Креатин (син.: метилгликоциамин, гуанидин-метилглицин) — метилгуанидинуксусная кислота, является одним из важных компонентов азотистого обмена в организме; накапливаясь в тканях в виде высокоэргического фосфорилированного производного — креатинфосфата, Креатин участвует также в энергетическом обмене. Креатин выполняет регуляторную роль во многих биохимических процессах: стимулирует биосинтез белков (креатин-киназы, актина и тяжелых цепей миозина), активирует процесс дыхания и окислительного фосфорилирования в митохондриях.
Процессы, идущие в клетке с потреблением энергии,— сокращение мышц, активный транспорт ионов в нервной ткани — сопровождаются расщеплением значительных количеств креатинфосфата и накоплением Креатина при постоянном уровне или небольших изменениях концентрации АТФ.
В медицине определение содержания Креатина и его производного — креатинина в крови и моче служит для диагностики целого ряда заболеваний.
Креатин содержится в различных тканях человека, позвоночных и некоторых видов беспозвоночных животных. Впервые он обнаружен франц. ученым Шеврелем (М. E. Chevreul) в 1835 г. в экстракте из скелетных мышц.
Мол. вес (масса) К. 131,14. К. образует кристаллы с присоединением одной молекулы воды, имеющие вид моноклинических призм (мол. вес 149,16). Относительно плохо растворим в воде (1,35 г в 100 г воды при 18°), нерастворим в эфире, очень плохо растворим в спирте (0,0063 г в 100 г холодного этанола).
В сильно кислой среде К. теряет частицу воды и переходит в креатинин путем замыкания связи между NH2— и COOH-группами.
Это свойство К. положено в основу одного из методов его количественного определения.
Креатинин (1 -метилгликоциамидин) является одним из конечных продуктов белкового обмена у позвоночных животных и человека и постоянно присутствует в моче. Количество выделяемого человеком в сутки креатинина равно в среднем 0,6—2 г и зависит от степени развития мускулатуры и содержания в ней креатинфосфата. Отношение количества креатинина (в мг), выделяемого человеком за сутки, к весу тела (в кг) носит название креатининового коэффициента. Обычно креатининовый коэффициент колеблется у мужчин в пределах 20— 30, у женщин — 10—25.
В моче наряду с креатинином обнаруживается и К. У взрослых здоровых людей содержание К. в моче очень невелико (0,05—0,25 г в суточном объеме мочи). Выделение значительных количеств К. с мочой носит название креатинурии и наблюдается при различных патологмческих состояниях, а также у детей в норме (см. Креатинурия).
В скелетной мускулатуре человека и позвоночных животных общее количество К. составляет (в мг%) 250—550; в сердечной мышце —150— 300; в гладких мышцах —50—100; в ткани мозга — 100—150. В органах, где синтезируется К., — почках, печени, поджелудочной железе — содержание К. весьма низко (10—40 мг%). В небольших концентрациях (1 —1,5 мг%) К. обнаруживается в плазме крови человека и животных (см. Креатинемия).
В организме животных и человека К. синтезируется из трех аминокислот: аргинина (см.), глицина (см.) и метионина (см.). Синтез К. происходит в два этапа. Первый этап синтеза — образование гуанидинуксусной к-ты путем переноса амидиновой группы с аргинина на глицин — происходит в почках и поджелудочной железе при участии фермента L-аргинин: глицин — амидинотрансферазы (КФ 2.6.2.1). Активность этого фермента в поджелудочной железе в 5 раз больше, чем в почках.
Второй этап синтеза Креатина — реакция метилирования гуанидинуксусной к-ты при участии активированной формы метионина (S-аденозилметионина) происходит в печени и поджелудочной железе. Эту реакцию катализирует фермент гуанидинацетат-метилтрансфераза (КФ 2.1.1.2).
Считают, что из печени и поджелудочной железы К. с током крови поступает в различные органы и ткани (в скелетные и сердечную мышцы, мозг и нервную ткань).
Пути ферментативного расщепления К. в тканях позвоночных животных и человека неизвестны. Около 2% общего содержания К. в организме ежедневно неферментативно превращается в креатинин, который выделяется с мочой.
В мышечной и мозговой тканях при участии фермента креатинкиназы (см.) К. вступает в реакцию трансфосфорилирования с АТФ, превращаясь при этом в креатинфосфат. Это единственный известный путь образования креатинфосфата.
Креатинфосфат был описан в 1927 г. Эгглтоном (P. Eggleton) и Эгглтон (Q. P. Eggleton), Фиском (С. H. Fiske) и Саббароу (Y. Subbarow). В 1929 г. Фиск и Саббароу установили, что это соединение состоит из К. и фосфорной к-ты в молярном отношении 1:1.
Креатинфосфат относится к классу фосфагенов (см.) — высокоэргических фосфорилированные производных, играющих роль аккумуляторов энергии в клетке. При физиол, условиях величина свободной энергии гидролиза фосфоамидиновой связи креатинфосфата равна 10,3— 10,8 ккал/моль. Креатинфосфат наряду с К. и креатинкиназой обнаружен почти во всех органах и тканях позвоночных животных и человека и некоторых видов беспозвоночных животных (иглокожие, хордовые). Наибольшее количество креатинфосфата обнаруживается в скелетных мышцах. Еще в 1922 г. А. В. Палладиным было высказано предположение о важной роли К. в химизме мышечной деятельности. А. В. Палладиным и его сотр. было показано, что при тренировке, вызывающей повышение работоспособности мышц, последние всегда обогащаются К. и креатин-фосфатом. При ослаблении функции мышц содержание креатинфосфата уменьшается.
Установлено, что креатинфосфат регулирует гликолиз (см.), ингибируя фосфофруктокиназу, пируваткиназу и активируя глюкозо-1,6-дифосфатазу. См. также Азотистый обмен.
Методы определения креатина в биологических жидкостях. К. определяют после предварительного перевода в креатинин при нагревании исследуемого образца с минеральной к-той. Креатинин в крови и моче определяют по методу Фолина—Поппера, основанному на восстановлении креатинином в сильно щелочной среде пикриновой к-ты в пикрамовую к-ту, имеющую краснооранжевый цвет (см. Яффе реакция).
Определение К. производят также по методу, основанному на образовании окрашенного соединения К. с диацетилом и альфа-нафтолом в щелочной среде. Определение концентрации окрашенного комплекса проводят колориметрически или спектрофотометрически при 540 нм.
Креатинфосфат определяют по креатинину или по фосфору. Первый метод состоит в разложении креатинфосфата на креатинин и фосфорную к-ту в присутствии молибденовокислого аммония в кислой среде и колориметрическом определении креатинина с пикриновой к-той. Второй метод основан на расщеплении креатинфосфата в кислой среде и последующем определении образовавшегося минерального фосфата с молибденовой к-той и эйконогеном.
Более чувствительным является спектрофотометрический метод определения К. с креатинкиназой и двумя сопряженными с ней ферментными системами — пируваткиназой и лактатдегидрогеназой (метод Танцера— Гильварга). Метод основан на том, что при добавлении к исследуемому образцу АТФ и креатинкиназы весь эндогенный К. превращается в креатинфосфат и образуется эквимолярное К. количество АДФ. Концентрация образовавшегося АДФ определяется в присутствии добавленных к образцу пируваткиназы, лактатдегидрогеназы и их субстратов спектрофотометрически по уменьшению поглощения восстановленного НАД-H2 при 340 нм.
Самым чувствительным методом определения К. в биол, жидкостях является флюориметрический метод, основанный на образовании в щелочной среде комплекса К. с нингидрином, имеющий максимум флюоресценции при 495 нм. Этим методом К. определяется в концентрации 1 • 10 -7 М. Гуанидин и некоторые его производные, которые обычно содержатся в моче, мешают определению К. Гуанидин эффективно удаляется из мочи при обработке ее анионообменными смолами.
Библиография: Мардашев С. Р. Биохимические проблемы медицины, с. 110, М., 1 975; Палладин А. В. Избранные труды, с. 109, Киев, 1975; ТодоровЙ. Клинические лабораторные исследования в педиатрии, пер. с болг., с. 169, 739, София, 1968; Clinical biochemistry, ed. by H.-Ch. Curtius a. M. Roth, v. 2, B.— N. Y., 1974.
Креатин содержится в наибольшей концентрации в тканях при
Существует множество лабораторных методов исследования работы нашего организма. Один из них — биохимический анализ крови, показывающий количество различных биологических веществ в плазме. Для простого обывателя ничего не говорит большое количество непонятных названий и цифр. В данной статье мы рассмотрим изменения такого показателя биохимического анализа крови, как креатинин.
Данное вещество является одним из конечных звеньев процесса распада белков. В печени синтезируется его предшественник — креатин, который затем с током крови поступает в мышцы. Там к нему присоединяется остаток фосфорной кислоты — образуется креатининфосфат. Данное соединение обладает большой энергией, которую оно отдает при мышечном сокращении. В этом процессе фосфатная группа отщепляется, а креатинин поступает в кровь и выводится почками. В свете всего вышесказанного становится понятно, что уровень креатинина в крови зависит от того, как много его выделяется и от того, как быстро он выводится почками. Наиболее часто уровень креатинина измеряют для оценки функционального состояния почек. Также уровень этого соединения зависит от количества мышечной массы, поэтому данные у мужчин и женщин различаются. Нормальный уровень креатинина таков:
— у мужчин — 56-115 микромоль на литр;
— у женщин — 52-96 микромоль на литр.
Читайте также: Ткань для портьер сиреневая
У детей выделительная система имеет свои особенности, кроме того, мышц у них немного, поэтому цифры будут другими:
— у детей до года — 18-36 микромоль на литр;
— у детей до четырнадцати лет — 25-63 микромоль на литр.
Биохимия крови в норме — таблица
Как уже было сказано, по повышению или понижению концентрации креатинина в крови можно судить о состоянии организма. Все причины, которые вызывают повышение уровня креатинина можно разделить на две группы — связанные с его повышенным образованием и связанные с нарушением выделения креатинина. К первой группе относятся повышенное содержание мясных продуктов в рационе, некоторые эндокринные заболевания (гипертиреоз, акромегалия), массивное повреждение мышечной ткани в результате травмы или оперативного вмешательства. Также уровень креатинина повышается в острую фазу лучевой болезни, обезвоживании и краш-синдроме (синдроме длительного раздавливания). Как видим, все эти причины так или иначе связаны с повышенным распадом белков в организме, даже особый рацион питания может повлиять на результаты лабораторного теста.
Ко второй группе причин относят нарушение выведения креатинина в результате поражения почек. Это может наблюдаться при таких состояниях, как острая почечная недостаточность (в результате острого гломерулонефрита, закупорке мочевыводящих путей, токсического поражения почек, травме обеих почек), хроническая почечная недостаточность (при хронических инфекциях, интоксикациях, гипертонической болезни, амилоидозе почек). Также выделение креатинина затруднено при приеме некоторых лекарственных препаратов, обладающих негативным влиянием на систему почек (антибиотики, сульфаниламидные препараты).
Однако возникает вопрос — если по изменениям концентрации креатинина судят о работе почек, то как отличить повышение уровня при мясной диете, например, от патологии, связанной с нарушением выделения? Все дело в том, что креатинин не единственный индикатор работы почек в биохимическом анализе крови. При нарушениях процессов выделения изменяется концентрация в плазме крови и других веществ, например, мочевины. Все это позволяет дифференцировать поражение почек от других причин повышения уровня креатинина.
В некоторых случаях уровень креатинина может снижать ниже допустимых цифр. Это может происходит при рационе питания, бедном белками (при вегетерианской диете), снижении мышечной массы тела (дистрофические изменения, анорексия), приеме некоторых лекарств (кортикостероидных гормонов, например). Значительное уменьшение концентрации креатинина в крови происходит на последнем триместре беременности — это связано с задержкой жидкости в организме женщины.
Изменение уровня креатинина в анализе крови служит направлением на более детальное обследование организма. Это может служить первым симптомом какого-либо заболевания почек.
Учебное видео расшифровки биохимического анализа крови
— Вернуться в оглавление раздела «Физиология человека.»
Автор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 19.07.2021
Креатин содержится в наибольшей концентрации в тканях при
БИОХИМИЯ И ПАТОХИМИЯ БЕЛКОВ . КВАЛИФИКАЦИОННЫЕ ТЕСТЫ С ОТВЕТАМИ
6.47. Основу структуры белка составляет:
Б. цепь нуклеиновых кислот
В. соединения аминокислот с углеводами
6.48. Аминокислотам не присущи следующие химические группировки:
В. гидроксильная группа –ОН
Г. карбоксильная группа –СООН
6.49. Физиологическими функциями белков плазмы крови являются следующие, кроме:
В. обеспечение гуморального иммунитета
Г. обеспечение клеточного иммунитета
Д. поддержание коллоидного давления
6.50. В молекулах белков не встречаются:
6.51. Первичную структуру белков определяет:
А. количество полипептидных цепей
В. соотношение доменов в полипептиде
Д. последовательность аминокислот в пептидной цепи
6.52. Вторичную структуру белков не формируют:
Б. гидрофильно-гидрофобные взаимодействия
В. электростатические взаимодействия
6.53. Под третичным уровнем организации белка понимают:
А. последовательность аминокислот в полипептидной цепи
Б. стерические взаимодействия между близкорасположенными аминокислотами
В. взаиморасположение a -спиралей и b -слоев пептидных цепей
Г. организацию белка из нескольких полипептидных цепей
Д. все перечисленное верно
6.54. Генетически независимо контролируется:
А. организация первичной структуры белка
Б. организация вторичной структуры белка
В. организация третичной структуры белка
Г. организация четвертичной структуры белка
Д. все уровни организации белка
6.55. Растворимость белков определяют:
Г. наличие полярных группировок на поверхности белка
6.57. Кислыми (катионными) белками являются белки с изоэлектрической точкой:
6.58. Заряд белка в растворе зависит от:
В. изоэлектрической точки белка
Г. количества пептидных связей
Д. количества водородных связей
6.59. Высаливание белков вызывает:
А. избыток белков в растворе
Б. влияние низкой температуры
В. воздействие высоких концентраций нейтральных солей
Г. действие сильных электролитов
Д. действие органических растворителей
6.60. Ионогенными группами являются все, кроме:
6.61. Денатурация белков – это:
А. разрушение четвертичной, третичной и частично вторичной структуры
Б. разрушение всех структур
В. уменьшение растворимости
Г. распад белка на пептиды
6.62. Денатурацию белка вызывают:
Б. воздействие сильных электролитов
В. изменение рН в пределах 5,5 — 8,5
Д. воздействие нейтральных солей
6.63. Основная масса аминокислот организма:
А. используется для синтеза нуклеиновых кислот
Б. используется для синтеза белков
В. подвергается дезаминированию
Г. подвергаются переаминированию
Д. подвергаются декарбоксилированию
6.64. Независимыми являются аминокислоты:
А. лизин, триптофан, фенилаланин
В. аспарагиновая кислота, аспарагин
Г. глутаминовая кислота, глутамин
6.65. Потеря биологической активности белка происходит:
Б. хроматографии на природных носителях
6.66. Усиливают анаболизм белков:
6.67. Пиридоксаль-5-фосфат является коферментом в процессе:
А. декарбоксилирования аминокислот
Б. дезаминирования аминокислот
В. трансаминирования аминокислот
6.68. Определение содержания аминокислот в сыворотке крови является ценным диагностическим тестом при:
А. наследственной патологии обмена аминокислот
Б. неопластических процессах
Г. сердечно-сосудистой патологии
6.69. Молекулярную массу белка можно оценить методами:
Б. определения осмолярности, седиментации
Г. всеми перечисленными методами
Д. ни одним из перечисленных методов
6.70. К белкам плазмы относятся:
6.71. В плазме методом электрофореза на ацетатцеллюлозе можно выделить белковых фракций:
6.72. Белкам плазмы не присущи функции:
А. сохранения постоянства коллоидно-осмотического давления
В. участие в иммунном ответе
6.73. Альбумины не участвуют в:
А. активации липопротеиновой липазы
Б. регуляции концентрации свободного кальция в плазме
В. транспорте жирных кислот
Г. регуляции концентраций свободных гормонов
Д. сохранения постоянства внутренней среды
6.74. Во фракции альфа-1 и альфа-2-глобулинов не входит:
6.75. В состав фракции бета-глобулинов не входят:
А. увеличение общего белка
Б. уменьшение общего белка
Г. нарушение соотношения фракций белков плазмы
Д. все перечисленное верно
6.77. Определение альфа-фетопротеина имеет диагностическое значение при:
Д. осложненном инфаркте миокарда
6.78. В составе гамма-глобулинов больше всего представлено:
6.79. К клеткам, продуцирующим гамма-глобулины, относятся:
6.80. Лимфоидные клетки синтезируют:
Д. все перечисленные иммуноглобулины
6.81. Гамма-глобулины снижаются при:
А. ишемической болезни сердца
6.82. Белок Бенс-Джонса можно выявить:
6.83. Следствием парапротеинемии не может быть:
Б. геморрагические диатезы
Г. синдром повышенной вязкости
6.84. Фибриноген снижается в крови при:
Б. хронических заболеваниях печени
6.85. Фибриноген увеличивается при:
А. острых стафилококковых инфекциях
6.86. Вторичная криоглобулинемия не выявляется при:
Б. злокачественном новообразовании
Д. ни при одном из перечисленных
6.87. При протеинурии в моче могут появляться:
6.88. Парапротеины появляются в крови при:
Д. всех перечисленных заболеваний
6.89. При снижении гаптоглобулина в крови наблюдается:
6.90. Трансферрин – это соединение глобулина с:
6.91. Увеличения альфа-2-глобулинов не наблюдается при:
Д. ни одном из перечисленных состояний
6.92. К фракции остаточного азота не относятся:
В. мочевая кислота, креатинин
6.93. Для выделения фракции остаточного азота белки можно осадить:
В. сульфосалициловой кислотой
Г. трихлоруксусной кислотой
Д. всеми перечисленными веществами
Б. внепочечные ретенционные
Д. все ответы неправильные
6.95. Ретенционные азотемии не встречаются при:
6.96. Внепочечные ретенционные азотемии могут наблюдаться при:
6.97. При продукционной азотемии преобладают:
6.98. Продукционные азотемии не возникают при:
А. лихорадочных состояниях
6.99. Аммиак в крови не повышается при:
Читайте также: В результате протирания сухого стекла тканью стекло
Б. заболеваниях поджелудочной железы
6.100. Накоплению аммиака в крови не способствует:
Б. дефицит карбомилфосфатсинтетазы
Д. ни одном из перечисленных факторов
6.101. Причиной повышения общего белка в сыворотке не может быть:
Д. парапротеинемический гемобластоз
6.102. Мочевина не повышается при:
В. острой почечной недостаточности
6.103. Остаточный азот повышается за счет азота мочевины при:
Б. ишемической болезни сердца
В. нефрите, хронической почечной недостаточности
Д. острой желтой атрофии печени
6.104. При электрофоретическом разделении белков легко выявляются:
Д. все перечисленное верно
6.105. Креатин содержится в наибольшей концентрации в тканях:
6.106. Свойством креатина, важным в клинической биохимии, является:
А. донор СН3 групп (метильных групп)
Б. предшественник креатинина
В. катализатор химических реакций
Д. все перечисленное верно
6.107. Креатин содержится в наибольшей концентрации в тканях:
Б. прогрессивных мышечных дистрофиях
Г. синдроме длительного сдавливания
6.108. Креатинурия не наблюдается:
А. после физических перегрузок
Б. при острой лучевой болезни
В. при концентрации креатина в плазме не выше нормы
Г. при прогрессивной мышечной дистрофии
Д. ни при одном из перечисленных состояний
А. осмотическим диуретиком
Б. регулятором деятельности центральной нервной системы
В. конечным продуктом обмена белков
Г. катализатором промежуточных реакций
Д. все перечисленное верно
6.110. Креатинин в крови и моче определяют для:
А. контроля за суточным диурезом
Б. оценки азотистого баланса
В. характеристики почечной фильтрации
Г. расчета осмотической концентрации
6.111. Содержание креатинина в крови увеличивается при:
А. хронической почечной недостаточности
Д. всех перечисленных состояниях
А. клиренс вещества больше клиренса креатинина, тогда определяемое вещество не секретируется
Б. клиренс вещества меньше клиренса креатинина, тогда определяемое вещество реабсорбируется
В. клиренс вещества больше клиренса креатинина, тогда определяемое вещество реабсорбируется
Г. клиренс вещества меньше клиренса креатинина, следовательно, оно выделяется через канальцы
Д. все перечисленное справедливо
6.113. Определение клиренса эндогенного креатинина применимо для:
А. оценки секреторной функции канальцев почек
Б. определения концентрирующей функции почек
В. оценки количества функционирующих нефронов
Г. определения величины почечной фильтрации
Д. ни одной из перечисленных задач
6.114. «Негативными» реактантами острой фазы воспаления является:
Д. все перечисленные белки
6.115. На увеличение мочевой кислоты в организме не влияет:
А. нарушение выведения ее из организма
Г. избыточное потребление продуктов, богатых нуклеиновыми кислотами
Д. повышенный распад клеток и тканей, богатых ядрами
6.116. Мочевая кислота повышается в сыворотке при:
А. гастрите, язвенной болезни
Д. всех перечисленных заболеваниях
6.117. Индикан может увеличиваться в крови при:
А. непроходимости кишечника
Г. сердечно-сосудистой дистонии
Д. всех перечисленных заболеваниях
6.118. Гиперурикинурия не наблюдается при:
6.119. Белками плазмы обеспечиваются следующие иммунологические реакции:
Г. ни одна из перечисленных
Д. все перечисленные реакции
6.120. Из перечисленных соединений не являются конечными продуктами обмена белков:
А. снижение клубочковой фильтрации
Б. задержка натрия в организме
6.122. Мочевина не повышается при:
А. сердечно-сосудистой декомпенсации III степени
Б. хронической почечной недостаточности
6.123. Для криоглобулинов не справедливо:
А. белки плазмы, превращающиеся в железообразное состояние при температуре ниже 37 ° С
Б. белки плазмы, превращающиеся в железообразное состояние при температуре выше 37 ° С
В. комплексы поликлональных иммуноглобулинов
Г. могут появляться при миеломе, инфекциях, аутоиммунных заболеваниях
Д. с ними связан синдром холодовой непереносимости
6.124. Протеолитический фермент пищеварительной системы – это:
6.125. Производным аминокислот является биологически активное вещество:
Г. все перечисленные вещества
Д. ни одно из перечисленных веществ
6.126. В норме наибольшая антипротеазная активность крови приходится на:
Б. a 1 – кислый гликопротеин
6.127. Механизм обезвреживания аммиака сводится к:
Д. все перечисленное неверно
6.128. Компонентами остаточного азота являются:
6.129. Не сопровождаются гиперазотемией:
А. хроническая почечная недостаточность
Д. все перечисленные заболевания
6.130. Не сопровождаются гиперпротеинемией:
В. паренхиматозный гепатит
Д. все перечисленные заболевания
6.131. Не сопровождаются гипопротеинемией:
Д. все перечисленные заболевания
6.132. Отрицательный азотистый баланс наблюдается, если:
А. поступление азота превышает его выделение
Б. имеет место образование новой ткани
В. выделение азота превышает его поступление
Г. поступление азота равно его выделению
Д. во всех перечисленных случаях
6.133. К гиперпротеинемии приводят:
А. синтез патологических белков (парапротеинов)
В. снижение всасывания белков в кишечнике
Г. повышение проницаемости сосудистых мембран
Д. все перечисленные факторы
6.134. Основная физиологическая роль гаптоглобулина:
Б. участие в реакции острой фазы
В. участие в реакции иммунитета
Г. участие в свертывании крови
Д. все перечисленное верно
6.135. Основная физиологическая роль церулоплазмина:
А. участие в реакции острой фазы
Б. создание оксидазной активности
Д. все перечисленные функции
6.136. Наследственная недостаточность a 1-антитрипсина приводит к:
А. эмфиземе у молодых людей
Г. инфекционно-воспалительным заболеваниям легких и дыхательной недостаточности
Д. всем перечисленным состояниям
6.137. Следующие белки крови, имеют антипротеазную активность:
Д. ни одно из перечисленных
6.138. Предшественниками активных пептидов являются все следующие белки, кроме:
6.139. При определении мочевой кислоты можно использовать:
А. гемолизированную сыворотку
Б. сыворотку, взятую натощак
Г. биологический материал, полученный у больных после приема богатой пуринами пищи
Д. биологический материал, полученный после приема больными аскорбиновой кислоты или сульфаниламидов
6.140. Источниками погрешностей при определении общего белка биуретовым методом являются:
А. использование гемолизированной сыворотки
Б. хранение биуретового реактива на свету
В. несоблюдение установленного времени развития цветной реакции
Г. неточное приготовление калибратора
6.141. При поражении почек характерна протеинограмма:
А. альбумин-снижение, альфа-1 гл.-норма, альфа-2-гл.-норма, бета-гл.-повышение, гамма-гл.-повышение
Б. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-повышение, альфа-2-гл.-значительное повышение, бета-гл.-норма, гамма-гл.-норма
В. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-норма, альфа-2-гл.-значительное повышение, бета-гл.-норма, гамма-гл.-снижение
Г. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-норма, альфа-2-гл.-повышение, бета-гл.-норма, гамма-гл.-повышение
Д. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-повышение, альфа-2-гл.-значительное повышение, бета-гл.-повышение, гамма-гл.-повышение
6.142. При поражении паренхимы печени характерна протеинограмма:
А. альбумин-снижение, альфа-1-гл. –норма, альфа-2-гл.-норма, бета-гл.-повышение, гамма-гл.-повышение
Б. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-повышение, альфа-2-гл.-значительное повышение, бета-гл.-норма, гамма-гл.-норма
В. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-норма, альфа-2-гл.-значительное повышение, бета-гл.-повышение, гамма-гл.-снижение
Г. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-норма, альфа-2-гл.-повышение, бета-гл.-норма, гамма-гл.-повышение
Д. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-повышение, альфа-2-гл.-значительное повышение, бета-гл.-повышение, гамма-гл.-повышение
6.143. Клинический синдром, сопровождающийся ренальной протеинурией:
А. сердечная недостаточность
Г. опухоль мочевого пузыря
Д. камень в почечном пузыре
6.144. Физиологическая протеинурия имеет место:
В. при диабетической нефропатии
Г. после перегревания или переохлаждения
6.145. Повышение мочевины и креатинина крови, диспротеинемия с относительным увеличением альфа-2 и бета-глобулинов, протеинурия характерны для:
А. паренхиматозного гепатита
Д. всех перечисленных заболеваний
ОТВЕТЫ — РАЗДЕЛ 6. КЛИНИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ
6.1. -В 6.31. -Б 6.61. -А 6.91. -Г 6.121. -А 6.151. -Д 6.181. -А 6.211. -Б
6.2. -Д 6.32. -Г 6.62. -Б 6.92. -Б 6.122. -Д 6.152. Б 6.182. -Д 6.212. -Д
6.3. -Д 6.33. -Д 6.63. -Б 6.93. -Д 6.123. -Г 6.153. -В 6.183. -В 6.213. -Д
6.4. -Б 6.34. -Д 6.64. -А 6.94. -Г 6.124. -А 6.154. -Г 6.184. -Г 6.214. -В
6.5. -В 6.35. -Д 6.65. -Г 6.95. -В 6.125. -Г 6.155. -А 6.185. -Б 6.215. -Д
6.6. -В 6.36. -Д 6.66. -В 6.96. -Г 6.126. -В 6.156. -Г 6.186. -Г 6.216. -Д
6.7. -А 6.37. -А 6.67. -В 6.97. -Д 6.127. -Г 6.157. -Д 6.187. -В 6.217. -Б
6.8. -Д 6.38. -Д 6.68. -А 6.98. -Д 6.128. -Д 6.158. -Б 6.188. -Г 6.218. -Д
6 9. -Д 6.39. -В 6.69. -Г 6.99. -Б 6.129. -Г 6.159. -Б 6.189. -Г 6.219. -Б
6.10. -Г 6.40. -Д 6.70. -В 6.100. -Д 6.130. -В 6.160. -В 6.190. -Б 6.220. -Д
6.11. -Б 6.41. -А 6.71. -Б 6.101. -Г 6.131. -Б 6.161. -Д 6.191. -Б 6.221. -А
6.12. -В 6.42. -А 6.72. -Д 6.102. -А 6.132. -В 6.162. -Б 6.192. -Г 6.222. -Б
6.13. -Б 6.43. -Г 6.73. -А 6.103. -В 6.133.-А 6.163. -А 6.193. -Б 6.223. -Д
6.14. -А 6.44. -Д 6.74. -А 6.104. -Д 6.134. -А 6.164. -Д 6.194. -Г 6.224. -А
6.15. -В 6.45. -А 6.75. -В 6.105. -Б 6.135. -Г 6.165. -А 6.195. -Д 6.225. -Д
6.16. -А 6.46. -В 6.76. -Г 6.106. -Б 6.136. -Д 6.166. -В 6.196. -Д 6.226. -Г
Читайте также: Система нитей расположенных поперек ткани это
6.17. -В 6.47. -А 6.77. -Б 6.107. -Д 6.137. -Г 6.167. -А 6.197. -Д 6.227. -Д
6.18. -Д 6.48. -Д 6.78. -Б 6.108. -В 6.138. -Д 6.168. -Г 6.198. -Г 6.228. -Д
6 19. -Д 6.49. -Г 6.79. -А 6.109. -В 6.139. -Б 6.169. -В 6.199. -Д 6.229. -Б
6.20. -Г 6.50. -В 6.80. -Д 6.110. -В 6.140. -Д 6.170. -Д 6.200. -А 6.230. -Г
6.21. -Д 6.51. -Д 6.81. -В 6.111. -А 6.141. -В 6.171. -А 6.201. -А 6.231. -Д
6.22. -Б 6.52. -А 6.82. -В 6.112. -Б 6.142. -А 6.172. -А 6.202. -А 6.232. -Г
6.23. -Г 6.53. -В 6.83. -В 6.113. -Г 6.143. -В 6.173. -Д 6.203. -А 6.233. -Б
6.24. -В 6.54. -А 6.84. -Б 6.114. -А 6.144. -Г 6.174. -Д 6.204. -А 6.234. -Б
6.25. -В 6.55. -Г 6.85. -А 6.115. -Б 6.145. -В 6.175. -Д 6.205. -Д 6.235. -Д
6.26. -А 6.56. -Г 6.86. -Г 6.116. -В 6.146. -Д 6.176. -В 6.206. -Д 6.236. -Г
6.27. -В 6.57. -В 6.87. -Д 6.117. -А 6.147. -Г 6.177. -Д 6.207. -Г 6.237. -В
6.28. -Г 6.58. -Б 6.88. -Д 6.118. -Д 6.148. -В 6.178. -А 6.208. -Д 6.238. -В
6.29. -В 6.59. -В 6.89. -А 6.119. -В 6.149. -А 6.179. -Д 6.209. -Г 6.239. -Д
6.30. -Б 6.60. — Г 6.90. -Б 6.120. -Г 6.150. -Г 6.180. -Г 6.210. -Г 6.240. -В
6.241. -Г 6.299. -Б 6.357. -Д 6.415. -Д 6.473. -В 6.531. -А 6.589. -Б 6.646. -В
6.242. -В 6.300. -А 6.358. -Д 6.416. -Г 6.474. -А 6.532. -Г 6.590. -В 6.647. -В
6.243. -В 6.301. -А 6.359. -А 6.417. -Г 6.475. -Б 6.533. -Д 6.591. -В 6.648. -Д
6.244. -В 6.302. -Д 6.360. -Д 6.418. -В 6.476. -Б 6.534. -А 6.592. -Г 6.649. -Г
6.245. -Б 6.303. -Б 6.361. -Б 6.419. -Д 6.477. -А 6.535. -Д 6.593. -А 6.650. -Б
6.246. -Д 6.304. -Б 6.362. -Д 6.420. -Г 6.478. -Д 6.536. -Д 6.594. -Г 6.651. -А
6.247. -Г 6.305. -Б 6.363. -А 6.421. -Б 6.479. -Д 6.537. -А 6.595. -А 6.652. -Б
6.248. -В 6.306. -Д 6.364. -Д 6.422. -А 6.480. -Д 6.538. -А 6.596. -Г 6.653. -Г
6.249. -А 6.307. -Б 6.365. -А 6.423. -В 6.481. -Д 6.539. -А 6.597. -Д 6.654. -Д
6.250. -Г 6.308. -Д 6.366. -Г 6.424. -Д 6.482. -Г 6.540. -А 6.598. -А 6.655. -А
6.251. -Б 6.309. -Д 6.367. -А 6.425. -Б 6.483. -Д 6.541. -А 6.599. -Б 6.656. -Д
6.252. -Д 6.310. -Б 6.368. -В 6.426. -Д 6.484. -В 6.542. -А 6.600. -Д 6.657. -А
6.253. -Б 6.311. -Д 6.369. -Д 6.427. -Д 6.485. -В 6.543. -Д 6.601. -Д 6.658. -Д
6.254. -Д 6.312. -Д 6.370. -Д 6.428. -А 6.486. -Д 6.544. -Д 6.602. -А 6.659. -А
6.255. -А 6.313. -Д 6.371. -Б 6.429. -Б 6.487. -А 6.545. -Б 6.603. -В 6.660. -А
6.256. -Д 6.314. -Г 6.372. -В 6.430. -Д 6.488. -Б 6.546. -Б 6.604. -Б 6.661. -В
6.257. -Д 6.315. -Д 6.373. -Б 6.431. -Б 6.489. -В 6.547. -Г 6.605. -А 6.662. -Д
6.258. -В 6.316. -А 6.374. -Б 6.432. -В 6.490. -Б 6.548. -Б 6.606. -Б 6.663. -В
6.259. -А 6.317. -Г 6.375. -Д 6.433. -А 6.491. -Д 6.549. -Д 6.607. -Д 6.664. -В
6.260. -Д 6.318. -А 6.376. -Г 6.434. -Б 6.492. -А 6.550. -Д 6.608. -В 6.665. -Г
6.261. -Г 6.319. -А 6.377. -А 6.435. -В 6.493. -Г 6.551. -В 6.609. -Д 6.666. -Г
6.262. -Б 6.320. -В 6.378. -Б 6.436. -В 6.494. -Г 6.552. -В 6.610. -А 6.667. -В
6.263. -Д 6.321. -Г 6.379. -Д 6.437. -Г 6.495. -Г 6.553. -Б 6.611. -А 6.668. -Д
6.264. -В 6.322. -Г 6.380. -А 6.438. -Б 6.496. -В 6.554. -В 6.612. -Б 6.669. -В
6.265. -Д 6.323. -Б 6.381. -А 6.439. -В 6.497. -В 6.555. -Д 6.613. -Б 6.670. -А
6.266. -Д 6.324. -А 6.382. -Г 6.440. -В 6.498. -В 6.556. -Д 6.614. -Б 6.671. -Б
6.267. -А 6.325. -В 6.383. -В 6.441. -А 6.499. -Д 6.557. -В 6.615. -Г 6.672. -А
6.268. -Г 6.326. -Д 6.384. -Д 6.442. -В 6.500. -Д 6.558. -Г 6.616. -Б 6.673. -Г
6.269. -Д 6.327. -Б 6.385. -Д 6.443. -В 6.501. -Г 6.559. -Г 6.617. -Д 6.674. -А
6.270. -Д 6.328. -Г 6.386. -Г 6.444. -В 6.502. -А 6.560. -Д 6.618. -А 6.675. -Б
6.271. -Д 6.329. -А 6.387. -Д 6.445. -Д 6.503. -А 6.561. -Г 6.619. -Б 6.676. -Б
6.272. -Б 6.330. -Г 6.388. -В 6.446. -Б 6.504. -Б 6.562. -В 6.620. -Д 6.677. -Г
6.273. -А 6.331. -Г 6.389. -Д 6.447. -В 6.505. -Д 6.563. -В 6.621. -Г 6.678. -Б
6.274. -В 6.332. -Г 6.390. -Д 6.448. -В 6.506. -Д 6.564. -Д 6.622. -А 6.679. -Д
6.275. -В 6.333. -А 6.391. -Д 6.449. -В 6.507. -В 6.565. -Г 6.623. -Б 6.680. -Д
6.276. -В 6.334. -Д 6.392. -В 6.450. -Г 6.508. -В 6.566. -Д 6.624. -Г 6.681. -А
6.277. -Д 6.335. -Г 6.393. -Г 6.451. -Б 6.509. -А 6.567. -В 6.625. -А 6.682. -В
6.278. -А 6.336. -Д 6.394. -В 6.452. -Г 6.510. -А 6.568. -Д 6.626. -В 6.683. -Д
6.279. -А 6.337. -А 6.395. -Д 6.453. -Б 6.511. -А 6.569. -Д 6.627. -Д 6.684. -Г
6.280. -А 6.338. -Г 6.396. -Д 6.454. -Б 6.512. -Б 6.570. -Д 6.628. -Д 6.685. -Г
6.281. -В 6.339. -Д 6.397. -А 6.455. -А 6.513. -В 6.571. -Д 6.629. -В 6.686. -Д
6.282. -Г 6.340. -В 6.398. -Г 6.456. -А 6.514. -Б 6.572. -Д 6.630. -В 6.687. -Д
6.283. -Г 6.341. -Б 6.399. -Г 6.457. -Г 6.515. -Б 6.573. -Г 6.631. -А 6.688. -Г
6.284. -Г 6.342. -Б 6.400. -Д 6.458. -Д 6.516. -Д 6.574. -Б 6.632. -Б 6.689. -В
6.285. -Д 6.343. -А 6.401. -Г 6.459. -Б 6.517. -Г 6.575. -В 6.633. -Б 6.690. -Г
6.286. -В 6.344. -В 6.402. -Д 6.460. -Б 6.518. -Д 6.576. -Д 6.634. -Б 6.691. -Д
6.287. -Г 6.345. -Г 6.403. -Д 6.461. -Д 6.519. -А 6.577. -А 6.635. -Д 6.692. -В
6.288. -А 6.346. -В 6.404. -А 6.462. -Г 6.520. -А 6.578. -А 6.636. -А 6.693. -Г
6.289. -А 6.347. -Д 6.405. -Д 6.463. -Д 6.521. -Г 6.579. -Г 6.637. -Б 6.694. -Д
6.290. -Д 6.348. -В 6.406. -Б 6.464. -Д 6.522. -Б 6.580. -Д 6.638. -Д 6.695. -Д
6.291. -Д 6.349. -Д 6.407. -В 6.465. -В 6.523. -А 6.581. -Б 6.639. -Д 6.696. -А
6.292. -Д 6.350. -В 6.408. -В 6.466. -Б 6.524. -А 6.582. -Г 6.640. -Б 6.697. -В
6.293. -В 6.351. -Б 6.409. -А 6.467. -Г 6.525. -Б 6.583. -Д 6.641. -Д 6.698. -Г
6.294. -Г 6.352. -Д 6.410. -Д 6.468. -А 6.526. -Д 6.584. -Б 6.642. -Д 6.699. -В
6.295. -Д 6.353. -Д 6.411. -Д 6.469. -Д 6.527. -А 6.585. -Д 6.643. -В 6.700. -А
6.296. -Д 6.354. -А 6.412. -Д 6.470. -Г 6.528. -Д 6.586. -Д 6.644. -Г 6.701. -В
6.297. -Д 6.355. -А 6.413. -Д 6.471. -Д 6.529. -Г 6.587. -В 6.645. -Б 6.702. -Д
6.298. -Д 6.356. -Д 6.414. -А 6.472. -В 6.530. -А 6.588. -В
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом
- Правообладателям
- Политика конфиденциальности
Мастерица © 2023
Информация, опубликованная на сайте, носит исключительно ознакомительный характер