Глава III. БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ, ЖИРОВОЙ, КОСТНОЙ И ПОКРОВНОЙ ТКАНЕЙ
Соединительная ткань принимает участие в построении органов животного и его скелета, объединяет отдельные части организма, участвует в передаче механических усилий. Кроме того, она выполняет защитные функции и играет роль запасного депо жировых веществ, необходимых для жизнедеятельности организма. Некоторые соединительнотканные элементы участвуют в построении разнообразных тканей, в частности мышечной, покровной, пищеварительного тракта и др.
В зависимости от функционального назначения соединительная ткань в процессе эмбрионального развития дифференцируется. При этом образуются ткани, резко различающиеся по свойствам и строению: собственно соединительная, хрящевая и костная.
Соединительная ткань представляет собой систему, состоящую из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток (рис. 21). В зависимости от вида соединительной ткани основное вещество может находиться в. различном состоянии. Так, у собственно соединительной ткани оно полужидкое, слизеподобное, с различимыми под электронным микроскопом тончайшими мембранами. В результате химических изменений основное вещество уплотняется с сохранением некоторой эластичности, превращаясь в хрящевую ткань. Дальнейшее уплотнение основного вещества в результате накопления минеральных солей приводит к образованию весьма прочной костной ткани.
В межклеточном веществе в виде хаотических переплетений, а иногда упорядоченно (в виде пучков) находятся разнообразные по строению и химической природе волоконца. В соединительной ткани некоторых видов (например, в сухожилиях) они заполняют все межклеточное пространство.
Рис. 21. Строение рыхлой соединительной ткани: / — коллагеновые волокна; 2 — эластиновые волокна; 3 — клетка; 4 — ядро.
Различают три вида волоконец: коллагеновые, эластиновые, ретикулиновые. Свойства собственно соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волоконец. Между волоконцами находится небольшое количество форменных элементов — клеток соединительной ткани, играющих важную роль в развитии, питании и жизнедеятельности ткани.
Соединительная ткань составляет в среднем около 16% мясной туши большинства домашних животных, причем распределение ее по частям туши и качественный состав весьма разнообразны. От этого в значительной мере зависят потребительские достоинства мяса.
Соединительная ткань как сырье используется в колбасном, кулинарном, желатиновом, клееварочном и других производствах.
По эмбриональному развитию, строению морфологических компонентов и по содержанию (в преобладающем количестве) однотипных белковых веществ — склеропро-теинов — к соединительной ткани близка покровная ткань.
В зависимости от соотношения основного вещества и разнообразных волоконец, а также химических особенностей составных частей в организме различают следующие разновидности соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка), плотную (сухожилия), эластическую (шейная, или выйная, связка) и слизистую.
Химический состав различных видов собственно соединительной ткани в зависимости от ее строения и функциональных особенностей неодинаков (табл. 13).
| Содержание составных частей. % |
ТАБЛИЦА 13
| эластическая (выйная связка) |
| 57,6 41,9 1,1 0,6 0,5 31,7 7,5 0,8 0,5 |
Химический состав соединительной ткани
белки (альбумины и глобулины)
экстрактивные вещества . . . .
Неорганические вещества.
Воды в соединительной ткани содержится значительно меньше, чем в мышечной. В составе сухого остатка преобладают органические вещества, особенно белки, относящиеся к группе протеиноидов, или склеропротеинов, содержание которых варьирует. В сухой остаток входит также некоторое количество углеводов, липидов, экстрактивных и минеральных веществ.
БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА
Наиболее характерными компонентами соединительной ткани являются специфические белковые вещества, главным образом структурные белки — склеропротеины: кол-
лаген, эластин, ретикулин, образующие прочные и эластические волокнистые структуры. Особенностью белков этой группы является удлиненная форма молекулы, обусловленная параллельно расположенными полипептидными цепями. В составе элементарных волоконец склеро-протеинов имеются мукополисахариды.
В состав основного вещества соединительной ткани входят специфические белки муцины и мукоиды, отличающиеся от других склеропротеинов по строению ифизико-химическим свойствам. В соединительной ткани содержатся в меньшем количестве также и другие белки — альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и т. п.
Коллаген (греч. colla — клей, gennao — порождаю) является клейдающим веществом, которое при нагревании сводой образует клей или желатин.
Коллаген — наиболее распространенный представитель группы протеиноидов. Он составляет около 30% всех белков животного организма. Коллаген входит в состав рыхлой и плотной соединительной, костной, хрящевой и покровной тканей, участвует в образовании сухожилий, связок, фасций. Распределение коллагена в различных тканях характеризуется следующими данными (в % к сырой ткани).
Сухожилия. 25—35 Скелетные мышцы . 1—2
Кожа. 15—25 Печень. .. 0,1—1
Стенки сосудов . 5—12 Мозг . 0,2—0,4
Поразличию образования желатина под действием горячей воды коллаген подразделяют наволокнистый (в дерме и сухожилиях), гиалиновый (в костной ткани — оссеин), хондриновый (в составе хрящей), ихтуллино-вый (в составе рыбьего пузыря).
Читайте также: Сделать карниз для штор из ткани
Ихтуллиновый коллаген переходит в клей уже при 40°С.
Коллаген — основа коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), представляющих собой пучки мельчай-
Ших фибрилл, для которых характерна значительная механическая прочность: они лишь слегка растяжимы — предел упругости влажных волокон составляет 7% к исходному состоянию.
 |
Период поперечной исчерченности коллагеновых волокон 64 нм, что свидетельствует о повторяемости определенных химических групп в структуре молекулы (рис. 22). Согласно результатам рентгеноструктурного анализа короткие промежутки вдоль оси волокон коллагена с периодом идентичности 0,28 нм соответствует длине аминокислотного остатка в цепи, расстояние между главными цепями равно 0,46 и 1,1 нм. Рентгеноструктура коллагена иная, чем у кератина.
Коллаген имеет фибриллярное строение и состоит главным образом из нитевидных частиц (протофиб-рилл), для которых характерно явление двойного лучепреломления. По данным электронной микроскопии, диаметр протофибрилл 50— 100 нм.
По элементарному хими- Рис. 22. Электронная микро-ческому составу (табл. 14) г Р амма коллагеновой фибрил-теллаген отличается от большинства белков (например, альбуминов, глобулинов)повышенным содержанием азота — в среднем 17,6% (колебания от 17,0 до 18,3%). Коэффициент пересчета азота на белок для коллагена равен 5,68.
Коллаген характеризуется некоторыми особенностями аминокислотного состава. В отличие от других белков в коллагене не содержатся триптофан, цистин и цистеин, очень мало тирозина и метионина, но преобладают гли-кокол, пролин и оксипролин 1 (табл. 15), а также оксили-
Содержание коллагена определялось по оксипролину.
| ТАБЛИЦА U |
| Содержание химических элементов в белках, % к абсолютно сухой ткани 1 |
| ретикулин |
Элементарный химический состав