Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) – это особый класс гликопротеинов (т.е. белков с присоединенных к ним углеводными остатками), присутствующих в сыворотке крови, тканевой жидкости или на клеточной мембране, которые распознают и связывают антигены. Иммуноглобулины синтезируются В-лимфоцитами (плазматическими клетками) в ответ на вещества определенной структуры – антигены. Антитела используются иммунной системой для идентификации и нейтрализации чужеродных и нежелательных эндогенных объектов – например, бактерий и вирусов, опухолевых клеток и др. Они являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).
Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся В-лимфоциты в ответ на присутствие антигенов. Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом – характерным фрагментом антигена.
Антитела являются относительно крупными (
150 кДа для IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Антитела состоят из двух идентичных тяжелых цепей и из двух идентичных лёгких цепей, т.е.
фрагментов с меньшим и большим молекулярным весом (рис. 3). К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding – антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable – фрагмент, способный к кристаллизации). Fab фрагменты называются также вариабельной областью антител, т.к. именно их строение определяет связывающую функцию Ат и варьируется в зависимости от структуры антигена. Fc фрагмент называется константной областью Ат, т.к. у особей данного вида для всех молекул Ат этот фрагмент является идентичным.
В зависимости от выполняемых функций антитела могут существовать как в различных формах (классы иммуноглобулинов): мономерной (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA) или в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер – IgM). Схематичное строение
Иммуноглобулины класса G (IgG) – основной иммуноглобулин сыворотки здорового человека, составляет 70–75 % всей фракции иммуноглобулинов. IgG наиболее активны во вторичном иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Являются единственной фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивают иммунитет плода и новорожденного. IgG являются самыми небольшими молекулами по сравнению с другими классами Ig (молекулярная масса М = 146 кДа).
Иммуноглобулины класса А (IgA) содержатся в сыворотке (15–20 %
всей фракции Ig), в секреторном компоненте: слюне, слезах, молозиве, молоке, отделяемом слизистой оболочки мочеполовой
и респираторной системы. IgA представлены в виде мономеров (80 % в сыворотке), димеров (в секрете), и тримеров. Средняя молекулярная масса IgA М = 500 кДа.
Иммуноглобулины класса М (IgM) являются пентамерами IgG и составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Появляются IgM при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на неизвестный антиген. IgM встроены в плазматическую мембрану B-лимфоцитов и выполняют роль антиген распознающего рецептора. Средняя молекулярная масса IgМ М = 970 кДа.
Иммуноглобулины класса D (IgD) представлены в виде мономеров и содержатся в основном на мембране некоторых В-лимфоцитов, а также в небольшом количестве в плазме (
Какая ткань выделяет антитела
По своей молекулярной структуре гамма-глобулинов различные классы антител в принципе подобны друг другу [Cohen, Porter, 1964]. Каждый мономер состоит из двух длинных (тяжелых) и двух коротких (легких) пептидных цепей, связанных рядом дисульфидных связей. Ферментативное расщепление молекул в различных участках дало возможность проанализировать характеристики различных участков молекул.
Последовательность аминокислот в Fc-фрагмепте (кристаллизующийся фрагмент тяжелых цепей) характерна для данного класса антител [u(IgM), Y(IgG), a (IgA) и e(IgE)]. Структура легких цепей одинакова во всех классах антител и может принадлежать к одному из двух типов: u или X.
Фрагмент Fc ответствен за биологические свойства молекулы, включая ее способность прилипать к поверхности клеток (цитофильное свойство) или способность взаимодействовать с комплементом. Компонент Fab (фрагмент, связывающий антитела) содержит терминальные последовательности аминокислот, допускающие специфическое взаимодействие с антигеном. Именно эта терминальная последовательность взаимодействует с гаптенами.
IgG, IgE и IgD присутствуют в циркулирующей крови в виде мономеров (т. е. отдельных молекулярных единиц), IgM является полимером пяти основных молекул, связанных дисульфидными связями. IgA в сыворотке крови человека встречается главным образом в виде мономера, но в бронхиальных выделениях присутствует в виде димера, связанного в фрагменте Fc с секреторным участком и Т-цепями [Halpern, Koshland, 1970].
Места образования антител
IgG и IgM продуцируются в клетках зародышевых фолликулов и в плазматических клетках ретикулоэндотелиальной системы, особенно лимфатических узлов. Стимулированные узлы содержат большие зародышевые фолликулы в корковой части узла, активно образующей антитела наряду с плазматическими клетками, которые особенно скапливаются в мозговом слое.
IgA образуются в лимфатических узлах, но продуцируются также плазматическими клетками, выстилающими кишечник и слизистую оболочку дыхательных путей, особенно вблизи бронхиальных желез. Предполагалось, что до 80% сывороточного IgA у некоторых видов животных происходит из кишечника [Chodirker, Tomasi, 1963]. IgE продуцируются главным образом лимфоидной тканью в верхних отделах дыхательных путей, особенно в миндалинах [Ishizaka, lshizaka, 1970].
Образование антител. Co временем в зависимости от иолупериода жизни каждого иммуноглобулина уровень его в сыворотке падает до минимума в возрасте около 12—14 нед. Этим объясняется тяжелое течение многих инфекций у маленьких грудных детей, но не у новорожденных, которые более или менее защищены. Скорость созревания зависит от класса иммуноглобулинов. IgG достигает уровня, характерного для взрослых, к 3 годам, IgM — к 6 мес, IgE и IgA — только к 10-летнему возрасту [Hobbs, 1970; Kjellmao et. al., 1976].
LTP: маленькие виновники больших неприятностей
Грустный ребенок, которому нельзя есть апельсин
Автор
Редакторы
Статья на конкурс «био/мол/текст»: Аллергию называют болезнью XXI века. Иммунитет призван защищать организм, но в этом случае он дает сбой. В чем причина? Статья знакомит с одним из сильнейших пищевых аллергенов — растительными липид-транспортирующими белками, их структурой и функциями.
Конкурс «био/мол/текст»-2018
Эта работа опубликована в номинации «Свободная тема» конкурса «био/мол/текст»-2018.
Генеральный спонсор конкурса — компания «Диаэм»: крупнейший поставщик оборудования, реагентов и расходных материалов для биологических исследований и производств.
Читайте также: Кровь это жидкая соединительная ткань которая циркулирует
Спонсором приза зрительских симпатий выступил медико-генетический центр Genotek.
Введение
Как вы отреагируете на сообщение, что в мире возникла новая «эпидемия»? По данным ВОЗ, от нее страдает 20% населения Европы. Это заболевание занимает третье место по распространенности в мире. Наверное, вы уже догадались, что речь идет об аллергии. Если открыть учебник по биологии и посмотреть определение данного недуга, то сразу станет ясно, что причина аллергии скрывается в некоем сбое иммунной системы. Иммунная система является главным защитником нашего организма от вирусов, бактерий, простейших, гельминтов — одним словом, от патогенов. Основными игроками иммунитета являются специальные клетки организма — лейкоциты.
Лейкоциты подразделяются на несколько групп [1]:
- Нейтрофилы — составляют около 70% от количества всех лейкоцитов [2]. Они способны мигрировать через стенки капилляров к очагам инфекции. Основная их функция — это «съесть» и переварить бактерию, то есть фагоцитировать [1], [2].
- Моноциты и макрофаги. Первые курсируют по кровотоку около 30–40 часов с момента образования в красном костном мозге, затем выходят через стенки капилляров в межклеточное пространство, превращаясь в макрофагов. Макрофаги — это крупные клетки, которые находятся в разных частях организма [2]. Они не только фагоцитируют патогены, но и способствуют развитию иммунного ответа [1].
- Дендритные клетки — по функциям аналогичны макрофагам. Их можно встретить во всех тканях и органах. При фагоцитозе патогена дендритные клетки активируются. Они способны сохранить внутри себя фрагменты врага и далее представить их лимфоцитам. С другой стороны дендритные клетки выделяют специальные химические сигналы — цитокины, которые влияют на дальнейший ход развития иммунной реакции, опосредованной Т-лимфоцитами [1], [2].
- Эозинофилы и базофилы — клетки, которые в норме содержатся в небольшом количестве в крови. Число эозинофилов увеличивается при заражении гельминтами. Эти клетки содержат специальные пузырьки — везикулы с биологически активными веществами. При определенных условиях они способны выделять содержимое этих пузырьков в межклеточную среду. Именно базофилы и эозинофилы участвуют в возникновении аллергических реакций [1].
- Лимфоциты — это большая группа лейкоцитов, которая подразделяется на Т- и В-лимфоциты. Эти две подгруппы имеют собственные маркеры на клеточной мембране, различаются местом дифференцировки и ролью в иммунитете. Т-лимфоциты подразделяются на три группы: Т-киллеры — распознают и обезвреживают патогенны; Т-хелперы — распознают патогены и выделяют специальные вещества, помогающие другим клеткам бороться с этим патогенном; регуляторные Т-лимфоциты — способны ослабить или вовсе подавить иммунную реакцию. В-лимфоциты при контакте с патогеном превращаются в плазматические клетки, которые вырабатывают специальные белки — антитела. Эти белки способны связываться с антигеном, привлекая макрофагов и других, а также активировать различные каскады иммунных реакций, приводящих к гибели патогена. Также часть В-лимфоцитов при определенных условиях превращается в клетки памяти. При повторной атаке патогена они быстро активируются, делятся и идут устранять врага [1].
Собственно в первом приближении борьба иммунной системы с патогеном выглядит так: при попадании патогена в организм происходит активация первой линии защиты — нейтрофилов и макрофагов. Макрофаги, а также дендритные клетки способны активировать лимфоциты, которые начинают направленно убивать патогенов-чужаков. Более подробно с лимфоцитами и иммунным ответом можно ознакомиться в статье «Иммунитет: борьба с чужими и. своими» [1].
Строение и классификация антител
Антитела — это Y-образные молекулы из суперсемейства белков иммуноглобулинов, содержащие два участка связывания с антигеном [3].
Антиген — это молекула на поверхности патогена, способная к связыванию с антителом.
Антитело состоит из четырех полипептидных цепей: двух идентичных легких цепей и двух идентичных тяжелых (рис. 1). Между собой цепи соединены с помощью электростатических, ван-дер-ваальсовых и ковалентных дисульфидных связей [3]. Не связанная с легкими цепями часть тяжелых цепей образует шарнирные области и хвост (Fc-фрагмент) антитела.
Рисунок 1. Строение антитела
Шарнирная область — это достаточно гибкое место молекулы, за счет которого расстояние между двумя связывающими антиген участками может изменяться, что значительно повышает эффективность взаимодействия с антигеном [3].
У млекопитающих выделяют пять классов антител: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Каждый класс имеет свой тип тяжелой цепи, а значит свой уникальный Fc-фрагмент, что придает молекулам одного класса характерные свойства. Строение хвостовой части антитела влияет на такие свойства, как связывание с фагоцитирующими клетками, пересечение плацентарного барьера и другие. Специальные Fc-рецепторы, расположенные на мембране лейкоцитов распознают Fc-фрагмент антитела определенного класса и затем связываются с ним. Другими словами, для каждого типа антител будет свой Fc-рецептор [3]. Таким образом, получается, что разные классы антител эффективны в различных ситуациях. Но для аллергии наибольшее значение представляют IgE.
IgE — это класс антител, которой практически отсутствует в свободном виде в крови здорового человека. Хвостовая часть молекулы имеет высокое сродство к Fc-рецепторам, расположенным на поверхности тучных клеток, базофилов и эозинофилов. Считается, что IgE защищают организм человека от паразитов, а также обусловливают аллергические реакции [3]. Более подробно ознакомиться с антителами можно в статье «Антитело: лучший способ распознать чужого» [19].
Существует теория, что аллергия — это сверхинтенсивная реакция организма на борьбу с паразитами. Такие симптомы, как зуд, чихание, интенсивное выделение слизи и других секретов — не что иное, как механизмы, помогающие избавиться от них.
В современном мире переход к соблюдению норм гигиены предотвращает контакт организма со многими антигенами [4]. Нагрузка на иммунную систему снижается. В таком случае организм начинает реагировать на «безобидные антигены», и возникает аллергия (видео 1) [5]. Антигены, вызывающие аллергию, называют аллергенами. Часто меру аллергической настроенности организма определяют по количеству IgE в крови.
Видео 1. Теория происхождения аллергии
Механизм возникновения аллергической реакции, типы аллергенов
Первая встреча аллергена с иммунной системой стимулирует выработку IgE в кровоток. Эти антитела связываются хвостовой частью с Fc-рецепторами тучных клеток и базофилов. При повторной встрече аллерген связывается с IgE на поверхности тех же самых тучных клеток и базофилов, вызывая их активацию и дегрануляцию (рис.2) [3].
Рисунок 2. Механизм возникновения аллергической реакции
Читайте также: Ткань для фильтрации масла подсолнечного
Таким образом тучные клетки и базофилы выделяют в организм человека биологически активные вещества, в том числе гистамин [3]. Гистамин — это биоорганическая молекула, производное аминокислоты гистидина. Гистамин обладает комплексным действием. При попадании в межклеточную среду он сразу же воздействует на стенки капилляров, увеличивая их проницаемость, понижает артериальное давление и вызывает спазм гладкой мускулатуры. Из кровяного русла жидкость выходит в ткани и накапливается там. Образуется отек. Если аллергическая реакция возникла в дыхательных путях, то высвобождение гистамина приведет к резкому спазму бронхов, что является причиной возникновения астмы [3].
В других случаях это приводит к отеку слизистой носа, различных кожных высыпаний, конъюнктивиту. Гистамин также влияет на процесс воспаления, то есть является медиатором воспаления — защитной реакции организма, направленной на устранение патогена и его продуктов жизнедеятельности.
Аллергия может возникнуть практически на любое вещество. Поэтому, для удобства аллергены можно подразделять на группы по происхождению. Это бытовые, лекарственные, эпидермальные (клетки эпидермиса и его производные человека и животных), грибковые, пыльцевые, пищевые и так далее [4].
Одними из сильнейших аллергенов являются представители липид-транспортирующих белков (Lipid Transfer Proteins, LTP) растений. LTP вызывают развитие иммунных реакций на пыльцу и растительные пищевые продукты. Считается, что эти белки играют одну из важнейших ролей в жизнедеятельности растений [6].
Строение и функции LTP
LTP были открыты в 1992 году группой испанских ученых под руководством Рамона Ллеонарта (Ramon Lleonart). Эти маленькие положительно заряженные белки весом около 7–10 кДа обнаружены только у высших растений [6]. У водорослей же они отсутствуют. Возможно, что появление именно этих белков помогло растениям выйти на сушу (рис. 3) [7].
Рисунок 3. Филогенетическое древо, на котором показано наличие или отсутствие LTP в различных группах растений
Выход на сушу и LTP
Выход на сушу требовал развития новых органов, приспособлений и механизмов, чтобы выжить и спокойно существовать в наземной среде. Для ее освоения растениям требовалось решить основную проблему: как защититься от потерь воды. Они нашли выход в виде различных гидрофобных полимеров, формирующих защитный слой на поверхности эпидермальных клеток. Этот слой называется кутикулой. Она защищает от обезвоживания, радиации и даже в какой-то мере от поедания травоядными животными. Образование кутикулы требует транспортировки липидов к месту синтеза на поверхности клетки. Сейчас предполагают, что LTP внесли большой вклад в возникновение и эволюцию кутикулы [8].
Все LTP имеют гидрофобную полость, в которой расположен сайт связывания с гидрофобными молекулами, такими как жирные кислоты, фосфолипиды и др [9].
Помимо гидрофобной полости, структура LTP содержит четыре дисульфидных мостика. Эти четыре связи между атомами серы поддерживают стабильность молекулы в пространстве, придавая ей прочность. Они делают это настолько хорошо, что даже ни ферменты желудочно-кишечного тракта, ни термическая обработка до 100 градусов не могут разрушить белок полностью [9].
Существует несколько типов классификации LTP.
- На основе молекулярной массы и гомологии аминокислотных последовательностей эти белки подразделяют на два класса: LTP1, который содержит около 90 аминокислотных остатков, и LTP2, содержащий чуть меньше — примерно 70 [6].
- На основании наличия гликозилфосфатидилинозитного якоря (GPI-якоря) — гликолипида, присоединенного к белку в процессе посттрансляционной модификации, с помощью которого LTP может закрепиться в мембране, белки делятся также на две группы. LTP, имеющие GPI-якорь, обозначаются как LTPg.
- На основании внутригенной локализации интронов и гомологии аминокислотных последовательностей LTP разбивают на 10 подклассов: LTP1, LTP2, LTPс, LTPd, LTPg (главные подклассы), LTPe, LTPf, LTPh, LTPj, LTPk (второстепенные подклассы) [6].
LTP кодируются в растениях мультисемейством генов, в состав которого входят три кластера (3–8 генов в каждом). Белки, кодируемые каждым кластером, характеризуются специализацией по тканям, синтезом на определенной стадии онтогенеза и различием по функциям. Синтез LTP в клетках активируется под влиянием стрессовых факторов и фитогормонов. Стрессовыми факторами могут быть УФ-излучение, осмотический шок, отсутствие влажности, низкие температуры, вторжение различных патогенов [9].
Теперь перейдем к функциям LTP в растениях. Большинство из них основано на проявленных ими активностях в экспериментах in vitro (рис. 4).
Рисунок 4. Функции растительных липид-транспортирующих белков
Было установлено, что LTP способны связывать и переносить липиды через биомембраны в лабораторных экспериментах. Собственно, из этого вытекает одна из предполагаемых функций — перенос гидрофобных молекул, участие в метаболизме липидов [6], [7]. LTP содержатся в высокой концентрации в покровных тканях растений, и это безусловно наталкивает на мысль об их вовлеченности в синтез поверхностного кутикулярного слоя (рис. 5) [9]. У мутантов растений Brassica napus с повышенным синтезом белка BrLTPd1 наблюдается нарушение секреции воска [8].
Рисунок 5. Предполагаемый механизм переноса липидов через мембрану и их участие в синтезе кутикулы. а — В зеленых тканях. б — В корнях. в — В пыльце.
Это происходит так: мономеры липидов через специальный ABC-транспортер попадают в пространство клеточной стенки. Там происходит их связывание с прикрепленными к наружней стороне мембране LTPg. Те, в свою очередь, передают липид на свободный LTP, который транспортирует гидрофобную молекулу в место синтеза кутикулы. Но до сих пор остается неясным механизм переноса липида по клеточной стенке [9].
Многие LTP препятствуют росту патогенных бактерий и грибов. Чаще всего такие взаимодействия являются избирательными, скорее всего, это связано с разным составом липидов в клеточных мембранах бактерий, грибов, млекопитающих и растений. Также некоторые исследования отмечают, что LTP из перца и кофе подавляют активность грибов рода Candida, которые являются патогенами человека. Механизм такой антимикробной активности не ясен. Возможно, он обеспечивается за счет электростатических взаимодействий с мембранами патогенов. Есть данные, что при разрушении дисульфидных мостиков антимикробная активность пропадает, поскольку нарушается процесс связывания белков с липидами. В то же время, антимикробная активность никак не связана с процессами взаимодействия с гидрофобными молекулами [9].
LTP в пищевой промышленности
Свойство LTP связываться с гиброфобными молекулами активно используется в пивоварении. LTP ячменя обладает поверхностно-активными свойствами, однако до термообработки и пастеризации пива этот белок демонстрирует слабые свойства вспенивания. После пастеризации пива LTP ячменя модифицируется по неисследованному механизму и становится пенообразующим [10]. При пастеризации его антимикробная активность не нарушается, в результате чего увеличивается срок хранения, поскольку LTP способен подавлять рост дрожжей. LTP также связывает жиры, что в лучшую сторону сказывается на формировании пены (рис. 6) и на вкусе пива [9].
Читайте также: Чем отмыть шоколад с ткани
Рисунок 6. Пена
И еще одно интересное свойство у определенных LTP, не связанное с аллергией, выявленное в ходе экспериментов, — это наличие противораковой активности [9]. Проведенные исследования показали, что LTP из полевой капусты и нарцисса препятствуют размножению и пролиферации раковых клеток in vitro, а также подавляют активность респираторно-синцитиального вируса человека и ВИЧ (механизм остается неизвестным) [11]. Остальные функции LTP (рис. 4) изучены очень слабо и в этой статье рассматриваться не будут.
LTP — аллергены
LTP обладают аллергенностью — способностью вызывать аллергию, что напрямую связано с особенностями их структуры. Четыре дисульфидных мостика обеспечивают устойчивость к разрушению ферментами желудочно-кишечного тракта. Получается, что LTP попадают в неизменном виде в тонкий кишечник и затем через ворсинки всасываются в кровь, где встречаются с иммунной системой человека [9]. В отличие от других аллергенов, 40% поверхности LTP способно связываться с иммуноглобулинами. Часто у страдающих пищевой аллергией на LTP может проявляться LTP-синдром, заключающийся в перекрестных аллергических реакциях на LTP различных видов растений, в том числе и таксономически далеких [12].
Был описан интересный случай на одном из складов в Европе. Работа сотрудников требовала ежедневного контакта с персиками. Известно, что кожура персиков содержит высокую концентрацию растительных липид-транспортирующих белков, а LTP Pru p 3 — это один из самых распространенных пищевых аллергенов. Через какое-то время один из служащих начал страдать ринитами. А через шесть месяцев у него возникла тяжелая пищевая аллергия на персики, сливы, фундук, арахис и т.д. Исследователи сделали вывод, что контакт пациента с кожурой персика мог спровоцировать возникновение аллергической чувствительности через дыхательные пути и дальнейшее развитие пищевой аллергии [12].
По данным Европейской академии аллергии и клинической иммунологии, 150 миллионов европейцев страдают от хронической аллергии. Из них у семи миллионов обнаруживается пищевая аллергия, а 100 миллионов в той или иной степени столкнулись с аллергическими ринитами [13]. В Испании 11% людей имеют аллергию на пыльцу. Из них от 10% до 40% также имеют аллергию на LTP персика [14].
В Северной Европе аллергия на LTP чаще всего представлена в виде оральной аллергии на входящий в состав пыльцы березы белок Bet v 1. А от пищевой аллергии на LTP больше страдают жители Средиземноморья [12].
Такое неравномерное географическое распределение до сих пор обсуждается, поскольку растительные продукты в Северной Европе также имеют высокое содержание LTP, однако частота возникновения аллергии на них значительно ниже. Возможное объяснение — это разные диетические привычки и способы термической обработки продуктов [12].
Методы лечения аллергии
Одним из самых простых и действенных методов борьбы с аллергией является, конечно же, ограничение контакта с аллергеном. В случае аллергии на пыль необходимо использовать воздушные фильтры для очистки воздуха, в случае пищевой аллергии — перестать употреблять продукт.
Для того чтобы не заставлять больного полностью исключать аллергенный продукт из рациона, можно методами генной инженерии разработать его гипоаллергенные аналоги. Так, уже созданы генномодифицированные томаты с LTP, измененные с помощью методов сайт-направленного мутагенеза и химических модификаций. Модифицированные белки снизили аллергическую реакцию при кожных тестах у пациентов [12].
Для избавления от симптомов аллергии, в том числе вызванных LTP, применяют фармакотерапию. Используемые для этого средства можно разделить на три группы.
К первой относится лечение антигистаминными препаратами. Действующие вещества блокируют рецепторы, с которыми связывается гистамин и, следовательно, препятствуют развитию аллергической реакции. Они не подходят для лечения аллергии в долгосрочной перспективе. Антигистаминные препараты обладают побочными эффектами, например, сонливостью, негативно влияют на сердечную мышцу [15].
Другая группа препаратов воздействует на мембраны тучных клеток, блокируя выброс везикул с гистамином. Это устраняет отеки слизистой носа и предупреждает появление астмы. Но опять же механизм работы направлен на блокирование симптомов, что не решает проблему полностью.
При серьезных случаях для быстрого облегчения острых симптомов принимают препараты на основе глюкокортикоидов — гормонов надпочечников. Глюкокортикоиды обладают противовоспалительной активностью [15].
Однако на данный момент одним из самых эффективных методов борьбы с аллергией является аллергенспецифическая иммунотерапия. Этот метод основан на продолжительном введении одного аллергена пациенту для постепенного уменьшения восприимчивости [16]. Его применяют при аллергии на LTP арахиса, персика, фундука, вишни и т.д. [17]. Подробности механизма действия, эффективность работы описаны в статье «Как победить аллергию за четыре инъекции?» [16].
Эффективность данной терапии налицо, но доказано, что такое лечение сопровождается анафилактическими побочными эффектами. Для их предотвращения в случае LTP разрабатывают замены экстрактов LTP на гипоаллергенные рекомбинантные аналоги [17].
Также врачи в качестве лечения назначают сублингвальную терапию. Данная терапия очень похожа по принципу действия на аллергенспецифическую, а отличие в том, что здесь используются не один, а несколько аллергенов [17], [18]. В этом методе пациенту индивидуально подбирают «коктейль» из аллергенов, которые наносится под язык каждый день по нескольку капель в течение продолжительного времени (3–5 лет). В результате спустя какое-то время организм пациента перестает остро реагировать на контакт с этими аллергенами [17], [18]. С помощью этой терапии борются с аллергией на LTP персиков, абрикосов, груш, слив и др. [12].
Растительные липид-транспортирующие белки, без сомнения, интересный биологический объект для изучения аллергической реакции, как с фундаментальной, так и с практической точки зрения. Бóльшая часть механизмов их действия на организм человека до сих пор не исследована, а точные функции в растениях не установлены. Количество людей, страдающих от аллергии на LTP, увеличивается с каждым годом, что указывает на необходимость их активного изучения. Кто знает, к каким новым открытиям могут привести эти маленькие катионные белки!
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом