух цепочек молекул тропомиозина, расположенных в желобках между цепочками актина.
К одному концу каждой молекулы тропомиозина прикреплен тропониновый комплекс, который запускает сокращение.
Основой актиновой нити являются две цепи белковой молекулы F-актина. Обе цепи закручиваются в спираль так же, как и молекула миозина.
Каждая цепь двойной спирали F-актина состоит из полимеризованных молекул G-актина с молекулярной массой около 42000. К каждой молекуле G-актина прикреплена 1 молекула АДФ. Полагают, что эти молекулы АДФ являются активными участками на актиновых нитях, с которыми взаимодействуют поперечные мостики миозиновых нитей, обеспечивая мышечное сокращение. Активные участки на обеих цепях F-актина двойной спирали расположены со смещением таким образом, что вдоль всей поверхности актиновой нити встречается один активный участок примерно через каждые 2,7 нм.
Читайте также: Как называют поперечные нити ткани переплетающиеся с продольными основой
Длина каждой актиновой нити — около 1 мкм. Основания актиновых нитей прочно встроены в Z-диски; концы этих нитей выступают в обоих направлениях, располагаясь в пространствах между миозиновыми молекулами.
Молекулы тропомиозина. Актиновая нить также содержит другой белок — тропомиозин. Каждая молекула тропомиозина имеет молекулярную массу 70000 и длину 40 нм. Эти молекулы спирально оплетают спираль из F-актина. В состоянии покоя молекулы тропомиозина располагаются поверх активных участков актиновых нитей, препятствуя их взаимодействию с миозиновыми нитями, лежащему в основе сокращения.
Тропонин и его роль в мышечном сокращении. По ходу молекул тропомиозина к ним периодически прикреплены другие белковые молекулы, называемые тропонином. Они представляют собой комплексы трех слабосвязанных белковых субъединиц, каждая из которых играет специфическую роль в регуляции мышечного сокращения. Одна из субъединиц (тропонин I) имеет высокое сродство к актину, другая (тропонин Т) — к тропомиозину, третья (тропонин С) — к ионам кальция. Считают, что этот комплекс прикрепляет тропомиозин к актину. Высокое сродство тропонина к ионам кальция, как полагают, инициирует процесс сокращения, о чем говорится в следующей статье.
Видео физиология мышц и мышечного сокращения — профессор, д.м.н. П.Е. Умрюхин
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
— Вернуться в оглавление раздела «Физиология человека.»
Белок миозин какая ткань
• Миозиновые белки являются преобразователями энергии, которые используют АТФ для обеспечения подвижности и генерации силы, направленных вдоль актиновых филаментов
• Миозиновая подгруппа молекулярных моторов на основе актина включает в себя по меньшей мере 18 классов, причем для многих белков существует несколько изоформ
• Одни миозины обеспечивают сокращение мышц и клеток, в то время как другие обеспечивают поддержку формы мембран и везикулярный транспорт
• Миозины играют ключевую роль в регуляции формы и полярности клеток
• Миозины участвуют в процессах передачи сигнала и реализации сенсорных ощущений
Миозины представляют собой белковые моторы, использующие энергию гидролиза связанного АТФ для генерации силы, обеспечивающей подвижность вдоль актиновых филаментов. Миозины хорошо известны из-за своей роли в мышечном сокращении. Однако экспрессия миозина не ограничивается только мышцами. Эта большая группа белков, которые экспрессируются практически во всех клетках эукариот.
Различные ее представители характеризуются структурными и биохимическими особенностями, которые предназначаются для специфических клеточных нужд.
Миозиновая группа молекулярных моторов на основе актина состоит по меньшей мере из 18 классов (или семейств), причем во многих классах белки имеют несколько изоформ. Классы различаются по результатам филогенетического анализа аминокислотных последовательностей. Все миозины, за исключением миозина VI, движутся по направлению к оперенному концу актиновых филаментов. Типы и количество миозинов, которые экспрессируются в данной клетке или организме, существенно различаются.
Например, в клетках дрожжей Saccharomyces cerevisiae экспрессируются пять миозинов, принадлежащих к трем разным классам, а у человека присутствуют сорок генов из двенадцати семейств.
Представители семейства миозинов участвуют в выполнении существенных и разнообразных клеточных функций. Для них характерно наличие трех общих доменов (головной или моторный домен, регуляторный и хвостовой домены), которые эволюционировали таким образом, что приобрели характеристики, позволяющие им выполнять в клетке различные специфические механические и регуляторные функции. Моторный и регуляторный домены управляют подвижностью, хвостовой домен участвует в полимеризации миозина и в связывании с другими клеточными компонентами, необходимыми для транспорта.
Читайте также: Лоскутная аппликация из ткани шаблоны
Достигнут большой прогресс в выяснении клеточных функций миозинов и их регуляции с участием моторных и хвостовых доменов. В таблице ниже представлены функции различных семейств миозина, другая таблица ниже суммирует свойства миозиновых доменов, а последняя таблица ниже содержит сведения об экспрессии миозинов человека. Все известные миозины можно подразделить на четыре больших функциональных группы.
Миозины, обеспечивающие мышечное и клеточное сокращение. Изоформы семейства миозин II генерируют усилия, вызывающие сокращение скелетных, сердечных и гладких мышц. Они также обеспечивают функционирование сократительного кольца при цитокинезе, миграцию клеток и прочие процессы, связанные с сократительной способностью клетки.
Миозины, обеспечивающие процессы мембранного и везикулярного транспорта. Моторы микротрубочек осуществляют цитозольный транспорт мембранных везикул на дальние расстояния. Однако некоторые миозины играют существенную роль в транспорте на короткие расстояния и в регуляции распределения везикул и органелл. Например, процессивный мотор миозин-V транспортирует пигментные органеллы, обеспечивающие окраску кожи и волос, в то время как другие миозины, например изоформы миозина-I, -VI, -IX, и -X, участвуют в формировании и транспорте везикул при эндоцитозе и фагоцитозе Миозины, играющие ключевую роль в регуляции формообразования и полярности клеток.
Миозины необходимы для образования и функционирования богатых актином специализированных поверхностных образований, таких как филоподии, стереоцилии и псевдоподии. Например, некоторые изоформы миозина-I связывают липиды мембраны с актиновым цитоскелетом и обеспечивают сокращение мембранных протрузий, богатых актином; изоформы миозина-П обеспечивают сокращение стресс-фибрилл и актиновых филаментов кортикального слоя клеток, участвующих в поддержании формы клетки; миозин-VII обеспечивает сокращаемую связь между актиновым цитоскелетом и внеклеточными матриксами.
Миозины, участвующие в процессах передачи сигнала и реализации сенсорных ощущений. Миозин участвует в процессе передачи сигнала за счет ассоциации с сигнальными белками. Например, миозин-I регулирует активность ряда кальциевых каналов, миозин III взаимодействует с сигнальными молекулами фоторецепторов глаза, миозин-IX, по-видимому, регулирует активность Rho, и миозин-XVI направляет фосфатазу в специфические области клетки. Также миозины играют важную роль в реализации сенсорных ощущений. Известны мутации в генах, кодирующих синтез миозинов-VI, -VII и -XV. Они служат причиной потери слуха, которая происходит из-за нарушений в актин-содержащих структурах клеток сенсорных волосков внутреннего уха.
В последующих статьях на сайте мы рассмотрим структуру миозина, основные механизмы генерации усилий для всех охарактеризованных миозинов, и связь этих свойств с биологической ролью содержащих их клеток.
Свойства 18 семейств миозинов.
Перечислены организмы, в которых они экспрессируются, и функции этих белков.
Для некоторых миозинов функции неизвестны. 
Структурные и кинематические свойства семейств миозинов 
Экспрессия белков семейств миозинов в клетках человека
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом