Методика определения гликогена в тканях

Случай определения концентрации гликогена в гнилостно-измененном биоматериале

Publication in electronic media: 01.01.2012 under http://journal.forens-lit.ru/node/620
Publication in print media: Актуальные вопросы теории и практики судебно-медицинской экспертизы, Красноярск 2007 Вып. 5

Е. В. Кудряченко, М. А. Казымов

Алтайское бюро судебно-медицинской экспертизы. Начальник бюро — В.А. Башмаков, г. Барнаул

Гликоген — это полисахарид, являющийся быстро мобилизуемым энергетическим резервом, основной формой запаса глюкозы в организме человека. Гликоген печени служит основным источником глюкозы для всего организма; главная функция гликогена мышц — снабжение их энергией. Глюкоза является субстратом сложного энергообразующего ферментативного процесса — гликолиза, биологическое значение которого заключается в образовании фосфорных соединений, при расщеплении которых выделяется энергия, необходимая для обеспечения процессов жизнедеятельности в условиях недостаточности кислорода (такие условия создаются, например, в энергично работающей мышце). Под влиянием обратимых реакций синтеза и распада гликогена регулируется количество глюкозы в соответствии с потребностями организма. Уровень гликогена зависит от гормональных факторов: АКТГ, глюкокортикоиды и инсулин повышают содержание гликогена в тканях, а адреналин, глюкагон, соматотропный гормон и тироксин понижают.

Определение концентрации гликогена в тканях трупа остается наиболее востребованным из биохимических методов в практической деятельности судебно-медицинского эксперта, в основном, для диагностики смерти от общего переохлаждения организма. Значение имеет оценка одновременного определения концентрации гликогена в трёх видах ткани — печени, миокарде и скелетной мышце.

23 апреля 2007 г. в морге г. Барнаула было произведено судебно-медицинское исследование трупа (№ 877) новорожденного ребенка женского пола. Из направления следователя: « Труп новорожденного младенца обнаружен в районе гаражей по ул. Силикатная, 24 с признаками насильственной смерти. В области живота с захватом нижней правой части грудной клетки обширный дефект тканей туловища. Таз (область таза) отсутствует, сохранена левая нога, которая прикрепляется к туловищу по способу кожного лоскута. Вследствие загрязнения трупа других телесных повреждений обнаружить не представляется возможным ». При наружном и внутреннем исследовании выявлены следующие особенности: грязно-зеленый цвет кожных покровов, отслойка эпидермиса, скопление гнилостных газов в мягких тканях, органах и полостях, гнилостная кровянистая жидкость в плевральных и брюшных полостях; мягкие ткани грязно-красного цвета, равномерного прокрашивания, хрустящие под пальцами; сердце размерами 4x3x2 см, массой 20 гр., левый желудочек контурировался слабо, на ощупь сердце дряблое, хрустящее под пальцами, распластывающееся на секционном столе, в полостях сердца следы гнилостно-измененной крови; фрагменты печени представляли собой бесструктурные массы размерами 3,5 х 2,5 х 1,5 х 1 см, массой 20 гр., ткань печени на разрезе грязно-коричневого цвета, дряблая, бесструктурная, расползающаяся под воздействием секционного ножа.

Для исключения смерти от общего переохлаждения организма, несмотря на выраженные гнилостные изменения, фрагменты тканей печени, миокарда и скелетной мышцы были направлены в химическое отделение с целью определения в них концентрации гликогена. Фрагменты тканей также направлены на гистологическое исследование.

Исследование суммарной концентрации гликогена и глюкозы в гнилостно измененных фрагментах тканей новорожденного проводилось по методу Kemp-Kitzes van Heijnigen, из всех известных представляющий наибольший интерес в силу простоты и экономичности. Метод основан на цветной реакции образования 5-гидроксиметилфурфурола при взаимодействии глюкозы с 96% серной кислотой с предшествующим осаждением белков растворами трихлоруксусной кислоты и сульфата серебра. Итоговые расчеты производились не по калибровочной кривой, а с использованием коэффициента факторизации. Были получены следующие результаты: гликоген в ткани печени — 9955 мг%, миокарда — 960 мг%, скелетной мышцы — 3966 мг%. Таким образом, несмотря на выраженные гнилостные изменения тканей, было произведено количественное определение гликогена.

Полученные результаты явились дополнительными данными, исключающими причину смерти новорожденного от общего переохлаждения организма. Результаты гистологического исследования: выраженный аутолиз тканей.

Особенностью углеводного обмена плода в антенатальном периоде является то, что концентрация гликогена в тканях в несколько раз превышает «нормальные» показатели. Применяемые в судебно-медицинской практике нормы содержания суммарного гликогена и глюкозы в тканях трупа, установленые Т.В. Уткиной, Ю.Б. Го-рощеня, А.Ф. Кинле, выведены с использованием метода Kemp-Kitzes van Heijnigen. Но в литературных источниках практически отсутствует какая-либо информация о концентрации гликогена в тканях плода и новорожденного, поэтому «нормальные» показатели можно считать ориентировочными.

Согласно литературным данным, в течение первых суток постнатального периода происходит резкое снижение концентрации гликогена во всех органах и тканях; наблюдается истощение гликогенового депо вплоть до его исчезновения, с последующим постепенным восстановлением. Это может быть связано с изменением типа питания с трансплацентарного на пероральное, либо началом участия скелетных мышц в процессах самостоятельной терморегуляции организма.

Как показывают практические наблюдения, концентрация гликогена в тканях новорожденных, обнаруженных при подобных обстоятельствах, имеет широкий диапазон колебаний, а именно, в ткани печени составляет от 950 до 16630 мг%, в миокарде от 960 до 4000 мг%, в скелетной мышце от 3960 до 5000 мг%. Причем исследованию концентрации гликогена подлежали лишь единичные случаи смерти новорожденных, так как, согласно методическим письмам Бюро главной судебно — медицинской экспертизы рекомендовано изымать материал не позднее 24-36 часов после наступления смерти.

По данным современной литературы распад гликогена in vivo протекает интенсивно в течение нескольких часов после наступления смерти. Учитывая это, можно предположить, что истинная концентрация гликогена, в выше описанном случае, в момент смерти была значительно выше, чем при заборе материала во время вскрытия.

Биохимическое исследование на содержание гликогена в тканях в практике работы

библиографическое описание:
Биохимическое исследование на содержание гликогена в тканях в практике работы / Забудько Н.Н. — 2008.

В последние годы судебная медицина все больше связывает свое перспективное развитие с лабораторными диагностическими методами. Лабораторным биохимическим методам ещё предстоит занять свое место в проводимых исследованиях объектов экспертизы, т.к. к настоящему времени накапливается практическая база биохимических данных, апробируются разработанные методы или предлагаемые рациональные модификации.

Так, в нашем Бюро с 1992 года прошла апробацию и сегодня успешно используется методика определения гликогена в печени, миокарде и скелетной мышце при некоторых видах смерти таких, как переохлаждение, скоропостижная смерть от ИБС, острое отравление этанолом.

Информативная значимость получаемых результатов позволила увеличить количество проводимых исследований не только при переохлаждении организма, но и при сердечно-сосудистой патологии и отравлениях. За 2004-2006гг. произведено 826 исследований на содержание гликогена в тканях, из которых 42,4% приходится на смерть от сердечно-сосудистой патологии, 13,1% — от переохлаждения организма, 14,5% — от отравлений, 30,0% — на смерть от других причин. (В сравнении с периодом за 2000-2003гг.: всего исследований 520, из которых 40,4% приходится на смерть от сердечно-сосудистой патологии, 16,7% — от переохлаждения организма, 13,8% -от отравления организма, 29,1% — на смерть от других причин).

Читайте также: Текстура ткани для 3d max розовая

Нами было проанализировано 256 случаев смертельных исходов от заболеваний органов системы кровообращения за 2003-2005гг; 65 случаев смертельных исходов от алкогольной болезни за 2003-2006гг; 69 случаев смертельных исходов от переохлаждения организма за 2003-2005гг.

По нашим наблюдениям при смерти от ОКН и ИБС наблюдается тенденция к снижению концентрации гликогена в миокарде (в55,1% и 57,4% случаев соответственно), что может быть следствием повышенного расхода углеводов на сократительную деятельность при повышенной нагрузке на миокард и некоторое увеличение в случаях смерти от инфаркта миокарда (54,3%) в связи с нарушением обменных процессов в измененной ткани. Кроме того на изменения содержания гликогена в скелетной мускулатуре в сторону увеличения или уменьшения могли влиять изменения общего периферического кровообращения. При ИБС в 52,1% случаев наблюдали снижение содержания гликогена, при ОКН – в 49,1%, при инфаркте – в 41,2%. В печени наблюдали тенденцию к некоторому увеличению (в 87,8% случаев) содержания гликогена при смерти от инфаркта миокарда, что так же коррелировало с содержанием глюкозы в крови при данной патологии (гипергликемия наблюдалась в 88,2% случаев).

При смерти от алкогольной болезни, произведена корреляция с гистологическими исследованиями по данной проблеме. Так как дополнительные диагностические показатели, позволяющие посмертно верифицировать патологию алкогольной болезни при метаболических, а не морфологических нарушениях в настоящее время недостаточно разработаны, мы проследили зависимость изменения концентрации гликогена в тканях (миокард, печень и скелетная мышца) и глюкозы в крови при данной патологии.

По нашим наблюдениям уровень концентрации гликогена был снижен: в печени – в 66,2% случаев, миокарде – в 79,4%, скелетной мышце – в 80,3%. Ни в одном из наблюдаемых случаев одновременно все три показателя не были приближены к нормальной концентрации гликогена, чаще преобладало одно заметное снижение показателя над другим.

Таким образом, содержание гликогена заметно изменяется в сторону его уменьшения, что по всей вероятности связано с блокированием продуктами распада этанола активности глюконеогенеза. Кроме того, алкоголь блокирует активность кортизола, гормона роста, и существенно замедляет ответ адреналина на гипогликемию. При этом подавляются все наиболее значимые, кроме глюкогона, контринсулярные гормоны и запасы гликогена в тканях истощаются. Обращает на себя внимание то обстоятельство, что при длительном употреблении алкоголя гликоген скелетной мышцы значительно снижен в большинстве случаев, что не наблюдается при остром отравлении этанолом, без предшествующего запойного периода. При исследовании глюкозы в крови гипогликемия наблюдалась в 29,3% случаев, нормальное содержание составило 37,1%, повышенное содержание глюкозы – 34,4%.

При смерти от переохлаждения организма, в отличие от данной патологии, содержание гликогена во всех исследуемых органах резко снижено (в 84.3%), за редким исключением содержания гликогена в миокарде. В крови в 88,7% случаях наблюдали гипогликемию.

Таким образом, оперативно выявленные отклонения содержания гликогена в тканях (в течение одного рабочего дня) дают возможность для быстрого ознакомления с полученными результатами как судебно-медицинского эксперта, так и эксперта-гистолога и судебного химика, что позволяет более целенаправленно проводить дальнейшие исследования и способствовать в какой-то мере объективизации патологических процессов при постановке окончательного диагноза.

ГЛИКОГЕН

ГЛИКОГЕН (греч, glykys сладкий + gennao создавать, производить; син. животный крахмал) — главный резервный полисахарид высших животных и человека, построенный из остатков α-D-глюкозы, (C₆H₁₀O₅)_n. Открыт К. Бернаром в 1857 г. Содержится во всех органах и тканях животных и человека, в наибольшем количестве в печени (до 20%) и мышцах (до 4%), встречается также в некоторых растениях, высших грибах, микроорганизмах (напр., дрожжах). Врожденные наследственные заболевания, связанные с нарушением обмена углеводов, в значительной своей части представлены гликогенозами.

Величины мол. веса (массы) нативного Гликогена находятся в пределах 10 7 —10 9 и выше. Различные Гликогены гетеродисперсны, т. е. представляют собой смеси молекул разной массы. Величина мол. веса Гликогена зависит от вида животного, органа, физиологического состояния и от метода выделения Гликогена. Из тканей Гликоген можно выделить извлечением холодной 10% трихлоруксусной к-той с последующим осаждением спиртом (метод Остерна) или экстрагированием тканей горячим 60% р-ром едкого кали, гидролизующим белки и другие соединения, но в основном сохраняющим Г., который затем осаждают спиртом (метод Пфлюгера), однако при выделении Г. этими методами происходит значительная деполимеризация его молекул, и для получения более нативных препаратов пользуются экстрагированием холодной водой или фенолом, гомогенизацией тканей в глициновом буферном р-ре pH 10,4 с хлороформом с последующим дифференциальным центрифугированием.

У животных сохраняется постоянная картина распределения Г. по мол. весам, носящая, по-видимому, индивидуальный характер и мало изменяющаяся как при убыли Г. (напр., при голодании или введении адреналина), так и при стимуляции биосинтеза Г. (напр., при введении глюкозы). Очевидно, это достигается устойчивой регуляцией метаболизма Г. При патологических условиях мол. веса Г. могут сильно изменяться.

Г. представляет собой аморфный белый порошок, растворяющийся в воде с образованием опалесцирующих или молочно-белых р-ров. Растворимость Г. равна 15—21% при 20°. Из р-ров Г. осаждается спиртом, танином и сульфатом аммония при полном насыщении. С р-ром йода Г. в зависимости от происхождения препарата дает окрашивание от красного до желто-бурого, к-рое исчезает при кипячении и вновь появляется при охлаждении. Г. обладает оптической активностью, [a]_D + 196°. Т. к. в огромной молекуле Г. существует лишь один полуацетальный гидроксил, Г. обладает ничтожной восстанавливающей (редуцирующей) способностью. Каждый глюкозный остаток содержит в среднем 3 спиртовых гидроксила (от 2 до 4), поэтому при действии метилирующих реагентов на Г. можно получить триметилгликоген.

Читайте также: Кресло vt ch681 низкая спинка ткань черная

Кипячение Г. с разбавленными к-тами приводит к его неполному гидролизу и образованию декстринов (см.). Продуктом полного гидролиза Г. является глюкоза (см.):

Полный гидролиз Г. с количественным определением образовавшейся глюкозы является одним из способов количественного определения Г.

Молекулы Г. построены из дихотомически ветвящихся полиглюкозидных цепей, в которых глюкозные остатки соединены альфа-1,4-глюкозидными связями; в точках ветвления имеются альфа-1,6-глюкозидные связи (7— 9%) (рис. 1,а).

В молекуле Г. различают внутренние цепи (ветви) — участки полиглюкозидных цепей между точками ветвления и наружные цепи (ветви)— участки от периферической точки ветвления до нередуцирующего конца цепи (рис. 1,6). Длина наружных и внутренних цепей в молекулах Г. значительно варьирует в зависимости от вида животного и органа, из к-рого выделен Г. Эта схема строения молекулы Г. была предложена Майером (К. Н. Meyer) и Бернфельдом (Р. Bernfeld) и получила всеобщее признание, т. к. подтверждалась не только хим., но и энзиматическими исследованиями.

Высокие мол. веса Г. и результаты гидролитического расщепления различных Г. дали возможность Уилану (W. Whelan) и его сотрудникам в 1970 г. предложить новый вариант схемы строения молекулы Г. (рис. 2). Общее число A-цепей как в схеме Майера, так и в схеме Уилана также приблизительно равно числу B-цепей. На схеме видны «спрятанные» цепи В, к к-рым могут быть присоединены «спрятанные» цепи А. В этой модели половина цепей В несет вдвое большее число цепей А; вторая половина цепей В не несет цепей А, но несет цепи В. Схема Уилана не выражает точно подлинную структуру Г., но объясняет некоторые новые данные, полученные в химии гликогенов.

В 1942 г. А. А. Лазарев путем дифференциального центрифугирования выделил из печени высокомолекулярный Г., названный частичковым. В 60-х годах 20 в. были получены электронно-микроскопические снимки частичковых Г. (рис. 3). Самые крупные частицы, имеющие вид тутовых ягод (диам. 50—200 нм, мол. вес 10 7 —10 9 ), были названы альфа-частицами, самые мелкие, являющиеся их субчастицами (диам. 20—40 нм, мол. вес 2—5×10 6 ), — гамма-частицами, а промежуточные по величине, состоящие из небольшого числа гамма-частиц,— бета-частицами.

С 40-х годов 20 в. считалось, что Исходным соединением в биосинтезе Г. является глюкозо-1-фосфат, глюкозный остаток к-рого переносится на акцептор — гликоген-затравку под действием специфической фосфорилазы:

Образующиеся линейные полиглюкозидные цепи превращаются в ветвистые при помощи альфа-глюканветвящей глюкозилтрансферазы (КФ 2.4.1.18).

Проведенное впервые сов. исследователями изучение строения синтетических Г., полученных in vitro при помощи ферментов из мышц, показало их близость природным Г. (Б. Н. Степаненко и сотр.). Затем было установлено, что in vivo главным путем биосинтеза Г. является синтез его из нуклеозиддифосфатсахаров, из которых наиболее активна в этом отношении уридиндифосфатглюкоза (УДФГ). Глюкозный остаток УДФГ под действием фермента УДФГ-гликоген — глюкозилтрансферазы (КФ 2.4.1.11) переносится на полисахарид — акцептор:

Далее ветвящий фермент превращает линейные цепи полисахарида в ветвистые. Синтез Г. из УДФГ большинство исследователей считает главным. С термодинамической точки зрения УДФГ является гораздо более выгодным донатором глюкозных остатков, чем глюкозо-1-фосфат, т. к. обладает значительно большим запасом энергии, однако имеются данные, что синтез из глюкозо-1-фосфата при определенных условиях может происходить и in vivo.

В 1975 г. Крисман и Баренго (С. R. Krisman, R. Barengo) установили, что в отсутствие гликогена-затравки синтез Г. осуществляется на молекуле белка-матрицы («primer») при участии фермента — инициатора синтеза Г., катализирующего перенос на белок-матрицу глюкозных остатков с УДФГ с образованием олигосахаридной цепочки. Далее в процесс вступает фермент гликогенсинтетаза, действующий обычным образом.

Расщепление Г.— гликогенолиз может осуществляться фосфорилитическим путем (при действии фосфорилазы) и гидролитическим — амилолитическим путем. Амилолиз Г. осуществляется при участии трех амилаз (см.). альфа-Амилаза (КФ 3.2.1.1) катализирует гидролиз молекулы Г. на крупные блоки, которые служат затравкой при синтезе новых молекул Г.; бета-амилаза (КФ 3.2.1.2) гидролизует альфа-1,4-связи, последовательно отщепляя фрагменты от нередуцирующих концов цепей Г.

В тканях человека и животных советскими биохимиками Е. Л. Розенфельд и И. А. Поповой обнаружена гамма-амилаза, катализирующая отщепление остатков глюкозы от молекулы Г. по альфа-1,4-связи. Глюкоза, освобожденная т. о., поступает в кровоток и используется для энергетических нужд организма. Главным ферментом, расщепляющим Г. in vivo, является гликогенфосфорилаза (КФ 2.4.1.1).

Однако полностью молекула Г. может расщепиться лишь при участии нескольких ферментов. Фосфорилаза (см.) отщепляет глюкозные остатки, начиная от периферического конца наружных ветвей молекулы Г, При приближении к альфа-1,6-связям ее действие прекращается. Глюкозный остаток, соединенный с остальной частью молекулы альфа-1,6-связью, остается обнаженным. На такой остаток действует амило-1,6-глюкозидаза (декстрин-1,6-глюкозидаза; КФ 3.2.1.33); после его удаления продолжет свое действие гликогенфосфорилаза.

Продукт фосфоролиза Г. — глюкозо-1-фосфат изомеризуется под действием фосфоглюкомутазы (КФ 2.7.5.1), превращаясь в глюкозо-6-фосфат. Последний далее может участвовать в различных видах обмена (гликолиз или пентозофосфатный путь); в печени значительная его часть гидролизуется глюкозо-6-фосфатазой с образованием свободной глюкозы, к-рая поступает в кровь,— это и есть один из главных метаболических источников глюкозы в крови.

Регуляция метаболизма Г. осуществляется нейрогуморальным путем, её молекулярные механизмы в значительной степени выяснены. Одним из основных принципов этих механизмов является существование двух форм важнейших ферментов метаболизма Г.— гликогенфосфорилазы (фосфорилазы а) и гликогенсинтетазы (УДФГ-гликоген — глюкозилтрансферазы); одна из этих форм обладает мало изменяющейся активностью, тогда как активность другой способна сильно изменяться под влиянием активаторов.

Давно известен феномен быстрого расщепления Г. при действии адреналина (см.). Синтез Г. адреналином угнетается. Инсулин (см.) — антагонист адреналина, оказывает на биосинтез Г. противоположное действие. Другие гормоны — глюкагон (см.), половые гормоны (см.) и т. д. также влияют на метаболизм Г.

При нейрогенной регуляции биосинтеза Г. ионы Ca 2+ , освобождающиеся при сокращении мышцы, и специфический «белковый фактор» обусловливают образование активной киназы фосфорилазы b, а последняя вызывает превращение фосфорилазы b в активную форму — фосфорилазу а.

При нарушениях обмена Г., приводящих к его аномальному накоплению в клетках и увеличению концентрации F. в крови, развивается так наз. гликогенная (гликогеновая) болезнь, или гликогенозы (см.). В зависимости от локализации аномального накопления Г. различают печеночную, мышечную и генерализованную форму гликогенозов. Классификация гликогенозов основана на полном отсутствии или дефиците того или иного фермента, участвующего в обмене Г. Известно более 10 типов гликогенозов. При гепатитах различной этиологии количество Г. в крови уменьшается.

Читайте также: Красивая обувь из ткани

Методы определения гликогена

В крови человека содержание Г. определяют по методу Преображенской, который основан на кислотном гидролизе Г., осажденного из крови щелочью и этанолом, и количественном определении образовавшейся глюкозы.

Количество Г. в крови здорового человека, по Преображенской, равно 2,72 мг% (от 1,69 до 3,87 мг%).

Г. в крови человека определяют также методом Пфлайдерера. В этом случае образовавшуюся после кислотного гидролиза Г. глюкозу фосфорилируют за счет АТФ при участии гексокиназы (см.), в результате чего образуются эквимолярные количества АДФ; АДФ перефосфорилируется с фосфоенолпируватом при участии пируваткиназы, образовавшийся пируват восстанавливают при участии НАД-H и лактатдегидрогеназы до молочной к-ты. Количество глюкозы находят по изменению количества НАД-H, определяемому спектрофотометрически при 340 или 366 нм.

Гистохимические методы определения гликогена в тканях

Для выявления гистохим, методами Г. в тканях пользуются его свойством не растворяться в спиртах. Очень часто для фиксации употребляют абсолютный спирт или жидкость Карнуа. По Нейкирху (P. Neukirch), материал фиксируют в жидкостях, насыщенных декстрозой; по Жандре (F. L. de Gendre), применяют смесь спирта, пикриновой, уксусной к-т и формалина. Методика Гелей (J. Gelei) предусматривает применение смеси осмиевой к-ты с абсолютным спиртом.

Гистохимически гликоген определяют с помощью метода Беста, метода Шабадаша и PAS-реакции (см. Беста метод, Шабадаша способы, ШИК-реакция).

В живой клетке Г. частично распределен в цитоплазме диффузно, частично связан с гранулами (напр., в эозинофильных лейкоцитах). При действии соответствующих фиксирующих жидкостей Г. осаждается в форме зерен и глыбок. После смерти или в органах, извлеченных из организма, Г. быстро начинает исчезать и тем быстрее, чем выше окружающая температура. Под действием воды растворение Г. сильно ускоряется. Сильное растворяющее действие оказывает также 15% р-р едкого кали или солянокислый пепсин. Материал для приготовления препаратов, предназначенных для исследования на Г., должен фиксироваться в свежем состоянии. Следует избегать соприкосновения его с водой, физиол, р-ром как до, так и после фиксации. Общим для действия всех фиксаторов Г. является то, что в наружных зонах препарата, особенно в клетках, богатых протоплазмой, происходит характерное смещение зернистого или глыбчатого осадка Г., так наз. бегство гликогена от спирта.

В неокрашенном состоянии клеточный Г. отличается сильным блеском и бесструктурностью; он обычно имеет вид зерен, расположенных в большем или меньшем количестве в протоплазме, а при патол, условиях нередко и в ядрах клеток.

При болезнях, сопровождающихся нарушениями углеводного обмена, наблюдаются повышенные отложения гранул Г. в мышцах, печени, почках. Характерно накопление Г. в эпителии петель Генле при сахарном диабете (см. Диабет сахарный), связанное с нарушением реабсорбции глюкозы в условиях гипергликемии. Различают: «стабильный» Г., который прочно входит в состав клеточной протоплазмы, не подвергается значительным количественным колебаниям, часто лишь с трудом обнаруживается (или совсем не обнаруживается) микрохим. реакциями, и «лабильный», или «расходный», Г., временно откладывающийся в клетке, легко от нее отщепляющийся по мере потребности организма в энергетическом материале, подверженный резким количественным колебаниям и отчетливо определяемый микрохимически. Стабильный Г. при физиол. условиях имеется у человека во всех органах, кроме нервной системы, грудной железы и костей. Характерно его постоянное присутствие в тех тканевых элементах, которые находятся в нек-ром отдалении от кровяного тока, именно в хрящевых клетках и в различных видах многослойного эпителия. Богаты Г. ткани эмбриона, у к-рого при нормальных условиях Г. встречается всюду, кроме нервной системы. Повышенное содержание его у эмбриона связывается большинством исследователей с особенно оживленным обменом веществ в растущих клетках.

Иногда присутствие Г. зависит от функционального состояния органа. Так, в эпителии слизистой оболочки матки тотчас после менструального периода обнаруживается наименьшее содержание Г. или даже полное его отсутствие. Главным депо лабильного Г. служат печень и скелетная мускулатура; при этом в печени исчезновение Г. у голодающего животного начинается с периферии дольки и постепенно распространяется по направлению к центру. Накопление при возобновившемся кормлении идет в обратном порядке, т. е. от клеток, расположенных около центральных вен, к периферии. Иногда Г. можно встретить и вне клеток (в межуточном веществе, лимф, пространствах и т. д.). Чаще всего это результат посмертного вымывания его из клеточной протоплазмы, реже — последствие прижизненного повреждения или гибели клеток.

Приведенные сведения о локализации и динамике накопления Г. в тканях, полученные гл. обр. с помощью гистохимии, значительно расширились в связи с развитием методов электронной микроскопии (см.) и электронной гистохимии (см.). При помощи электронной микроскопии было установлено, что Г. характеризуется тремя уровнями организации, каждому из которых свойственны специфические размеры и морфол, особенности (альфа-, бета- и гамма-частицы).

Гранулы Г. локализуются в трубочках и пузырьках эндоплазматической сети, гранулярные отложения Г. обнаруживаются также в матриксе митохондрий.

Малер Г. Р. и Кордес Ю.Г. Основы биологической химии, пер. с англ., М., 1970; Степаненко Б. Н. Углеводы, Успехи в изучении строения и метаболизма, серия «Итоги науки», М., 1968; Степаненко Б. Н. и Боброва Л. Н. Современные представления о микро- и макромолекулярной структуре гликогена, Усп. биол, хим.,т. 15, с. 195, 1974, библиогр.; Cori G. Т. Glycogen structure and enzyme deficiencies in glycogen-storage disease, Harvey Lect., ser. 48,p. 145, 1954, bibliogr.; Krisman C. R. a. Barengo R. Aprecursor of glycogen, biosynthesis, Europ. j. Biochem., v. 52, p. 117, 1975, bibliogr.; Rуman B. E. a. Whelan W. J. New aspects of glycogen metabolism, Advanc. Enzymol., v. 34, p. 285, 1971, bibliogr.; Whelan W. J. On the oridinof primer for glycogen synthesis, Trends Biochem. Sci., v. 1, p. 113, 1976, bibliogr.

Б. H. Степаненко; H. К. Пермяков (гист.).

Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом