Мышечная ткань биохимия методичка

Мышечная ткань составляет 40% от веса тела человека. Биохимические процессы, протекающие в мышцах, оказывают большое влияние на весь организм человека.

ФУНКЦИЯ МЫШЦ — МЕХАНИЧЕСКОЕ ДВИЖЕНИЕ, в котором химическая энергия превращается в механическую при постоянном давлении и постоянной температуре. Ни один искусственный механизм к этому не способен.

Функциональная единица — САРКОМЕР.

Состоит из молекул белка миозина. МИОЗИН — крупный олигомерный белок, молекулярная масса 500 кДа, состоит из 6 субъединиц, попарно одинаковых.

Тяжелая цепь: на С-конце — альфа-спираль, на N-конце — глобула. При соединении двух тяжелых цепей С-концевыми участками образуется суперспираль. Две легкие цепи входят в состав глобулы (головки). Стержневой участок суперспирали имеет 2 отдела, где спирали оголены — эти места открыты для действия протеолитических ферментов и имеют повышенную подвижность.

1. В физиологических условиях (оптимальные pH, температура, концентрации солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками («конец в конец», «бок в бок») с помощью слабых типов связей. Взаимодействуют только стержни, головки остаются свободными.

2. Молекула миозина обладает ферментативной активностью (АТФ-азная активность: АТФ+Н₂О——>АДФ+Ф). Активные центры расположены на головках миозина.

1-я стадия. Сорбция субстрата. В ходе этой стадии АТФ фиксируется на адсорбционном участке активного центра головки миозина.

2-я стадия. Гидролиз АТФ. Происходит на каталитическом участке активного центра головки. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке.

Примечание: чистый миозин in vitro обладает АТФ-азной активностью, но она очень низка.

3-я стадия. Миозин способен взаимодействовать с актином тонких нитей. Присоединение актина к миозину увеличивает АТФазную активность миозина, в результате скорость гидролиза АТФ возрастает в 200 раз. Ускоряется именно 3-я стадия катализа. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Примечание: чистый миозин обладает ферментативной активностью, но она очень низкая.

3. Миозин своими головками способен взаимодействовать с актином (актин- сократительный белок), входящим в состав тонких нитей.

Присоединение актина к миозину мгновенно увеличивает АТФ-азную активность миозина (больше, чем в 200 раз). Актин является аллостерическим активатором миозина.

В состав тонких нитей входят три белка:

— сократительный белок актин

— регуляторный белок тропомиозин

— регуляторный белок тропонин

АКТИН — небольшой глобулярный белок, его молекулярная масса — 42 кDа. G-актин представляет собой глобулу. В физиологических условиях его молекулы способны к спонтанной агрегации, образуя F-актин.

В состав тонкой нити входят две F-актиновые нити, образуется суперспираль (2 перекрученные нити). В области Z-линий актин прикрепляется к a-актинину.

МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ.

1. Сродство комплекса «миозин-АТФ» к актину очень низкое.

2. Сродство комплекса «миозин-АДФ» к актину очень высокое.

3. Актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина и при этом происходит конформационная перестройка — поворот головки миозина.

1-я стадия 2-я стадия 3-я стадия 4-я стадия

1-я стадия. Фиксация АТФ на головке миозина.

2-я стадия. Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению.

3-я стадия. Образование комплекса “актин-миозин”. Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ.

4-я стадия Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Головки миозина ”работают” циклично, как плавники у рыбы или как весла у лодки, поэтому этот процесс называется “вёсельным механизмом” мышечного сокращения.

Читайте также: Плоские игрушки из ткани с выкройками

Исследователь Дьерди впервые выделил чистые актин и миозин. In vitro были созданы необходимые физиологические условия, при которых наблюдалось спонтанное образование толстых и тонких нитей, затем был добавлен АТФ — в пробирке происходило мышечное сокращение.

РЕГУЛЯЦИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

Фибриллярный белок, молекулярная масса — 70 кДа. Имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается тропомиозин в желобке между двумя спиралями G-актина. Соединяется тропомиозин «конец в конец», цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина.

Глобулярный белок, молекулярная масса 80 кДа, имеет 3 субъединицы: тропонин «Т», тропонин «С» и тропонин «I». Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина.

Тропонин Т (ТнТ) — отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин «Т» конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.

Тропонин С (ТнС) — Ca 2+ -связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин.

Тропонин I (ТнI) — ингибиторная субъединица — это ненастоящий ингибитор — он тоько лишь создает пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин «С» не связан с Са 2+ .

РЕГУЛЯЦИЯ СОКРАЩЕНИЯ И РАССЛАБЛЕНИЯ МЫШЦ В ЖИВОЙ КЛЕТКЕ

1. Мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са 2+ .

2. Са 2+ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазма) из депо — цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са 2+ в саркоплазме мгновенно увеличивается в 100 раз (с 10 -7 М до 10 -5 М).

3. Кальций связывается с тропонином «С». Это приводит к конформационным изменениям молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина «I», в результате конформационных изменений тропонина «Т» молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме (смотрите предыдущий рисунок на странице 3 ).

Чтобы произошло расслабление мышцы, необходимы следующие условия:

1. Освобождение тропонина «С» от Са 2+ — для этого работает мембрано-связанный фермент Са 2+ -зависимая АТФаза. Этот фермент использует энергию гидролиза АТФ для переноса Са 2+ обратно в цистерны против градиента их концентраций. Накоплению ионов кальция в цистернах помогает белок КАЛЬСЕКВЕСТРИН. Кальсеквестрин — связывает Са 2+ в цистернах. Когда мышца готова к сокращению, концентрация Са 2+ в цистернах велика.

Не только процесс сокращения, но и процесс расслабления нуждается в АТФ, потому что если нет АТФ, то не работает Са 2+ -зависимая АТФаза. В этих условиях кальций связан с тропонином «С» — вся система находится в активном состоянии, нет распада актомиозинового комплекса — мышца постоянно находится в состоянии сокращения. Такая ситуация наблюдается после смерти человека в состоянии «трупного окоченения».

Запасы АТФ в клетке значительны, но их хватает для обеспечения мышечной работы только в течение 0.1 секунды. Но в мышечной клетке идет очень быстрый ресинтез АТФ.

Особенность мышечной ткани — очень быстрые изменения концентрации АТФ (в 100 и более раз).

МЕХАНИЗМЫ ЭНЕРГООБЕСПЕЧЕНИЯ МЫШЕЧНОЙ РАБОТЫ

1. Специальные реакции субстратного фосфорилирования.

Кафедра биохимии

Тема: Биохимия мышечной ткани

Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.

Различные формы подвижности характерны практически для всех живых организмов. У многоклеточных организмов генерацию движения за счет энергии АТФ осуществляют высокоспециализированные органы – мышцы.

Читайте также: Номер игл для шелковых тканей

Мышечная ткань занимает первое место по объему среди других тканей человека; на ее долю при рождении приходится чуть меньше 25%, у людей среднего возраста — более 40%, а у пожилых — чуть меньше 30% общей массы тела.

Передвижение тела в пространстве;

перемещение частей тела относительно друг друга;

обеспечивают работу сердечно-сосудистой, дыхательной, мочеполовой, желудочно-кишечной системы;

механическая защита внутренних органов;

депо аминокислот, т.к. содержат много белков.

Функциональной единицей мышечной ткани является мышечное волокно(мышечная клетка). Мышечное волокно поперечнополосатой мышцы это многоядерная клетка. По форме мышечное волокно напоминает веретено, которое может быть вытянуто на всю длину мышцы. Снаружи мышечное волокно окружено электровозбудимой мембраной –сарколеммой, внутри находиться внутриклеточная жидкость —саркоплазма. Центральная часть саркоплазма практически полностью заполненамиофибриллами,на периферии, вдоль сарколеммы, располагаются ядра и митохондрии.

Классификация мышечных волокон

Мышечные волокна делят на 3 вида: скелетные, гладкие и миокард.

1). фазные(они генерируют потенциал действия);

2). тонические(не генерируют полноценный потенциал действия).

1. Тонические. Не способны развивать быстрые сокращения.

2. Фазно-тонические. Способны развивать быстрые сокращения.

Двигательная единица– это совокупность образований – нейрон и все мышечные волокна (обычно 10-1000), которые этот нейрон через свои аксоны иннервирует.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды и от 20 до 28 % сухого остатка. Сухой остаток представлен на 18,5-26,5% органическими и на 1,4-1,5% неорганическими веществами. Основной органический компонент мышц — это белки, на них приходиться около 20% (от 16,5 до 20,9%) от всей мышечной массы.

1. Сократительные (миофибриллярные)белки. Основными сократительными белками являютсямиозин (55% от общей массы белка) и актин(25% от общей массы белка). Также в мышцах содержатся тропомиозин и тропонины Т,Iи С. Тропомиозин имеется во всех мышцах, а тропонины есть только в поперечнополосатых мышцах. В гораздо меньшем количестве в мышечных волокнах присутствуют белки α- и β-актинин, десмин, коннектин (титин) и виментин. Упаковка сократительных белков в мышце сравнима с упаковкой атомов и молекул в составе кристалла.

2. Саркоплазматические белки.В саркоплазме мышц содержатся глобулины X, миогены, миоглобин, нуклеопротеиды и ферменты. В миокарде содержится много АСТ, АЛТ, ЛДГ_1,2, КФК МВ. В скелетной мышце содержится много ЛДГ_3,4, КФК ММ.

3. Белки стромы.Белки стромы мышечной ткани представлены в основном коллагеном и эластином.

Основным углеводом мышечной ткани является гликоген (0,3-3,0%). Также в мышечной ткани присутствуют ГАГ, моносахариды глюкоза, фруктоза и т.д.

В мышечной ткани из липидов преобладают фосфолипиды и холестерин. Миокард по сравнению с другими мышечными тканями богаче фосфолипидами.

Небелковые азотистые вещества

В мышцах содержится ряд важных азотистых веществ:

много креатинфосфата и креатина (до 60% небелкового азота мышц), мало креатинина;

много адениновых нуклеотидов АТФ, АДФ и АМФ (АТФ 4,43 мкмоль/г, АДФ 0,81 мкмоль/г, АМФ 0,93 мкмоль/г);

мало нуклеотидов неаденинового ряда ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.

имидазолсодержащие дипептиды – карнозин и ансерин.

свободные аминокислоты (много глутамина, аланина) и др.

Неорганические вещества: макро- и микроэлементы

В мышцах содержатся минеральные вещества — соли К, Na, Ca, Mg.

Химический состав поперечнополосатых мышц млекопитающих