Коллаген какого типа является строительным материалом костной ткани

Костно-мышечная система включает в себя кости, хрящи, связки, мышцы, сухожилия, синовиальные оболочки, суставные сумки и фасциальные оболочки. Она является эмбриологическим производным мезодермы и образована рыхлой и плотной соединительной тканью, выполняющей две основные функции: сохранение структурной целостности организма и обеспечение движения. Соединительные ткани представляют собой группу разнообразных тканей, состоящих из достаточно удаленных друг от друга клеток, находящихся в выработанном ими межклеточном веществе.

Коллаген — фибриллярный белок, наиболее распространенный в межклеточном веществе соединительных тканей.

а) Коллаген — белок с фибриллярной структурой, образованный из альфа-цепочек, закрученных в тройную спираль.
б) Белковые мономеры коллагена образуют поперечные связи и формируют коллагеновые волокна.
в) Различные типы коллагена образованы его мономерами альфа-1 и альфа-2, соединяющимися в молекулу в форме тройной спирали. Например, две альфа-1 цепочки и одна альфа-2 цепочка образуют тройную спираль коллагена I типа, характерную для костей, сухожилий, связок, фасциальных оболочек, кожи, артерий и матки. Коллаген II типа, встречающийся в суставных хрящах, образован тремя альфа-1 цепочками. Существует, по крайней мере, 12 различных типов коллагена.

Основу коллагена составляет повторяющаяся последовательность аминокислот, формирующая полипептидные цепочки. Три такие цепочки заплетаются в молекулу в виде тройной спирали, называемой тропоколлагеном. Эти молекулы, соединяясь, образуют микрофибриллы, длинные линейные структуры, предназначенные для сопротивления растяжению. Микрофибриллы соединяются между собой при помощи химических связей, формируя волокна коллагена. Сила таких связей определяет физические свойства того, или иного типа коллагена. Чем больше связей, тем жестче коллагеновое волокно.

Сила межмикрофибриллярных связей зависит как от врожденных особенностей, так и от уровня и характера метаболизма. Этим объясняется различная степень гибкости у разных людей. Витамин С играет решающую роль при формировании таких связей. Поэтому, цинга, клиническое проявление дефицита этого витамина, характеризуется «ослаблением тканей». Генетически детерминированная слабость межмикрофибриллярных связей проявляется гипермобильностью суставов (например, способностью дотронуться пальцами до предплечья, чрезмерным разгибанием в коленном и локтевом суставах, чрезмерной пронацией в голеностопном суставе, плоскостопием).

Для различных тканей характерны различные типы коллагена, которые определяются специфичным составом полипептидных цепочек, образующих его молекулы. Коллаген I типа содержится в соединительных тканях костей, сухожилий и связок. Коллаген II типа обнаружен лишь в суставном гиалиновом хряще. Существуют также другие типы коллагена.

Протеогликановый комплекс расположен на «сердцевине» из гиалуроновой кислоты и имеет форму «ершика».

Если коллаген представляет структурную основу соединительной ткани, то «наполнителем» между волокнами служит основное вещество этой ткани. Главными компонентами основного вещества являются комплексы макромолекул гликозаминогликанов. Примером такой макромолекулы может служить гиалуроновая кислота, содержащаяся в суставном хряще и имеющая относительную атомную массу более миллиона дальтон. Ее молекула образована длинной центральной цепью, от которой в стороны отходят многочисленные белковые цепочки, содержащие отрицательно заряженные сульфатные радикалы. Эту молекулу можно представить, как «ершик», каждая «щетинка» которого, в свою очередь, также напоминает «ершик».

Сульфатные радикалы, обладающие сильным отрицательным зарядом, обеспечивают высокую гидрофильность гиалуроновой кислоты. Способность притягивать и удерживать воду позволяет основному веществу соединительной ткани прекрасно выполнять функцию гидростатичной опоры, сопротивляющейся компрессионным нагрузкам.

Иммобилизация уменьшает диффузию и миграцию питательных веществ в соединительных тканях. Это, в свою очередь, влияет на клеточную активность и ставит под угрозу нормальный гомеостатический баланс коллагена и воспроизведение основного вещества соединительной ткани. В результате возникает атрофия волокон коллагена и деградация основного вещества (Cantu и Grogin, 2001) с последующим нарушением макрофункции соединительной ткани (например, хондромаляция надколенника).

Видео лекция гистология скелетных тканей (хрящевой ткани и костной ткани)

Редактор: Искандер Милевски. Дата публикации: 27.11.2021

Какой коллаген лучше принимать для суставов и хрящевой ткани?

Основным каркасным элементом суставов и хрящевой ткани 1 является коллаген II типа – сложная молекула, представляющая собой тройную спираль. При разрушении суставов, связанном с возрастными изменениями, травмами и прочими факторами, повреждаются молекулы коллагена в хряще. Организм начинает воспринимать собственный поврежденный коллаген II типа как «чужеродный» и начинает атаковать, как поврежденные молекулы, так и нормальные молекулы коллагена, что в итоге приводит к разрушению суставов и значительному дискомфорту. Поэтому крайне важно предпринять меры для остановки этого процесса.

Причины и механизм повреждения суставов

В России число людей, страдающих от проблем с суставами, в возрасте старше 60 лет составляет 97% 2 .

Согласно исследованиям, различные поражения суставов встречаются у каждого четвертого жителя РФ. По данным статистики ВОЗ проблемы суставов находятся на третьем месте по распространенности во всем мире. Такие проблемы чаще начинаются у пожилых, но могут развиваться независимо от возраста и пола. Молодые люди с малоподвижным образом жизни и «сидячей работой» подвержены риску возникновения проблем с суставами.

Читайте также: Вискоза плюс эластан что за ткань

Каждый сустав – отдельно взятый механизм, включенный в общую систему. Кости в местах сочленения соединяются тонким слоем упругой хрящевой ткани. Она делает поверхность в этих участках гладкой и скользящей, позволяет им легко двигаться и не допускает трения. Хрящи и кости неразрывно связаны суставом. Такое состояние необходимо поддерживать всегда, но по ряду причин происходят нарушения. При разрушении собственного коллагена теряется упругость, истираются хрящи, появляется хруст суставов.

От разрушения коллагена страдают все системы, вследствие чего могут наблюдаться следующие состояния:

снижение гибкости;
утрата ротации и тугоподвижность;
дискомфорт при спуске и подъеме по лестнице;
увеличение сустава в объеме;
невозможность выполнять привычные функции.

Поражение суставов связано с различными причинами, одна из которых – атака иммунной системы на собственный коллаген II типа, являющийся основным каркасным элементом суставов и хрящевой ткани. Это приводит к патологическим изменениям клеток синовиальной оболочки. Снижается функция регенерации, хондроциты не могут возмещать компоненты матрикса – коллаген, гликопротеины и другие белки. Параллельно с разрушением костных и хрящевых структур происходит поражение мягких тканей – связочных и мышечных. Сустав утрачивает свои функции. Появляется дискомфорт и ломота – сначала в движении, потом в состоянии покоя.

О негативных изменениях в суставах свидетельствуют и другие сигналы 3 :

скрип, хруст и щелчки при движении;
атрофия мышечной ткани;
припухлость и покраснение;
изменение размеров и видимая деформация в местах сочленения костей;
затрудненность ротации.

По мере прогрессирования нарушений нагрузка перераспределяется на другие участки опорно-двигательного аппарата. За счет этого патологический процесс приобретает системный характер.

Роль коллагена для хрящевой ткани, суставов и связок

Коллаген является основным элементом структуры соединительной ткани. Упругость кожи человека, состояние ногтей, волос и зубов, внутренних органов зависит от количества этого вещества. Коллаген обеспечивает эластичность связок и подвижность межкостных соединений. Хрящи отвечают за амортизацию и защиту костей от истирания. Их здоровье зависит от состояния внутрисуставной жидкости, которая также состоит из коллагена. После 25-летнего возраста синтез коллагена начинает сокращаться, а после 60 лет его выработка уменьшается вдвое. Поэтому у пожилых людей риск возникновения проблем с суставами увеличивается в несколько раз.

Все элементы, состоящие из соединительной ткани (суставы, хрящи, связки), содержат волокна коллагена и эластина, которые отвечают за механическую прочность и придание формы, а также упругость и эластичность. Замедлить или прекратить дальнейшее разрушение хрящевой ткани суставов может помочь остановка разрушения собственного коллагена II типа. Типы коллагена – какой больше подходит для суставов и хрящей?

Польза коллагена заключается в том, что он поддерживает ткани и органы, принимает участие в процессах регенерации, стимулирует образование эпителиальных клеток кожи и выполняет ряд других функций. Учеными было выделено около 28 типов вещества, основные группы коллагена:

Фибриллярные – тип I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII;
Фибрилл-ассоциированные – тип IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII;
Сетеобразующие – тип IV, VIII, X;
Трансмембранные – тип XIII, XVII, XXIII, XXV/CLAC-P;
Другие коллагены.

Наиболее распространенными считаются I, II, III тип 4 .

Они присутствуют в организме в разных объемах:

I тип отвечает за водно-солевой баланс, усвоение питательных веществ и потребление кислорода, содержится во всех тканях;
II тип способствует здоровью суставов, связок и сухожилий, он и является основной мишенью для иммунной системы при проблемах с суставами (то есть именно коллаген II типа необходим для восстановления суставов и хрящевой ткани 5 );
III тип называют «компонентом молодости», так как зона его ответственности – упругость и эластичность кожи.

Коллаген также может различаться по структуре и быть гидролизованным и нативным.

При приеме гидролизованного или расщепленного коллагена организм получает набор аминокислот, которые служат строительным материалом 6 для различных тканей организма человека, но при этом процесс атаки на собственный коллаген не прекращается. Поэтому необходим радикально новый подход 7 .

Что такое коллаген II типа и какую функцию выполняет?

Структура хрящевой ткани сложная, представляет собой комплекс компонентов:

Хондроциты – клетки, функцией которых является синтез и регуляция матрикса, что обеспечивает процесс регенерации в случае повреждения хряща.
Протеогликаны образуют связи с молекулами воды и обеспечивают амортизационные свойства хряща. Связывающий белок стабилизирует связь протеогликанов и гиалуроновой кислоты.
Коллагеновые волокна образуют прочные межмолекулярные связи, за счет чего формируют в матриксе полимерные сети и обеспечивают прочность и растяжение хряща. Содержат пептиды и трипептиды.

Коллаген II типа синтезируется внутри фибробластов посредством реакции гидроксилирования и занимает более 90% хрящевого матрикса. Именно атака иммунной системы на этот тип коллагена создает риск возникновения серьезных проблем с суставами.

Читайте также: 50 хлопок 50 полиэстер какая ткань растянется

Механизм действия неденатурированного коллагена II типа

Применение неденатурированного коллагена II типа, то есть молекулы, сохранившей свою структуру и целостность, для здоровья суставов обусловлено особенностями этого вещества. Добыча коллагена из хрящей животных и птиц по обычной методике приводит к тому, что образуется вещество денатурированного типа, то есть расщепленные молекулы, которые могут быть использованы только как строительные элементы для нужд организма, при этом разрушение собственного коллагена II типа прием гидролизованного коллагена не останавливает.

В отличие от расщепленного коллагена механизм действия неденатурированного (или нативного) коллагена II типа 8 состоит в том, что при знакомстве с ним в ЖКТ иммунная система «переучивается», что дает возможность воспринимать собственный коллаген II типа (основной структурный элемент хрящевой ткани и суставов) как «дружелюбный» и снижает риски нападения на него. Нативный коллаген II типа сохраняет свои структуру и целостность при прохождении через кишечник. В кишечнике иммунная система распознает коллаген как безопасный, что способствует поддержанию нормального функционального состояния суставов и хрящевой ткани. Неденатурированный (нативный) коллаген типа II невозможно получить из продуктов питания, так как он не сохраняется при термической обработке.

Какой коллаген лучше купить для суставов и хрящевой ткани 9 ?

Такой, который будет отвечать, принятым стандартам качества, помогать сохранению нормального функционирования суставов и естественному обновлению хрящевой ткани.

Нативный коллаген II типа в составе Артнео – для здоровья суставов и хрящевой ткани

Оригинальный комплекс Артнео 9 содержит вещества, которые действуют в синергии:

неденатурированный коллаген II типа;
витамин С – усиливает синтез коллагена, антиоксидант;
витамин D₃ – помогает восстановлению и укреплению костной ткани;
экстракт босвеллии – натуральный компонент растительного происхождения, уменьшающий выраженность воспаления;
метилсульфонилметан – один из самых богатых природных источников органической серы с высокой биодоступностью.

Благодаря такому составу Артнео может способствовать уменьшению отечности и дискомфорта, улучшению функционального состояния суставов и хрящевой ткани.

Курс – 2 месяца приема. Необходимо пить по 1 капсуле в день.

Оригинальный состав комплекса позволяет запускать механизмы, которые позволяют иммунной системе распознавать неденатурированный коллаген II типа как собственный и безвредный для организма. Благодаря этому структуры хрящевой и суставной ткани могут постепенно восстанавливаться.

БАД. НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ЛЕКАРСТВЕННЫМ СРЕДСТВОМ

Московская область, город Подольск,
село Покров, ул. Сосновая, д. 1
+7 (495) 730-75-45

Внимание! Обращение на сайт не является заменой консультации у врача.

Научная электронная библиотека

1.2. Коллаген

Коллагены составляют основу структуры кожи, костей, хрящей, сухожилий, кровеносных сосудов и играют важную роль в сохранении нормальной структуры и функции соединительной ткани всех животных (Слуцкий, 1969, 1985; Риггз, Мелтон, 2000; Руденская, 2003).

Коллаген (К) – нерастворимый фибриллярный белок, первичная структура которого складывается из повторяющихся последовательностей триплетов аминокислот глицин-X-Y, где X и Y позиции чаще заняты, соответственно, пролином и гидроксипролином. Эти повторяющиеся последовательности позволяют трем коллагеновым полипептидам (называемым α-цепями) формировать полужесткие, очень стабильные трехспиральные молекулы (рис. 3). Они могут быть гомополимерными (три идентичные α-цепи) и гетерополимерными (две или три разные α-цепи). Под влиянием регулярно располагающихся остатков пролина и оксипролина цепь принимает форму ломаной спирали; это обусловливается жесткостью боковых групп пролина, а также тем обстоятельством, что пептидные связи, в образовании которых участвуют пролин и оксипролин, не могут образовать водородных связей. Остатки глицина образуют межцепочечные водородные связи, способствующие сохранению прочности структуры коллагена.

Рис. 3. Структура коллагена: а – электронная микрофотография коллагена соединительной ткани. Расстояние между повторяющимися структурными единицами равно 700 Å; б – конформация полипептидных цепей в трёхцепочечной молекуле тропоколлагена; в – ступенчатое расположение молекул тропоколлагена обусловливает появление в гидратированных волокнах коллагена повторяющихся структурных единиц, расстояние между которыми равно 700 Å (по Мусил и др., 1984)

Аминокислотные цепи коллагена обернуты друг вокруг друга и образуют «трехволоконный канат», где отдельные волокна связаны между собой водородными связями. Такая пространственная структура возможна, только если аминокислотная последовательность строго соблюдается.

В результате образуется трехволоконная фибриллярная молекула – тропоколлаген, обладающая большой прочностью на растяжение. Это название происходит от слова тропос – обращенный внутрь – из-за того, что коллагеновые волокна всех соединительных тканей, выстланы тропоколлагеновыми молекулами, соединенными «конец в конец» и «бок о бок» – в шахматном порядке. Гидроксильные группы некоторых остатков лизина и оксилизина участвуют в образовании связи между соседними молекулами тропоколлагена. Таким образом, формируется жесткое нерастяжимое волокно. Фибробласты синтезируют молекулы тропоколлагена и выбрасывают их в матрикс, и только здесь происходит сборка коллагеновых волокон (рис. 4).

Коллагены кожи содержат в больших концентрациях пролин и оксипролин (около 20 % от всех остальных аминокислот), глицин и аланин (свыше 50 % от содержания других аминокислотных остатков), ароматические и серосодержащие аминокислоты практически отсутствуют или содержатся в весьма малых количествах. Кроме того, коллаген является одним из немногих белков, содержащих оксипролин и оксилизин. Оксипролин и оксилизин образуются в молекуле проколлагена не в результате биосинтеза, а при гидроксилировании пролина и лизина, которое начинается в период трансляции коллагеновой мРНК на рибосомах (Неклюдов, 2003).

Читайте также: Диван в ткани бриз

Рис. 4. Строение фибробласта и основные этапы синтеза коллагена. Г – аппарат Гольджи; Я – ядро; ШЭР – шероховатый эндоплазматический ретикулум; СП –секреторный пузырек; ТК – тропоколлаген; КВ – коллагеновое волокно

В настоящее время идентифицировано более 25 различных α-цепей, из которых формируется до 14 разных типов коллагеновых молекул, некоторые из них являются тканеспецифичными (Ленинджер, 1974; Риггз, Мелтон, 2000).

Таким образом, коллагены – это белки, которые:

a) содержат несколько повторов аминокислотной последовательности -Gly-X-Y-, в X-положении которой чаще всего расположен пролин, а в Y-положении – 4-гидрокси-пролин;

б) могут состоять из трех цепей с повторяющимися последовательностями, обладающими способностью к сворачиванию в характерную тройную спираль. По меньшей мере, 19 белков определены в настоящее время как принадлежащие к коллагенам. 10 родственных им белков содержат коллагеноподобные домены.

Коллагеновые белки составляют около половины массы сухого вещества суставного хряща; вблизи суставной поверхности их концентрация приближается к 90 %. В других видах хрящевой ткани коллагены количественно преобладают над другими белками, обеспечивая прочность на растяжение и разрыв. (Слуцкий, 1985). Количественно преобладающим белком протеогликанового комплекса хрящевой ткани является коллаген второго типа (КII). Он в незначительных количествах обнаружен в других специализированных тканях, например, в стекловидном теле глаз некоторых видов животных. Хрящевой ткани присущ необычный полиморфизм коллагеновых компонентов, проявляющийся присутствием большого числа минорных коллагенов. Молекулярная формула КII хрящевой ткани имеет следующий вид: [α1(ΙΙ)]3, что означает наличие трех идентичных α1(II)-цепей, которые отличаются от α1(I)-цепей более высоким содержанием оксилизина. Столь высокая концентрация оксилизина способствует увеличению количества связанных с ним углеводов. По-видимому, такая структура обеспечивает большую сольватную оболочку коллагена типа II по сравнению с типами I или III. В процессе биосинтеза коллагена С-пропептиды соединяются между собой бисульфидными мостиками и после отщепления от молекулы образуют белок, который называется хондрокальцин, с м.м. около 100 000 Да (Слуцкий, 1985).

Коллаген одиннадцатого типа (КXI) составляет приблизительно 3 % хрящевого коллагена и образован двумя разными типами цепей (формула молекулы α1(XI)2 α2(XI)). Со старением организма его количество в хряще уменьшается в пользу коллагена пятого типа (КV) (Канунго, 1982; Риггз и Мелтон, 2000).

Для хрящевой ткани характерно наличие наибольшего количества минорных коллагеновых компонентов. Такой полиморфизм коллагенов позволяет считать минорные компоненты регуляторами адаптационной пластичности хряща, метаболизма хондроцитов и морфогенетических процессов (Слуцкий, 1985).

Содержание коллагена в различных тканях и органах сельскохозяйственных животных (КРС, свиньи) характеризуют следующие данные (% от массы сухого вещества): дерма – 80–90; ахиллово сухожилие – 86; костная ткань – 17,5–25; хрящи – 46–67; роговица и склера глаз – 70; мышцы – 10. При этом коллаген составляет от 25 до 33 % от общего количества белка (Титов, Апраксина, 1995). У костистых рыб коллагеновые белки преобладают в коже, сухожилиях, плавательном пузыре; у кольчатых червей и иглокожих в кожно-мускульном мешке; у моллюсков в кожных покровах и опорных хрящевых элементах.

Наиболее изучены свойства коллагенов в коже и мышечной ткани рыб. Коллаген кожи костистых рыб характеризуется частой встречаемостью молекул, состоящих из трех генетически различающихся α-цепочек, гетеротримера α1 α2 α3; среди изученных позвоночных животных цепочка α3 отмечена лишь у костистых рыб. В целом коллагены мышечной ткани костистых рыб, полученные методом электрофореза, идентичны соответствующим коллагенам типа I из кожи и имеют сходный аминокислотный состав. Однако коллагены мышечной ткани рыб более устойчивы к тепловой денатурации (более 100 °С), чем коллагены кожи, что объясняется более высокой степенью гидроксилирования пролина в мышечном коллагене. Термальная устойчивость мышечного коллагена определяется видом рыбы и по мере ее возрастания рыб можно расположить в следующем порядке: карп, угорь, скумбрия, сайра, кета.

В табл. 1 приведены данные о содержании коллагена и гексозаминов в соединительных тканях различных видов животных.

Составы субъячеек коллагена I типа из мышечной ткани и кожи являются идентичными у угря, скумбрии, сайры и карпа и отличаются у кеты. У последней коллаген кожи состоит из α1 α2 α3 гетеротримеров, а основная часть мышечного коллагена – из (α1)2α2 гетеротримеров (Богданов, Сафронова, 1993).

Содержание гексозаминов и коллагена в соединительной ткани животных

Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом