Это процессы обновления белков. За сутки в организме взрослого человека обновляется до 400 г белков. Скорость различна – от нескольких минут до 10 и более суток. Коллаген почти не обновляется.
Тканевые протеиназы – катепсины, которые находятся главным образом в лизосомах, активны в кислой среде. Мясо становится более нежным, если после убоя скота его оставить при температуре 0-6 о С в течение 8-10 суток, т.к. катепсины высвобождаются из лизосом клеток.
Образовавшиеся при гидролизе белка аминокислоты всасываются стенками кишечника, поступают в кровь и разносятся по всему организму. Всосавшиеся аминокислоты в первую очередь используются в качестве строительного материала для сиитеза специфических тканевых белков, ферментов и биологически активных соединений. Другая часть аминокислот вместе с образующимися в организме аминокислотами — продуктами расщепления тканевых белков подвергается различным превращениям с образованием конечных продуктов белкового обмена и освобождением энергии.Наиболее распространенными и важными реакциями, в которых участвуют аминокислоты, являются трансаминирование (переаминирование), окислительное дезаминирование и декарбоксилированиее.
Переаминирование представляет собой взаимопревращение α-аминокислоты и α -кетокислоты, катализируемое аминотрансферазой. Чаще всего в качестве а-кетокислоты используется а-кетоглутаровая кислота:
Окислительное дезаминирование аминокислот происходит в клетках печени и почек. В результате данной реакции образуются соответствующие α-кетокислоты и выделяется аммиак. Этот процесс катализирует дегидрогеназа, коферментом которой может быть как НАД, так и ФАД. Наиболее важной и распространенной является глугаматдегидрогеназа, катализирующая процесс:
Декарбоксилирование аминокислот — важный метаболический процесс, в результате которого из аминокислот образуются биологически активные амины (биогенные амины). Декарбоксилазы аминокислот — сложные ферменты, коферментом которых является пиридоксальфосфат — производное витамина В6. Например, глутаматдекарбоксилаза ускоряет реакцию декарбоксилирования глутаминовой кислоты:
Продукт этой реакции γ – аминомасляная кислота (ГАМК), как и глутаминовая кислота, относится к медиаторам нервного импульса, ГАМК ингибирует, глутаминовая кислота активирует передачу нервных импульсов. Декарбоксилирование гистидина приводит к образованию гистамина, который является медиатором и содержится в нервных и тучных клетках. Особенно много его выделяется в очаге воспаления. Гистамин играет важную роль в проявлении аллергических реакций.
Таким образом, конечными продуктами катаболизма аминокислот являются α-кетокислоты, амины, оксид углерода (IV), аммиак. Органические соединения вовлекаются в определенные метаболические процессы, углекислый газ выводится из организма.
Аммиак крайне токсичен, особенно для центральной нервной системы, для клеток мозга, поэтому в организме существуют процессы, в которых происходит обезвреживание этого токсиканта. Прежде всего аммиак превращается в нетоксичное соединение и в таком виде переносится кровью в органы, где обезвреживается (печень, почки). Во многих тканях аммиак связывается с образованием глутамина.
У большинства животных, обитающих в воде, например, костистых рыб, аммиак является конечным продуктом распада и выводится из организма. Такие организмы называются аммониотелические. У таких животных нейтральный, нетоксичный глутамин переносится кровью в жабры, где содержится фермент глутаминаза, катализирующая гидролиз глугамина с образованием глутаминовой кислоты и аммиака. Так как аммиак хорошо растворим в воде, он быстро разбавляется и уносится током омывающей жабры воды. У большинства наземных животных аммиак обезвреживается путем образования мочевины (полный амид угольной кислоты), их называют уреотелическими. Мочевина образуется в печени в цикле мочевины (орнитиновый цикл) поступает в кровь и через почки выводится из организма с мочой. У птиц, ящериц и змей аммиак обезвреживается путем образования мочевой кислоты, которая выводится из организма; такие организмы называются урикотелические.
Читайте также: Ткань для зимний детский куртки
Некоторое количество аминокислот поступает в толстый кишечник, где подвергается гниению — распаду под действием микроорганизмов. При этом образуются зачастую ядовитые вещества, имеющие неприятный залах. Так, при гнилостном распаде триптофана образуются индол и скатол, при распаде цистеина — различные меркаптаны, тирозина — фенол и крезол и т. д. Продукты гниения белков также всасываются и поступают в кровь. После ряда биохимических превращений они обезвреживаются (главным, образом в печени) и затем выводятся из организма.
Обмен белков является важной составной частью азотистого обмена — обмена азотсодержащих веществ. Показателем состояния азотистого обмена в организме является азотистый баланс — разность между количеством азота, поступающего в организм с пищей, и количеством выводимого азота (с мочой, калом, потом). Количество вводимого с пищей азота может превышать количество выводимого азота, в этом случае говорят о положительном азотистом балансе. В нормальных условиях азотистый баланс должен быть положительным в периоды роста (дети, подростки), при беременности. Количество вводимого с пищей азота может быть меньшим, чем количество выводимого азота (отрицательный азотистый баланс), например, в случае белковой недостаточности. В случае азотистого равновесия количество вводимого и выводимого азота одинаково.
Какие гормоны усиливают распад белков в тканях особенно в коже
а) Обязательный распад белков. При отсутствии белков в пище некоторое количество собственных белков организма распадается до аминокислот и подвергается дезаминированию и окислению. Это количество составляет около 20-30 г/сут, его называют обязательной потерей белка. Чтобы предупредить распад собственного белка, необходимо ежедневно потреблять в пищу не менее 20-30 г белка; надежную гарантию от потерь такого рода дает ежедневное употребление 60-75 г белка.
Соотношение различных аминокислот в белках, входящих в пищевой рацион, должно быть приблизительно таким, как их соотношение в белках тканей организма для того, чтобы все они использовались для образования новых белков тканей практически полностью. Если один конкретный вид аминокислот не присутствует в нужной концентрации, то и все прочие перестают использоваться, т.к. клетки либо полностью синтезируют молекулу белка, либо не синтезируют его вовсе, о чем говорилось в главе 3 в связи с синтезом белка. Неиспользованные аминокислоты подвергаются дезаминированию и окислению. Белки, в которых соотношение аминокислот отличается от обычного, называют неполноценными. Такие белки менее пригодны в качестве питательных веществ, чем полноценные.
б) Влияние голодания на распад белков. Ежесуточные потери белка составляют 20-30 г. Для энергетических целей в организме используются только углеводы и жиры (пока они есть в наличии). Однако после нескольких недель полного голодания, когда запасы углеводов и жиров начинают истощаться, аминокислоты, присутствующие в крови, начинают быстро дезаминироваться и окисляться для получения энергии. С этого момента начинается быстрый распад белков — более 125 г/сут, в результате резко ухудшается функционирование клеток. Поскольку в качестве источников энергии используются в основном углеводы и жиры, а не белки, можно говорить об их сберегающей роли по отношению к белкам.
Читайте также: Ткань резинка для манжет для курток
Динамическое равновесие тканевых белков, белков плазмы и аминокислот плазмы
Гормональная регуляция метаболизма белка
а) Гормон роста стимулирует синтез белков в клетках. Гормон роста вызывает увеличение количества белков в тканях. Точный механизм этого влияния не известен, но предполагают, что он главным образом опосредован увеличением транспорта аминокислот через клеточные мембраны или ускорением процессов транскрипции ДНК и РНК наряду с процессами трансляции, направленными на синтез белка.
б) Инсулин необходим для синтеза белка. Полное отсутствие инсулина приводит к снижению синтеза белка практически до нуля. Механизм этого влияния также не известен, но доказано, что инсулин ускоряет транспорт некоторых аминокислот в клетки, что может являться стимулом для синтеза белка. Кроме того, инсулин увеличивает количество глюкозы в клетках, что приводит к соответствующему снижению использования аминокислот на энергетические нужды.
в) Глюкокортикоиды увеличивают распад большинства тканевых белков. Глюкокортикоиды, секретируемые корой надпочечников, снижают количество белка в большинстве тканей при одновременном увеличении концентрации аминокислот в плазме и увеличении количества белков как в печени, так и в плазме крови. Это дает основание предполагать, что глюкокортикоиды увеличивают скорость распада внепеченочных белков, увеличивая таким образом количество аминокислоты в жидких средах организма, что позволяет печени синтезировать большое количество белка в клетках печени и, соответственно, большое количество белков плазмы крови.
г) Тестостерон увеличивает депонирование белков в тканях. Тестостерон (мужской половой гормон) увеличивает отложение белков, в особенности мышечных сократительных белков (от 30 до 50%). Механизм такого влияния не известен, но он отличается от влияния гормона роста: гормон роста вызывает продолжительный рост тканей почти независимо от их типа и местоположения, в то время как тестостерон на протяжении всего нескольких месяцев стимулирует увеличение именно мышечной массы и в гораздо меньшей степени — количества белков в других тканях. Как только мышцы и другие белковые компоненты тканей достигают максимально возможной величины, дальнейшее накопление белка прекращается, несмотря на продолжающееся введение тестостерона.
д) Эстроген. Эстроген (главный женский половой гормон) также вызывает некоторое накопление белка в тканях, но его влияние по сравнению с влиянием тестостерона выражено незначительно.
е) Тироксин. Тироксин увеличивает скорость обменных процессов во всех клетках организма и в результате непрямым путем влияет на метаболизм белка. В случае дефицита углеводов и жиров, которые могли бы обеспечить энергетические потребности организма, тироксин вызывает быстрый распад белков и их использование в качестве источника энергии. Напротив, при наличии адекватного количества углеводов и жиров на фоне избытка аминокислот во внеклеточной жидкости тироксин может даже увеличивать скорость синтеза белков. У растущих животных или детей дефицит тироксина заметно замедляет рост в связи с прекращением синтеза белка. Можно предположить, что тироксин в целом не обладает специфическим влиянием на метаболизм белка, но вызывает общие стимулирующие эффекты применительно к скорости как катаболических, так и анаболических процессов.
Читайте также: Как гладить плащевую ткань
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
Какие гормоны усиливают распад белков в тканях особенно в коже
В норме у новорожденных при голодании количество высвобождающихся в результате протеолиза аминокислот примерно в 2-3 раза превышает подобные показатели натощак у взрослых.
Не ясны причины более высоких темпов обновления тела и разрушения мышечного белка у недоношенных новорожденных, но более высокий темп протеолиза у незрелых новорожденных может значительно влиять на нормальный рост, чтобы обеспечить достаточное количество аминокислот для ремоделирования ткани, аккреции белка и гомеостаза глюкозы.
Мало информации относительно молекулярной регуляции распада белка у новорожденных. Были проведены несколько исследований недоношенных детей с целью выяснить, какие из систем распада белка являются активными и как они функционируют. Статьи на нашем сайте дадут общие представления о катаболизме белков.
Как только белок образовался, он сразу же становится объектом распада. Некоторые белки, такие как коллаген и гемоглобин, сравнительно устойчивы к деградации, и, следовательно, их оборот происходит медленно. Другие белки распадаются легко, особенно те, которые выполняют важную регулирующую функцию либо в той или иной степени повреждены, или те, которые имеют погрешность в аминокислотной последовательности, вызванную погрешностями в транскрипции.
Детали молекулярных основ распада белка, или протеолиза, описаны не столь подробно, как система синтеза белка. Однако подобно синтезу регулирование распада белка включает компонент, направленный на специфические белки, и компонент, который регулирует общий уровень распада белка в тканях и способствует изменениям в содержании белка. Примером того, как распад отдельного белка может вызвать заболевание, является муковисцидоз (кистозный фиброз).
Удаление фенилаланина в позиции 508 из CFTR приводит к дефектам сворачивания, чувствительным к температуре и преждевременному распаду в клетке, предотвращая перемещение фенилаланина к поверхности клетки. Отсутствие CFTR в эпителиальных клетках дыхательных путей нарушает гидратацию в их просвете и увеличивает восприимчивость к инфекции. Примером согласованного увеличения скорости деградации всех белков ткани, которое позволяет всей ткани адаптироваться к изменениям окружающей среды, является усиленный протеолиз белков мышечной ткани в ответ на ряд стрессовых состояний, в том числе на голодание, ацидоз и термическую травму.
В эукариотических клетках расщепление белка осуществляется большим количеством специфических и неспецифических протеаз. Большинство этих ферментов деградации может быть связано с одной из трех основных составляющих клеточного ращепления белка: убиквитин-протеасомным путем, аутофагально-лизосомальной системой, а также кальций- или кальпаин-зависимой системой.
Убиквитин-протеасомная система в основном разрушает внутриклеточные белки, в то время как аутофагально-лизосомальная система — белки мембраны и эндоцитозные белки. Кальций-зависимые тиоловые протеазы, известные как кальпаины, широко экспрессированы и вовлечены в ряд основных клеточных процессов, хотя их физиологическая функция в развитии организма человека недостаточно понятна.
Другой класс протеолитических веществ — это семейство каспаз, или ферментов, вызывающих распад белка. Каспазы являются основными участниками апоптоза, который удаляет старые, поврежденные или потенциально опасные клетки. Исследования сигнальных путей, регулирующих распад белка, доказали, что эти процессы сложны и являются столь же тщательно контролируемыми, как и процессы синтеза белка.
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом