Миозины представляют собой белковые моторы, использующие энергию гидролиза связанного АТФ для генерации силы, обеспечивающей подвижность вдоль актиновых филаментов. Миозины хорошо известны из-за своей роли в мышечном сокращении. Однако экспрессия миозина не ограничивается только мышцами. Эта большая группа белков, которые экспрессируются практически во всех клетках эукариот.
Различные ее представители характеризуются структурными и биохимическими особенностями, которые предназначаются для специфических клеточных нужд.
Миозиновая группа молекулярных моторов на основе актина состоит по меньшей мере из 18 классов (или семейств), причем во многих классах белки имеют несколько изоформ. Классы различаются по результатам филогенетического анализа аминокислотных последовательностей. Все миозины, за исключением миозина VI, движутся по направлению к оперенному концу актиновых филаментов. Типы и количество миозинов, которые экспрессируются в данной клетке или организме, существенно различаются.
Например, в клетках дрожжей Saccharomyces cerevisiae экспрессируются пять миозинов, принадлежащих к трем разным классам, а у человека присутствуют сорок генов из двенадцати семейств.
Представители семейства миозинов участвуют в выполнении существенных и разнообразных клеточных функций. Для них характерно наличие трех общих доменов (головной или моторный домен, регуляторный и хвостовой домены), которые эволюционировали таким образом, что приобрели характеристики, позволяющие им выполнять в клетке различные специфические механические и регуляторные функции. Моторный и регуляторный домены управляют подвижностью, хвостовой домен участвует в полимеризации миозина и в связывании с другими клеточными компонентами, необходимыми для транспорта.
Достигнут большой прогресс в выяснении клеточных функций миозинов и их регуляции с участием моторных и хвостовых доменов. В таблице ниже представлены функции различных семейств миозина, другая таблица ниже суммирует свойства миозиновых доменов, а последняя таблица ниже содержит сведения об экспрессии миозинов человека. Все известные миозины можно подразделить на четыре больших функциональных группы.
Миозины, обеспечивающие мышечное и клеточное сокращение. Изоформы семейства миозин II генерируют усилия, вызывающие сокращение скелетных, сердечных и гладких мышц. Они также обеспечивают функционирование сократительного кольца при цитокинезе, миграцию клеток и прочие процессы, связанные с сократительной способностью клетки.
Миозины, обеспечивающие процессы мембранного и везикулярного транспорта. Моторы микротрубочек осуществляют цитозольный транспорт мембранных везикул на дальние расстояния. Однако некоторые миозины играют существенную роль в транспорте на короткие расстояния и в регуляции распределения везикул и органелл. Например, процессивный мотор миозин-V транспортирует пигментные органеллы, обеспечивающие окраску кожи и волос, в то время как другие миозины, например изоформы миозина-I, -VI, -IX, и -X, участвуют в формировании и транспорте везикул при эндоцитозе и фагоцитозе Миозины, играющие ключевую роль в регуляции формообразования и полярности клеток.
Миозины необходимы для образования и функционирования богатых актином специализированных поверхностных образований, таких как филоподии, стереоцилии и псевдоподии. Например, некоторые изоформы миозина-I связывают липиды мембраны с актиновым цитоскелетом и обеспечивают сокращение мембранных протрузий, богатых актином; изоформы миозина-П обеспечивают сокращение стресс-фибрилл и актиновых филаментов кортикального слоя клеток, участвующих в поддержании формы клетки; миозин-VII обеспечивает сокращаемую связь между актиновым цитоскелетом и внеклеточными матриксами.
Миозины, участвующие в процессах передачи сигнала и реализации сенсорных ощущений. Миозин участвует в процессе передачи сигнала за счет ассоциации с сигнальными белками. Например, миозин-I регулирует активность ряда кальциевых каналов, миозин III взаимодействует с сигнальными молекулами фоторецепторов глаза, миозин-IX, по-видимому, регулирует активность Rho, и миозин-XVI направляет фосфатазу в специфические области клетки. Также миозины играют важную роль в реализации сенсорных ощущений. Известны мутации в генах, кодирующих синтез миозинов-VI, -VII и -XV. Они служат причиной потери слуха, которая происходит из-за нарушений в актин-содержащих структурах клеток сенсорных волосков внутреннего уха.
В последующих статьях на сайте мы рассмотрим структуру миозина, основные механизмы генерации усилий для всех охарактеризованных миозинов, и связь этих свойств с биологической ролью содержащих их клеток.
Читайте также: Какое свойство ткани впитывать влагу
Свойства 18 семейств миозинов.
Перечислены организмы, в которых они экспрессируются, и функции этих белков.
Для некоторых миозинов функции неизвестны. 
Структурные и кинематические свойства семейств миозинов 
Экспрессия белков семейств миозинов в клетках человека
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
Белок миозин содержится в тканях
Установите соответствие между особенностями ткани человека и тканями, к которым эти особенности относятся.
А) межклеточное вещество хорошо развито
Б) клетки всегда одноядерные
В) в клетках содержится белок миозин
Г) клетки содержат много митохондрий
Д) ткань может быть жидкой
Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:
Соединительная: межклеточное вещество хорошо развито, клетки всегда одноядерные, ткань может быть жидкой (кровь). Мышечная: в клетках содержится белок миозин, клетки содержат много митохондрий, клетки запасают кислород. Миоглобин связывает кислород, когда мышца расслаблена и через мелкие кровеносные сосуды свободно протекает кровь. Во время сокращения мышцы сосуды сдавливаются, а запасенный кислород освобождается из миоглобина и участвует в биохимических реакциях.
Соединительная ткань имеет мезодермальное происхождение, она бывает жидкой (кровь) и твердой (кость), много межклеточного вещества. Основная особенность соединительной ткани состоит в наличии хорошо развитых межклеточных структур — волокон (коллагеновых, эластических и ретикулярных), а также основного бесструктурного вещества.
Мышечная ткань делится на гладкую и поперечнополосатую. Клетки мышечной ткани имеют свойство сокращаться, что обусловлено наличием в цитоплазме системы филаментов. Гладкая мускулатура состоит из клеток веретеновидной формы. Поперечнополосатая мускулатура подразделяется на скелетную и сердечную. Клетки поперечнополосатой мускулатуры многоядерные, вытянуты в длину и называются мышечными волокнами. Волокна образуют мышечные пучки, которые при объединении формируют мышцы. Поперечнополосатая мускулатура способна к быстрым сокращениям, однако в ней быстрее развивается утомление, и для работы мускулатуры требуется значительно больше энергии, чем в случае с гладкой мускулатурой. Скелетная мускулатура иннервируется спинномозговыми нервами, то есть через центральную нервную систему.
Клетки сердечной мышцы позвоночных разветвленные, многоядерные и соединяются между собой особыми зонами контакта (блестящими полосками). Сердечной мышце присуще свойство автоматии, то есть она обладает способностью генерировать импульсы без участия центральной нервной системы.
Примечание к варианту ответа Б.
Многие спрашивают, как пример эритроциты. Зрелые эритроциты у рептилий, амфибий, рыб и птиц имеют ядра. Образуются эритроциты в красном костном мозге. Эритроциты млекопитающих не содержат лишних органелл и клеточного ядра. Утрачивают ядро эритроциты млекопитающих в процессе созревания.
МИОЗИ́Н
МИОЗИ́Н, семейство белков сократительной системы, способных преобразовывать энергию АТФ в механич. работу. Изначально считалось, что М. представлен только в мышечных клетках (на его долю приходится 40–50% мышечного белка), где при взаимодействии с др. белком – актином он обеспечивает мышечное сокращение . Ныне установлено наличие М. в разных клетках растений и животных, а также в одноклеточных организмах (напр., в амёбах). Описано 18 классов М., различающихся по структуре и функциям. М. I и VI классов, напр., участвуют в формировании цитоскелета, М. II класса могут формировать филаменты и обеспечивают сокращение сердечных, скелетных и гладких мышц, М. III класса, возможно, участвуют в фоторецепции, М. V класса обеспечивают перемещение органелл и пигментых гранул внутри клетки; М. V и VI классов, возможно, участвуют в процессах экзо- и эндоцитоза, а М. IX класса – в передаче гормонального сигнала.
Белки — состав, свойства и роль в диете
» data-image-caption=»» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete-900×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete.jpg» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»>
Александр Попандопуло, студент медицинского института УЛГУ. Редактор А. Герасимова
Пища человека состоит из многих ингредиентов. Они делятся на макроэлементы — белки, жиры и углеводы и микронутриенты — витамины, микроэлементы и т. д. Белок обеспечивает около 10-15%. дневной энергии. 1 грамм белка высвобождает 4 ккал.
Белок — это основной строительный блок тела. Белки расщепляются на аминокислоты, которые важны для регенерации мышц, костей, кожи, крови и других жизненно важных систем. Кроме того, они используются в синтезе нуклеиновых кислот, несущих генетическую информацию.
Функции белков
У взрослых белок составляет около 16% массы тела. Из них 43% содержатся в мышцах,15% – в коже, 16% в крови и др.
Функции белков в организме человека :
- Структурная . Примерно половина белков в организме играет «каркасную» роль, например, в коже и мышцах. Эти белки — коллаген, актин и миозин.
- Транспортная. Белки помогают транспортировать многие питательные вещества через кровь и другие жидкости организма, такие как гемоглобин, липопротеины.
- Гормональная . Гормоны — это аминокислотные цепи, из которых состоят пептиды, такие как инсулин.
- Ферментативная . Все ферменты — белки. Например, пищеварительный фермент амилаза и другие.
- Иммунная . Антитела — это белковые молекулы. Белки также участвуют в подавлении воспалительных реакций.
- Защитная . Белок альбумин выполняет защитную функцию, поддерживая необходимый pH крови.
Функции белков в организме человека
Функции белков в организме человека
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» alt=»Функции белков в организме человека» width=»800″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka.jpg 900w» sizes=»(max-width: 800px) 100vw, 800px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Функции белков в организме человека
По питательной ценности белок делится на полезный и менее ценный. Значение зависит от набора аминокислот, которые лучше всего усваиваются человеческим организмом. Этот «набор» меняется в зависимости от физиологического развития человека.
Коллаген
Коллаген — это основной белок соединительной ткани у животных. Коллаген содержится в костях, хрящах, сухожилиях, зубах, коже, роговице, легких, печени, кровеносных сосудах и других органах и тканях. На его долю приходится около 25-30% белка млекопитающих.
У человека и позвоночных было идентифицировано двенадцать типов коллагена, состоящего из более чем 24 различных полипептидных α-спиралей. Комбинаци и этих спиралей определяют типы коллагена. Например, наиболее распространенный коллаген I типа (90% общей массы коллагена) состоит из 2 спиралей α-1 и 1 α-2.
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» alt=»Структура коллагена» width=»800″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena.jpg 900w» sizes=»(max-width: 800px) 100vw, 800px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Структура коллагена
Коллаген отличается от других белков организма своим уникальным аминокислотным составом: 33%. из всех аминокислот составляют Gly, 10% – про, 10% – гидрокси-Pro и 1% – гидрокси-Lys. Основная структурная единица коллагена — тропоколаген, состоит из трех левовращающихся α-спиралей, скрученных в одну правовращающуюся суперспираль. Такие суперспирали связываются поперечными ковалентными связями с образованием фибрилл.
Миозин
Миозин — это белок сокращения мышечных волокон. Его молекула состоит из α-спирали двух полипептидных цепей. Мол. масса около – 470000, что составляет 40-60% всех мышечных белков. Связавшись с актином, он образует актомиозин — основной белок в системе сокращения мышц. Он характеризуется активностью аденозинтрифосфатазы: она преобразует химическую энергию АТФ в механическую энергию сокращения мышц. В 1 см 3 мышцы содержится около 1 г м иозина .
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» alt=»Молекула миозина» width=»801″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg 801w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-768×575.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina.jpg 900w» sizes=»(max-width: 801px) 100vw, 801px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Молекула миозина
Инсулин
Это полипептидный гормон, секретируемый В-клетками поджелудочной железы. Инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, увеличивая проницаемость клеток мышечной и жировой ткани для глюкозы.
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» alt=»Инсулин» width=»749″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg 749w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-768×615.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin.jpg 900w» sizes=»(max-width: 749px) 100vw, 749px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Инсулин
Гликоген синтезируется из глюкозы в печени и мышцах, а инсулин подавляет синтез глюкозы из других веществ (молочной кислоты, аминокислот, глицерина) в печени. При нехватке инсулина (из-за недостаточной выработки рукой или нарушения транспорта глюкозы из крови в клетки) начинается заболевание, называемое диабетом (сахарный диабет).
Аминокислоты
Белки состоят из аминокислотной цепи. Аминокислоты связываются между собой с образованием пептидных цепей, более 10 аминокислот — полипептиды.
Общая формула аминокислот H 2 N – CHR – COOH. Строение отдельных аминокислот кардинально отличается. Согласно им выделяют три основные группы аминокислот:
- алифатические;
- ароматические;
- гетероциклические.
Алифатические кислоты делятся на моноаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты. В молекуле трех аминокислот — цистеина, цистина и метионина содержится атом серы.
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» alt=»Строение аминокислот» width=»842″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg 842w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-768×547.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot.jpg 900w» sizes=»(max-width: 842px) 100vw, 842px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Строение аминокислот
Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. За исключением глицина, все они имеют асимметричный атом углерода и оптически активны. Человеческий белок содержит 20 отдельных аминокислот. Некоторые из них незаменимы (существенны), другие — заменяемы, потому что их можно синтезировать.
Во время катаболизма всех аминокислот образуются шесть веществ, которые участвуют в общем катаболическом процессе. Эти вещества представляют собой пируват, ацетил-КоА, кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат.
Аминокислоты, из которых промежуточные продукты цикла Кребса (α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат) образуются во время катаболизма и впоследствии превращаются в конечный продукт оксалоацетат и могут использоваться для гликогенеза, называются гликогенными аминокислотами.
Некоторые аминокислоты превращаются в ацетоацетат или ацетил-CoA во время катаболизма и могут использоваться для синтеза ацетоновых материалов. Их называют кетогенными. Многие аминокислоты используются в синтезе веществ глюкозы и ацетона, потому что катаболизм производит два продукта, соответствующий метаболит цикла Кребса и ацетоацетат (Tyr, Phe, Trp) или ацетил-КоА (Ile). Такие аминокислоты называют смешанными или гликокетогенными.
Почти все природные аминокислоты (за исключением метионина) реагируют с α-кетоглутаровой кислотой. Эта катализируемая трансаминазой реакция дает глутаминовую кислоту и соответствующую α-кетоновую кислоту. Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием каталитической глутаматдегидрогеназы.
Незаменимые аминокислоты
Некоторые аминокислоты могут вырабатываться в организме, другие необходимо получать с пищей. Есть восемь незаменимых аминокислот.
Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты
Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» alt=»Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты» width=»900″ height=»474″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty-768×404.jpg 768w» sizes=»(max-width: 900px) 100vw, 900px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты
Важность некоторых аминокислот зависит от стадии физиологического развития человека. Например, в детстве очень важна одна аминокислота, а для взрослых она уже не важна. Пример: аргинин, гистидин, цистеин, глицин, тирозин, глутамин, пролин. Эти аминокислоты очень важны для детей, потому что детский организм не может их синтезировать из-за повышенной потребности. Во время метаболического стресса синтез глутамина может быть недостаточным, что делает его в таких случаях незаменимым.
Тирозин
Тирозин — ароматическая аминокислота, одна из двадцати аминокислот, необходимых для синтеза белка. Он образован из фенилаланина и других аминокислот. Тирозин участвует в синтезе адреналина, норадреналина, серотонина и дофамина.
Для правильного метаболизма тирозина в мозге необходимы витамин B 6 (пиридоксин) и фолиевая кислота. Тирозин используется для синтеза белков, катехоламинов, гормонов щитовидной железы, меланинов и может расщепляться на конечные метаболиты CO 2, H 2 O, NH + и энергию.
Между тирозином и α-кетоновой кислотой происходит реакция пераминирования, в результате чего п-гидроксифенилпируват вступает в реакцию с O 2.образуется гомогентизат. Ароматическое кольцо гомогентизата далее разрушается молекулярным кислородом с образованием малеилацетата. Он изомеризуется в фумарилацетоацетат, который гидролизуется до фумарата и ацетоацетата.
- Тирозин обладает улучшающими настроение и антидепрессивными свойствами.
- Он действует как адаптоген — улучшает адаптацию организма при стрессовых реакциях, снижает негативные последствия стресса, подавляет аппетит.
- Тирозин участвует в синтезе энкефалинов, обезболивающих.
- Используется в качестве нейротрансмиттера для стимуляции синтеза L-допа при болезни Паркинсона.
- Тирозин используется в сочетании с триптофаном и имипрамином в качестве антидепрессанта. Эти аминокислоты содержатся в соевых продуктах, курице, индейке, рыбе, бананах, молоке, сыре, семенах кунжута, овсянке.
Недостаток тирозина снижает синтез белка, отмечается повышенная утомляемость, признаки депрессии, нарушение функции печени, снижение активности щитовидной железы. Очень серьезный дефицит тирозина может возникнуть при генетическом заболевании — фенилкетонурии, при котором организм не может метаболизировать аминокислоту фенилаланин, поэтому ее необходимо исключить из рациона. В отсутствие фенилаланина тирозин не может образовываться.
Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы
Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg» alt=»Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы» width=»900″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-768×512.jpg 768w» sizes=»(max-width: 900px) 100vw, 900px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы
Биологическая ценность белков
Биологическую ценность белков определяют аминокислоты. Белки со всеми незаменимыми аминокислотами в достаточном количестве, имеют высокую биологическую ценность. Белки с высокой биологической ценностью содержатся в источниках животного происхождения: мясе, яйцах, молочных продуктах, рыбе.
Если в белке нет одной или нескольких незаменимых аминокислот, его биологическая ценность низкая. Как правило, белки растительного происхождения имеют низкую биологическую ценность. Если питательная ценность ежедневного рациона слишком низкая, для выработки энергии используются белки организма.
Дефицит белка часто встречается у пациентов, перенесших операцию, и у пожилых людей. Дефицит белка возникает при заболеваниях почек, серьезных травмах, ожогах, сепсисе, мальабсорбции. Дефицит белка вызывает потерю мышечной массы, плохое заживление ран, восприимчивость к инфекциям, отек и ожирение печени.
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом