Химический состав мышц млекопитающих представлен в таблице 1. Как видно из таблицы 72-80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16-21%) образуют белки, остальное — органические вещества и минеральные соли.
Химический состав мышц млекопитающих (по Збарскому)
Азотсодержащие вещества (креатинин, карнозин, ансерин, карнитин)
Основные неорганические ионы:
К
Na
Са
Mg
Fe
Cl
Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах — 4% всех мышечных белков, в саркоплазме — 30%, в митохондриях — 14%, в сарколемме — 15%, в ядрах и других клеточных органеллах — около 1%.
Кроме основных сократительных белков, характеристика которых была дана выше, следует отметить еще два: миостромин и миоглобин. Миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z. Миоглобин — белок, по строению и функции подобный гемоглобину; первичная структура миоглобина приведена выше. В отличие от гемоглобина он не обладает четвертичной структурой; однако сродство миоглобина к кислороду намного выше, чем у гемоглобина.
B мышцах человека содержится дипептид карнозин (аланилгистидин), который принимает участие в ферментативном переносе фосфатных групп и оказывает стимулирующее влияние на передачу импульсов с нерва на мышцу, а также участвует в восстановлении утомленных мышц.
Из органических веществ небелковой природы отметим АТФ, креатинфосфат и гликоген. АТФ является главным источником энергии для мышечного сокращения, креатинфосфат — первый резерв ресинтеза АТФ; гликоген — основной запасной источник энергии в мышце.
Фосфатиды и холестерин входят в состав различных мембран мышечного волокна. Свободные аминокислоты используются биосинтезе мышечных белков.
B мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов. К ним относятся, прежде всего, пировиноградная и молочная кислоты, а также ферменты гликолиза.
Из минеральных веществ в мышцах имеются главным образом катионы К
, Na
, Mg
, Са
, анионы Cl
, Н
РО
, HPО
. Перечисленные ионы играют важную роль в регуляции биохимических процессов в сокращающихся мышцах.
1.3. Мышечное сокращение
B основе мышечного сокращения лежат два процесса:
• спиральное скручивание сократительных белков;
• циклически повторяющееся образование и диссоциация комплекса между цепью миозина и актином.
Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого является передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распространению потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na
, которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарколеммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения. От трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаимодействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начинают освобождать находящийся в них Са
. Высвобожденный Са
связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филаментов, в котором он находился. Далее актин взаимодействует с миозином, и результатом такого взаимодействия является образование спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых.
Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаимодействия между миозином и актином. На миозиновом стержне имеется подвижный шарнир, в области которого происходит поворот при связывании глобулярной головки миозина с определенным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленны участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в H-зону. Здесь они контактируют (при максимальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом, как это показано на рисунке 6.
Рис. 6. Механизм сокращения: а – состояние покоя; б – умеренное сокращение; в – максимальное сокращение
Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализован активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происходит фосфорилирование миозина, т. e. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с активом и для продвижения тонкой нити. После того как тонкая нить продвинется на один «шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяется со следующей головкой молекулы миозина.
Затрата АТФ необходима и для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Са
переходит в цистерны саркоплазматического ретикулума. Тн-С теряет связанный с ним кальций, следствием этого являются конформационные сдвиги в комплексе тропонин-тропомиозин, и Тн-I снова закрывает активные центры актина, делая их неспособными взаимодействовать с миозином. Концентрация Са
в области сократительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин.
Читайте также: Как сшить блузку из двух тканей
B этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска A, зона H и диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее.
Скорость гидролиза АТФ при мышечной работе огромна: до 10 мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФ невелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться с той же скоростью, с какой она расходуется.
Кафедра биохимии
Тема: Биохимия мышечной ткани
Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
Различные формы подвижности характерны практически для всех живых организмов. У многоклеточных организмов генерацию движения за счет энергии АТФ осуществляют высокоспециализированные органы – мышцы.
Мышечная ткань занимает первое место по объему среди других тканей человека; на ее долю при рождении приходится чуть меньше 25%, у людей среднего возраста — более 40%, а у пожилых — чуть меньше 30% общей массы тела.
Передвижение тела в пространстве;
перемещение частей тела относительно друг друга;
обеспечивают работу сердечно-сосудистой, дыхательной, мочеполовой, желудочно-кишечной системы;
механическая защита внутренних органов;
депо аминокислот, т.к. содержат много белков.
Функциональной единицей мышечной ткани является мышечное волокно(мышечная клетка). Мышечное волокно поперечнополосатой мышцы это многоядерная клетка. По форме мышечное волокно напоминает веретено, которое может быть вытянуто на всю длину мышцы. Снаружи мышечное волокно окружено электровозбудимой мембраной –сарколеммой, внутри находиться внутриклеточная жидкость —саркоплазма. Центральная часть саркоплазма практически полностью заполненамиофибриллами,на периферии, вдоль сарколеммы, располагаются ядра и митохондрии.
Классификация мышечных волокон
Мышечные волокна делят на 3 вида: скелетные, гладкие и миокард.
1). фазные(они генерируют потенциал действия);
2). тонические(не генерируют полноценный потенциал действия).
1. Тонические. Не способны развивать быстрые сокращения.
2. Фазно-тонические. Способны развивать быстрые сокращения.
Двигательная единица– это совокупность образований – нейрон и все мышечные волокна (обычно 10-1000), которые этот нейрон через свои аксоны иннервирует.
ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ
В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды и от 20 до 28 % сухого остатка. Сухой остаток представлен на 18,5-26,5% органическими и на 1,4-1,5% неорганическими веществами. Основной органический компонент мышц — это белки, на них приходиться около 20% (от 16,5 до 20,9%) от всей мышечной массы.
1. Сократительные (миофибриллярные)белки. Основными сократительными белками являютсямиозин (55% от общей массы белка) и актин(25% от общей массы белка). Также в мышцах содержатся тропомиозин и тропонины Т,Iи С. Тропомиозин имеется во всех мышцах, а тропонины есть только в поперечнополосатых мышцах. В гораздо меньшем количестве в мышечных волокнах присутствуют белки α- и β-актинин, десмин, коннектин (титин) и виментин. Упаковка сократительных белков в мышце сравнима с упаковкой атомов и молекул в составе кристалла.
2. Саркоплазматические белки.В саркоплазме мышц содержатся глобулины X, миогены, миоглобин, нуклеопротеиды и ферменты. В миокарде содержится много АСТ, АЛТ, ЛДГ1,2, КФК МВ. В скелетной мышце содержится много ЛДГ3,4, КФК ММ.
3. Белки стромы.Белки стромы мышечной ткани представлены в основном коллагеном и эластином.
Основным углеводом мышечной ткани является гликоген (0,3-3,0%). Также в мышечной ткани присутствуют ГАГ, моносахариды глюкоза, фруктоза и т.д.
В мышечной ткани из липидов преобладают фосфолипиды и холестерин. Миокард по сравнению с другими мышечными тканями богаче фосфолипидами.
Небелковые азотистые вещества
В мышцах содержится ряд важных азотистых веществ:
много креатинфосфата и креатина (до 60% небелкового азота мышц), мало креатинина;
много адениновых нуклеотидов АТФ, АДФ и АМФ (АТФ 4,43 мкмоль/г, АДФ 0,81 мкмоль/г, АМФ 0,93 мкмоль/г);
мало нуклеотидов неаденинового ряда ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.
имидазолсодержащие дипептиды – карнозин и ансерин.
свободные аминокислоты (много глутамина, аланина) и др.
Неорганические вещества: макро- и микроэлементы
В мышцах содержатся минеральные вещества — соли К, Na, Ca, Mg.
Химический состав поперечнополосатых мышц млекопитающих
1. Химический состав и строение мышц.
Механизм мышечного сокращения…………………………………….3
1.2. Химический состав мышечной ткани…………………………….10
1.4. Источники энергии для мышечной работы………………………15
Список используемой литературы……………………………………..20
Введение
Подвижность является характерным свойством всех форм жизни. Направленное движение имеет место при расхождении хромосом в процессе клеточного деления, активном транспорте молекул, перемещении рибосом в ходе белкового синтеза, сокращении и расслаблении мышц. Мышечное сокращение — наиболее совершенная форма биологической подвижности. В основе любого движения, в том числе и мышечного, лежат общие молекулярные механизмы.
У человека различают несколько видов мышечной ткани. Поперечнополосатая мышечная ткань составляет мышцы скелета (скелетные мышцы, которые мы можем сокращать произвольно). Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних органов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов. Эти мышцы сокращаются непроизвольно, независимо от нашего сознания.
Читайте также: Двунитка турция что это ткань
B данной главе мы рассмотрим строение и процессы сокращения и расслабления скелетных мышц, поскольку именно они представляют наибольший интерес для биохимии спорта.
1. Химический состав и строение мышц. Механизм мышечного сокращения.
1.1. Строение мышц
При изучении скелетных мышц с помощью светового микроскопа в них обнаружили поперечную исчерченность; отсюда их название поперечнополосатые.
B скелетной мышце выделяют сухожильную головку, которой мышца начинается на кости, мышечное брюшко, состоящее из волокон, и сухожильный хвост, которым мышца заканчивается на другой кости (рис. 1).
Мышечное волокно — структурная единица мышцы. Известны три типа мышечных волокон: белые быстро сокращающиеся (VT), промежуточные (FR) и медленно сокращающиеся (ST). Биохимически они различаются механизмами энергетического обеспечения мышечного сокращения. Их иннервируют разные мотонейроны, чем обусловлены неодновременность включения в работу и различная скорость сокращения волокон. Разные мышцы имеют разное сочетание типов волокон.
Каждая мышца состоит из нескольких тысяч мышечных волокон, объединяемых соединительными прослойками и такой же оболочкой. Мышца представляет собой многокомпонентный комплекс. Чтобы разобраться в строении мышцы следует изучить все уровни ее организации и структуры, входящие в ее состав (схема 1).
Схема 1. Уровни структурной организации мышцы
Строение мышечного волокна. Мышечные волокна построены из продольно расположенных миофибрилл диаметром около 1 мкм, в которых видны чередующиеся темные и светлые диски. Темные диски обладают двойным лучепреломлением и называются А-(анизотропными) дисками; светлые диски, необладающие двойным лучепреломлением, называются I-(изотропными) дисками (рис. 2). В середине диска I расположена плотная линия Z, которая пронизывает все волокно, как бы удерживая миофибриллы в пучке и одновременно упорядочивая расположение А- и I-дисков многих миофибрилл. Пучок миофибрилл от одной до другой Z-линии называется саркомером. Диски А имеют в середине более светлую полосу — зону Н, пересекаемую более темной М-зоной. В одной миофибрилле может содержаться до 1000-1200 саркомеров. Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под углом 90° к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплазматический ретикулум, составляющий 8-10% объема клетки; 3) несколько митохондрий.
Рис. 2. Структура мышцы на разных уровнях организации: а – мышечное волокно; б – расположение миофибриллы в покоящейся мышце
Миофибриллярные структуры представляют собой агрегаты, состоящие из толстых филаментов диаметром около 14 нм и из расположенных между ними тонких филаментов диаметром 7-8 нм. Филаменты располагаются таким образом, что тонкие входят своими концами в промежутки между толстыми. Диски I состоят только из тонких филаментов, а диски А- из филаментов двух типов. Зона Н содержит только толстые филаменты, линия Z скрепляет тонкие филаменты между собой. Между толстыми и тонкими филаментами расположены поперечные мостики (спайки) толщиной около 3 нм, расстояние между этими мостиками 40 нм.
Толстые филаменты состоят из белка миозина. Общая структура миозина показана на рисунке 3. Палочковидная молекула миозина состоит из двух идентичных основных цепей (по 200 кДа) и четырех легких цепей (по 20 кДа), общая масса миозина около 500 кДа. Миозин состоит из глобулярной, образующей две головки, части, присоединенной к очень длинному стержню. Стержень представляет собой двухцепочечную а-спирализованную суперспираль.
Рис. 3. Схематичное изображение молекулы миозина
Молекулы миозина объединяются, образуя филаменты, состоящие примерно из 400 палочковидных молекул, связанных друг с другом таким образом, что пары головок миозиновых молекул ложатся на расстоянии 14,3 нм друг от друга; они располагаются по спирали (рис. 4). Миозиновые нити стыкуются «хвост к хвосту».
Рис. 4 . Упаковка миозиновых молекул при образовании толстого филамента
Миозин выполняет три биологически важные функции:
• При физиологических значениях ионной силы и рН молекулы миозина спонтанно образуют волокно.
• Миозин обладает каталитической активностью, т. e. является ферментом. В 1939 г. В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова обнаружили, что миозин способен катализировать гидролиз АТФ. Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, необходимой для мышечного сокращения.
• Миозин связывает полимеризованную форму актина — основного белкового компонента тонких миофибрилл. Именно это взаимодействие, как будет показано ниже, играет ключевую роль в мышечном сокращении.
Тонкие филаменты состоят из актина, тропомиозина и тропонина. Основным компонентом тонких филаментов является актин — водорастворимый глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа; эта форма актина обозначается как G-актин. В мышечном волокне актин находится в полимеризованной форме, которая обозначается как F-актин. Тонкие филаменты мышцы образованы двунитчатыми актиновыми структурами, связанными между собой нековалентными связями.
Тропомиозин представляет собой палочкообразную молекулу с молекулярной массой 70 кДа, состоящую из двух разных a-спиральных полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга. Эта сравнительно жесткая молекула располагается в желобке спиральной цепочки F-актина; ее протяженность соответствует 7 G-актиновым мономерам.
Читайте также: Ткань тедди для мебели 029
Третий компонент тонких филаментов — тропонин (Тн), молекулярная масса которого около 76 кДа. Он представляет собой сферическую молекулу, состоящую из трех разных субъединиц, получивших название в соответствии с выполняемыми функциями: тропомиозинсвязывающей (Тн-Т), ингибирующей (Тн-I) и кальцийсвязывающей (Тн-С). Каждый компонент тонких филаментов соединяется с двумя другими нековалентными связями:
B мышце, где все рассмотренные компоненты собраны вместе в тонком филаменте (рис. 5), тропомиозин блокирует присоединение миозиновой головки к находящемуся рядом F-актиновому мономеру. Кальций, связываясь с Тн-С, значительно изменяет конформацию белка, увеличивая степень взаимодействия между субъединицами тропонина и одновременно ослабляя связь между Тн-I и F-актином. Это приводит к перемещению молекулы тропомиозина по желобку тонкого филамента. Результатом такого движения является открытие миозинсвязывающего центра на поверхности актина.
Рис. 5. Взаиморасположение тропомиозина, тропонина и актина в тонком филаменте мышцы
Актив-тропомиозин-тропонинмиозиновый комплекс характеризуется как Са
, Mg
-АТФаза.
Рассмотрев сократительные элементы мышцы, перейдем к изучению других элементов, которые выполняют важные функции в мышечном сокращении.
Мышечное волокно состоит из клеток, окруженных электровозбудимой мембраной — сарколеммой, которая, как и любая другая мембрана, имеет липопротеиновую природу (толщина бимолекулярного слоя около 10 нм). Сарколемма отгораживает внутреннее содержимое мышечного волокна от межклеточной жидкости. Подобно другим мембранам, сарколемма имеет избирательную проницаемость для различных веществ. Через нее не проходят высокомолекулярные вещества (белки, полисахариды и др.), но проходят глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты и короткие пептиды.
Перенос через сарколемму носит активный характер (осуществляется с помощью посредников), что позволяет накапливать внутри клетки некоторые вещества в большей концентрации, чем снаружи. Избирательная проницаемость сарколеммы играет большую роль в возникновении возбуждения в мышечном волокне. Сарколемма проницаема для катионов калия, которые накапливаются внутри мышечного волокна. В то же время она содержит «ионный насос», выводящий из клетки катионы натрия. Концентрация катионов натрия в межклеточной жидкости выше, чем концентрация катионов калия внутри клетки; кроме того, во внутренних зонах волокна содержится значительное количество органических анионов. Все это приводит к возникновению на наружной поверхности сарколеммы избытка положительных, а на внутренней — отрицательных зарядов. Разность зарядов приводит к возникновению мембранного потенциала, который в состоянии покоя мышечного волокна равен 90-100 мВ и является необходимым условием возникновения и проведения возбуждения.
Внутриклеточная жидкость называется саркоплазмой. В саркоплазме локализованы органические вещества, минеральные соли, а также субклеточные частицы: ядра, митохондрии, рибосомы, функция которых заключается в регуляции обмена веществ в мышечном волокне путем воздействия на синтез специфических мышечных белков.
Внутри саркоплазмы находится система продольных и поперечных трубочек, мембран, пузырьков, носящая название саркоплазматический ретикулум (SR). Толщина мембран SR около 6 нм. Саркоплазматический ретикулум делит саркоплазму на отдельные отсеки, в которых протекают различные биохимические процессы. Пузырьки и трубочки оплетают каждую миофибриллу. Через трубочки, связанные с наружной клеточной мембраной, возможен прямой обмен веществами между клеточными органеллами и межклеточной жидкостью. Трубочки могут служить и для распространения волны возбуждения от наружной мембраны волокна к внутренним его зонам. Мембраны пузырьков, прилегающих к миофибриллам, содержат белки, связывающие катионы кальция.
Значение саркоплазматического ретикулума очень велико. Он связан непосредственно с сокращением и расслаблением мышцы, регулируя освобождение катионов кальция в мышечном волокне. Кроме того, к части саркоплазматического ретикулума прикреплены рибосомы, назначением которых является синтез белков. B той части ретикулума, где нет рибосом, синтезируется ряд необходимых мышечному волокну веществ: липидов, кликогена. Одним из важнейших структурных компонентов мышечного волокна являются митохондрии. Число митохондрий в мышечном волокне очень велико, и располагаются они цепочками вдоль миофибрилл, тесно прилегая к мембранам ретикулума.
Как и у всякой клетки (оговоримся, что применение этого термина к мышечному волокну не совсем корректно), у мышечного волокна есть ядра, которые располагаются под сарколеммой. Ядро отделено от саркоплазмы двумя мембранами, одну из которых (внутреннюю) можно назвать ядерной, а вторая (наружная) является оболочкой ядра, переходящей в мембрану ретикулума. Пространство между этими двумя мембранами сообщается с канальцами саркоплазматического ретикулума. Внутри ядра находится ядрышко и хроматин. B состав хроматина входит ДНК, белки и низкомолекулярные РНК. В ДНК закодирована информация о структуре всех белков, синтезируемых в мышечном волокне.
B мышечном волокне есть и лизосомы, в которых локализованы гидролитические ферменты, расщепляющие белки, липиды и полисахариды. При очень интенсивной мышечной работе происходит нарушение мембран лизосом (либо увеличение их проницаемости) и в саркоплазму выходят ферменты, расщепляющие локализовaнные в ней биополимеры. Но это явление — не дисфункция.
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом