Рыхлая волокнистая соединительная ткань, межклеточное вещество
Межклеточное вещество, или внеклеточный матрикс (substantia intercellularis), соединительной ткани состоит из коллагеновых и эластических волокон, а также из основного (аморфного) вещества. Межклеточное вещество как у зародышей, так и у взрослых образуется, с одной стороны, путем секреции соединительнотканными клетками, а с другой — из плазмы крови, поступающей в межклеточные пространства.
В эмбриогенезе человека образование межклеточного вещества происходит начиная с 1—2-го месяца внутриутробного развития. В течение жизни межклеточное вещество постоянно обновляется — резорбируется и восстанавливается.
Коллагеновые волокна
Коллагеновые структуры, входящие в состав соединительных тканей организмов человека и животных, являются наиболее представительными ее компонентами, образующими сложную организационную иерархию. Основу всей группы коллагеновых структур составляет волокнистый белок — коллаген, который определяет свойства коллагеновых структр.
Коллаген составляет более 30% общей массы белков тела, причем около 40% его находится в коже, около 50% — в тканях скелета и 10% — в строме внутренних органов.
Коллагеновые волокна в составе разных видов соединительной ткани определяют их прочность. В рыхлой волокнистой соединительной ткани они располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1—3 мкм и более. Длина их различна.
Внутренняя структура коллагенового волокна определяется фибриллярным белком — коллагеном, который синтезируется на рибосомах гранулярной эндоплазматической сети фибробластов.
Различают более 20 типов коллагена, отличающихся молекулярной организацией, органной и тканевой принадлежностью. Например:
- коллаген I типа встречается главным образом в соединительной ткани кожи, сухожилиях, костях, роговице глаза, склере, стенке артерий и др.;
- коллаген II типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела и роговицы глаза;
- коллаген III типа находится в дерме кожи плода, в стенках крупных кровеносных сосудов, а также в ретикулярных волокнах (например, органов кроветворения);
- коллаген IV типа — встречается в базальных мембранах, капсуле хрусталика (в отличие от других типов коллагена он содержит гораздо больше боковых углеводных цепей, а также гидрооксилизина и гидрооксипролина);
- V тип коллагена присутствует в хорионе, амнионе, эндомизии, перимизии, коже, а также вокруг клеток (фибробластов, эндотелиальных, гладкомышечных), синтезирующих коллаген.
Коллаген IV и V типа не образует выраженных фибрилл.
В аминокислотном составе белка коллагена преобладает глицин (33% — каждая третья аминокислота), а также пролин и гидроксипролин.
Молекулы коллагена имеют длину около 280 нм и ширину 1,4 нм. Они построены из триплетов — трех полипептидных α-цепочек предшественника коллагена — проколлагена, свивающихся еще в клетке в единую тройную спираль. Проколлаген секретируется в межклеточное вещество. Проколлаген формирует первый, молекулярный, уровень организации коллагенового волокна.
Второй, надмолекулярный, уровень — внеклеточной организации коллагенового волокна — представляет агрегированные в длину и поперечно связанные с помощью водородных связей молекулы тропоколлагена, образующиеся путем отщепления концевых пептидов проколлагена. Сначала образуются протофибриллы, а 5—6 протофибрилл, скрепленных между собой боковыми связями, составляют микрофибриллы толщиной около 5 нм.
При участии гликозаминогликанов, также секретируемых фибробластами, формируется третий, фибриллярный, уровень организации коллагенового волокна. Коллагеновые фибриллы представляют собой поперечно исчерченные структуры толщиной в среднем 20—100 нм. Период повторяемости темных и светлых участков 64—67 нм. Каждая молекула коллагена в параллельных рядах, как полагают, смещена относительно соседней цепи на четверть длины, что служит причиной чередования темных и светлых полос. В темных полосах под электронным микроскопом видны вторичные тонкие поперечные линии, обусловленные расположением полярных аминокислот в молекулах коллагена.
Читайте также: Адрас ткань что это такое
Четвертый, волоконный, уровень организации — коллагеновое волокно, образующееся путем агрегации фибрилл, имеет толщину 1 — 10 мкм (в зависимости от топографии). В него входит различное количество фибрилл — от единичных до нескольких десятков. Волокна могут складываться в пучки (волокон) толщиной до 150 мкм.
Коллагеновые волокна отличаются малой растяжимостью и большой прочностью на разрыв. В воде толщина сухожилия в результате набухания увеличивается на 50%, а в разбавленных кислотах и щелочах — в 10 раз, но при этом волокно укорачивается на 30%. Способность к набуханию больше выражена у молодых волокон. При термической обработке в воде коллагеновые волокна образуют клейкое вещество (греч. kolla — клей), что и дало название этим волокнам.
Разновидностью коллагеновых волокон являются ретикулярные и преколлагеновые волокна. Последние представляют собой начальную форму образования коллагеновых волокон в эмбриогенезе и при регенерации. В их состав входят коллаген III типа и повышенное количество углеводов, которые синтезируются ретикулярными клетками органов кроветворения. Они образуют трехмерную сеть — ретикулум, что и обусловило их название.
Эластические волокна
Наличие эластических волокон в соединительной ткани определяет ее эластичность и растяжимость. По прочности эластические волокна уступают коллагеновым. Форма поперечного разреза волокон округлая и уплощенная. В рыхлой волокнистой соединительной ткани эластические волокна широко анастомозируют друг с другом. Толщина эластических волокон обычно меньше коллагеновых (0,2—1 мкм), но может достигать нескольких микрометров (например, в выйной связке). В составе эластических волокон различают микрофибриллярный и аморфный компоненты.
Основой эластических волокон является глобулярный гликопротеин — эластин, синтезируемый фибробластами и гладкими мышечными клетками. Для эластина характерно наличие двух производных аминокислот — десмозина и изодесмозина, которые участвуют в стабилизации молекулярной структуры эластина и придании ему способности к растяжению, эластичности.
Глобулярный белок эластин составляет первый, молекулярный, уровень организации эластического волокна.
Молекулы эластина вне клетки соединяются в цепочки — эластиновые протофибриллы — второй, надмолекулярный, уровень организации эластического волокна. Эластиновые протофибриллы в сочетании с гликопротеином (фибриллином) образуют микрофибриллы.
Четвертый уровень организации эластического волокна — волоконный. Зрелые эластические волокна содержат около 90 % аморфного компонента эластических белков (эластина) в центре, а по периферии — микрофибриллы.
Кроме зрелых эластических волокон, различают элауниновые и окситалановые волокна. В элауниновых волокнах соотношение микрофибрилл и аморфного компонента примерно равное, а окситалановые волокна состоят только из микрофибрилл.
Коллагеновые и эластические волокна в соединительной ткани образуют волокнистый остов с ориентированным, неориентированным и смешанным типами расположения волокон. Ориентированный (или оформленный) тип характеризуется параллельным расположением основной массы волокнистых структур (например, в сухожилиях, связках, фасциях). Неориентированный (или неоформленный) тип построен из волокон, не имеющих преимущественной ориентации (как например, дерма кожи). Смешанный тип волокнистого остова, как правило, имеет слоистое строение с чередованием направлений расположения волокнистых элементов.
Аморфный компонент межклеточного вещества
Клетки и волокна соединительной ткани заключены в аморфный компонент, или основное вещество (substantia fundamentalis). Эта гелеобразная субстанция представляет собой метаболическую, интегративно-буферную многокомпонентную среду, которая окружает клеточные и волокнистые структуры соединительной ткани, нервные и сосудистые элементы. В состав компонентов основного вещества входят белки плазмы крови, вода, неорганические ионы, продукты метаболизма паренхиматозных клеток, а также растворимые предшественники коллагена и эластина, протеогликаны, гликопротеины и комплексы, образованные ими. Все эти вещества находятся в постоянном движении и обновлении.
Читайте также: Организовавшаяся гематома мягких тканей код по мкб 10
Гликозаминогликаны (ГАГ, ранее — «кислые мукополисахариды») — полисахаридные соединения, — линейные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. Каждая из этих единиц содержит обычно гексуроновую кислоту и гексозамин (аминосахарид). Молекулы ГАГ содержат много гидроксильных, карбоксильных и сульфатных групп, имеющих отрицательный заряд, легко присоединяют молекулы воды и ионы, в частности Na+, и поэтому определяют гидрофильные свойства ткани. ГАГ проницаемы для кислорода и СО2, но предохраняют органы от проникновения чужеродных тел и белков. Гликозаминогликаны участвуют в формировании волокнистых структур соединительной ткани и их механических свойствах, репаративных процессах соединительной ткани, в регуляции роста и дифференцировке клеток. Среди гликозаминогликанов наиболее распространена в соединительной ткани гиалуроновая кислота, а также сульфатированные ГАГ: хондроитин-сульфаты (в хряще, коже, роговице), дерматансульфат (в коже, сухожилиях, в стенке кровеносных сосудов), кератансульфат, гепаринсульфат (в составе многих базальных мембран). Гепарин — гликозаминогликан, состоящий из глюкуроновой кислоты и гликозамина. В организме человека и животных он вырабатывается тучными клетками, является естественным противосвертывающим фактором крови.
Соединения белков с ГАГ носят название протеогликаны (ПГ). В соединительных тканях протеогликаны образуют сложные протеогликановые комплексы, определяющие во многом свойства всего межклеточного вещества.
В основе протеогликанового комплекса лежит длинная (около 1700 нм) линейная молекула гиалуроновой кислоты, к которой присоединяются 70-100 молекул протеогликанов.
Полианионная природа ПГ позволяет им обеспечивать транспорт воды, солей, аминокислот. Пространственная организация ПГ-комплексов образует своеобразное молекулярное сито, регулирующее диффузию воды и низкомолекулярных продуктов питания и обмена. Нарушение пористости этого «фильтра», например, при возрастном отношении гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов в стенках сосудов является одной из предпосылок к развитию атеросклероза.
Гликопротеины (ГП, «неколлагеновые белки») — класс соединений белков с олигосахаридами (гексозаминами, гексозами, фукозами, сиаловыми кислотами). Гликопротеины входят в состав как волокон, так и аморфного вещества. К ним относятся:
• растворимые ГП, связанные с протеогликанами;
• ГП кальцинированных тканей;
• ГП, связанные с коллагеном (структурные ГП и ГП базальных мембран).
Гликопротеины играют большую роль в формировании структуры межклеточного вещества соединительной ткани и также определяют его функциональные особенности (примеры ГП: фибронектин, хондронектин, фибриллин, ламинин и др.).
Фибронектин — главный поверхностный гликопротеин фибробласта. В межклеточном пространстве он связан главным образом с интерстициальным коллагеном. Полагают, что фибронектин обусловливает липкость, подвижность, рост и специализацию клеток.
Фибриллин формирует микрофибриллы, усиливает связь между внеклеточными компонентами.
Ламинин — компонент базальной мембраны, состоящий из трех полипептидных цепочек, связанных: между собой дисульфидными соединениями, а также с коллагеном V типа и поверхностными рецепторами клеток.
Какая ткань содержит коллагеновые волокна
Костно-мышечная система включает в себя кости, хрящи, связки, мышцы, сухожилия, синовиальные оболочки, суставные сумки и фасциальные оболочки. Она является эмбриологическим производным мезодермы и образована рыхлой и плотной соединительной тканью, выполняющей две основные функции: сохранение структурной целостности организма и обеспечение движения. Соединительные ткани представляют собой группу разнообразных тканей, состоящих из достаточно удаленных друг от друга клеток, находящихся в выработанном ими межклеточном веществе.
Читайте также: Какую ткань выбрать для постельного белья поплин или бязь
Коллаген — фибриллярный белок, наиболее распространенный в межклеточном веществе соединительных тканей.
а) Коллаген — белок с фибриллярной структурой, образованный из альфа-цепочек, закрученных в тройную спираль.
б) Белковые мономеры коллагена образуют поперечные связи и формируют коллагеновые волокна.
в) Различные типы коллагена образованы его мономерами альфа-1 и альфа-2, соединяющимися в молекулу в форме тройной спирали. Например, две альфа-1 цепочки и одна альфа-2 цепочка образуют тройную спираль коллагена I типа, характерную для костей, сухожилий, связок, фасциальных оболочек, кожи, артерий и матки. Коллаген II типа, встречающийся в суставных хрящах, образован тремя альфа-1 цепочками. Существует, по крайней мере, 12 различных типов коллагена.
Основу коллагена составляет повторяющаяся последовательность аминокислот, формирующая полипептидные цепочки. Три такие цепочки заплетаются в молекулу в виде тройной спирали, называемой тропоколлагеном. Эти молекулы, соединяясь, образуют микрофибриллы, длинные линейные структуры, предназначенные для сопротивления растяжению. Микрофибриллы соединяются между собой при помощи химических связей, формируя волокна коллагена. Сила таких связей определяет физические свойства того, или иного типа коллагена. Чем больше связей, тем жестче коллагеновое волокно.
Сила межмикрофибриллярных связей зависит как от врожденных особенностей, так и от уровня и характера метаболизма. Этим объясняется различная степень гибкости у разных людей. Витамин С играет решающую роль при формировании таких связей. Поэтому, цинга, клиническое проявление дефицита этого витамина, характеризуется «ослаблением тканей». Генетически детерминированная слабость межмикрофибриллярных связей проявляется гипермобильностью суставов (например, способностью дотронуться пальцами до предплечья, чрезмерным разгибанием в коленном и локтевом суставах, чрезмерной пронацией в голеностопном суставе, плоскостопием).
Для различных тканей характерны различные типы коллагена, которые определяются специфичным составом полипептидных цепочек, образующих его молекулы. Коллаген I типа содержится в соединительных тканях костей, сухожилий и связок. Коллаген II типа обнаружен лишь в суставном гиалиновом хряще. Существуют также другие типы коллагена.
Протеогликановый комплекс расположен на «сердцевине» из гиалуроновой кислоты и имеет форму «ершика».
Если коллаген представляет структурную основу соединительной ткани, то «наполнителем» между волокнами служит основное вещество этой ткани. Главными компонентами основного вещества являются комплексы макромолекул гликозаминогликанов. Примером такой макромолекулы может служить гиалуроновая кислота, содержащаяся в суставном хряще и имеющая относительную атомную массу более миллиона дальтон. Ее молекула образована длинной центральной цепью, от которой в стороны отходят многочисленные белковые цепочки, содержащие отрицательно заряженные сульфатные радикалы. Эту молекулу можно представить, как «ершик», каждая «щетинка» которого, в свою очередь, также напоминает «ершик».
Сульфатные радикалы, обладающие сильным отрицательным зарядом, обеспечивают высокую гидрофильность гиалуроновой кислоты. Способность притягивать и удерживать воду позволяет основному веществу соединительной ткани прекрасно выполнять функцию гидростатичной опоры, сопротивляющейся компрессионным нагрузкам.
Иммобилизация уменьшает диффузию и миграцию питательных веществ в соединительных тканях. Это, в свою очередь, влияет на клеточную активность и ставит под угрозу нормальный гомеостатический баланс коллагена и воспроизведение основного вещества соединительной ткани. В результате возникает атрофия волокон коллагена и деградация основного вещества (Cantu и Grogin, 2001) с последующим нарушением макрофункции соединительной ткани (например, хондромаляция надколенника).
Видео лекция гистология скелетных тканей (хрящевой ткани и костной ткани)
Редактор: Искандер Милевски. Дата публикации: 27.11.2021