Волокнистые структуры соединительной ткани представлены коллагеновыми, эластическими и ретикулиновыми волокнами. Главным структурным компонентом коллагеновых и ретикулиновых волокон является белок- коллаген или тропоколлаген. Это самый распространённый белок в организме. Он составляет 6% массы тела и 30% всех белков организма. Основная масса коллагена сосредоточена в минерализованных тканях и коже, около 10% — в строме внутренних органов. Тропоколлаген является структурной единицей коллагенового волокна. Это фибриллярный белок с Мr
300000, состоящий из трёх однонаправленных полипептидных цепей (по 1000 аминокислот в каждой), закрученных в тройную спираль. Длина молекулы коллагена составляет
1,5 нм. Каждая отдельная цепь тропоколлагена представляет собой плотную левозакрученную альфа — спираль, в которой на один виток приходится три аминокислотных остатка. Каждая третья аминокислота в альфа — спирали представлена глицином, 21% составляют в сумме пролин и гидроксипролин, 11% — аланин, имеются также лизин, гидроксилизин, глютаминовая, аспарагиновая и другие аминокислоты. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи тропоколлагена может быть представлена как (-гли-Х-Y-)n, чаще всего — (-гли-про-гип-)n. Гидроксилизин обеспечивает образование поперечных связей и присоединение глюкозы, галактозы или лактозы, гидроксипролин — образование водородных связей (с водой), стабилизирующих альфа — спиральную конфигурацию полипептидных цепей коллагена. Тройная спираль тропоколлагена стабилизируется дисульфидными и водородными связями, возникающими между атомом водорода глицина и атомом кислорода карбонильной группы пептидных связей. При этом глицин оказывается внутри трёхспирального жгута, а три цепи образуют жёсткую структуру, похожую на кабель, слегка закрученную в правую суперспираль.
Молекулы коллагена затем ассоциируются в микрофибриллы. Коллагеновая фибрилла представляет собой параллельные ряды молекул тропоколлагена, расположенные так, что каждый следующий ряд сдвинут по отношению к предыдущему на 1/4 длины тропоколлагена. Молекулы тропоколлагена не связаны «конец в конец», поэтому между ними есть промежутки, которые могут служить местом первичного накопления кальция и фосфора при минерализации кости. В процессе филогенеза происходит окислительное дезаминирование остатков лизина и гидроксилизина в составе полипептидных цепей коллагена с образованием альдегидопроизводных лизина. В этой реакции участвует медьсодержащий фермент лизилоксидаза, который активен при наличии витаминов РР и В6. При взаимодействии радикалов лизина с альдегидопроизводными лизина между молекулами тропоколлагена образуются поперечные связи ковалентного характера, которые стабилизируют коллагеновую фибриллу. Образование поперечных сшивок в коллагеновых фибриллах происходит по следующей схеме:
Рис. 2. Образование поперечных сшивок в коллагене.
Многократное скручивание обеспечивает высокую прочность коллагенового волокна. Коллаген — белок, как правило, гликозилирован. Глюкоза, галактоза или лактоза присоединяются к остаткам гидроксилизина О-гликозидной связью. Известно 19 типов коллагена, отличающихся друг от друга набором полипептидных цепей (они могут быть идентичными или различными), степенью их гликозилирования и гидроксилирования, а также распределением в организме. Не все типы коллагена образуют фибриллы. К фибриллообразующим относятся коллагены 1,2,3,5 и 11 типов. Наиболее распространён коллаген 1-го типа. Он входит в состав костей, дентина, сухожилий, роговицы. Коллаген 2-го типа распространён в хрящевой ткани, межпозвоночных дисках, в стекловидном теле глаза. Коллагены 5-го и 6-го типов присутствуют в разных соотношениях в межклеточном веществе различных тканей. Коллаген 4-го типа является структурным компонентом базальных мембран. Базальные мембраны — это особый вид межклеточного матрикса, в виде тонкого слоя отделяющий клетки от окружающей соединительной ткани, а также различные слои клеток друг от друга. Базальные мембраны играют роль полупроницаемого фильтра в почечных клубочках, а также участвуют в процессах эмбрионального развития и регенерации. Коллаген 7-го типа входит в состав фибрилл, которые находятся в субэпителиальном слое и участвуют в присоединении эпидермиса к дерме. 9,12,14 и 17 типы коллагенов фибрилл не образуют, но связаны с коллагеновыми фибриллами других типов. Микрофибриллы состоят чаще всего из 5 рядов полипептидных цепей. Вместе с различными гликопротеинами они образуют фибриллы. Молекулы гликопротеинов находятся, как правило, на поверхности фибрилл и защищают их от действия коллагеназы. Схематическое строение коллагеновой фибриллы представлено на рисунке 3.
Рис.3. Схематичное изображение фибриллы коллагена.
Интенсивность обмена коллагена варьирует в зависимости от вида животного, типа ткани, возраста, характера питания, наличия патологии. У взрослого человека в норме коллаген обновляется медленно, а процессы его синтеза и распада сбалансированы. Период полураспада коллагена измеряется неделями, месяцами. Наиболее активно коллаген обновляется в возрасте до 20 лет. Его обмен становится более интенсивным также при некоторых инфекционных заболеваниях, при коллагенозах и гиперпаратиреозе. В детском возрасте скорость синтеза коллагена преобладает над скоростью его распада. При этом увеличивается общая масса коллагена (главным образом, за счёт костной ткани). Известно, что коллагеновые фибриллы в физиологических условиях (нейтральное значение рН среды, температура 37 градусов по Цельсию) устойчивы к действию трипсина, пепсина, лизосомальных и нелизосомальных пептидаз, способных расщеплять только денатурированный коллаген. Катаболизм коллагена — это сложный многоступенчатый процесс, происходящий внутри — и внеклеточно с участием различных пептидаз, глюкозидаз. Ключевую роль в этом процессе играет фермент коллагеназа, расщепляющая все три полипептидные цепи тропоколлагена на расстоянии 1/4 их длины от С-конца между глицином и лейцином (изолейцином). Образовавшиеся фрагменты растворяются в воде и расщепляются далее различными протеазами.
Различают два вида коллагеназ: микробные и тканевые. Микробные — вырабатываются микробами и способствуют их проникновению через соединительно-тканные барьеры хозяина. Тканевые коллагеназы имеют оптимум рН 8,5, активны в присутствии ионов цинка (металлозависимые). Они проявляют наибольшую активность в тканях, претерпевающих реорганизацию, например, в матке после родов, а также при некоторых заболеваниях, сопровождающихся деструкцией межклеточного вещества соединительной ткани. Тканевая коллагеназа вырабатывается в виде проколлагеназы, которая переходит в активную форму путём отщепления N-концевого октапептида под действием катепсина D, других протеиназ или аутокаталитически. Активность тканевых коллагеназ контролируется гормонами и ингибиторами. Наиболее изучен т.н. «тканевой ингибитор металлопротеиназ (ТИМП)» — гликопротеид с Мr 28000, постоянно присутствующий в тканях. Активаторами тканевых коллагеназ являются плазмин, калликреин, катепсин В. Микробные коллагеназы расщепляют коллаген более, чем в 200-х участках одновременно, что обусловливает быстрое разрушение соединительно-тканных барьеров и проникновение бактерий вглубь тканей.
Продукты расщепления коллагена (пептиды, аминокислоты) выводятся с мочой. Гидроксипролин и пролин являются маркёрами соединительной ткани. За сутки с мочой взрослого человека выводится в норме 15 -20 мг гидроксипролина, а с мочой ребёнка и подростка
200 мг/сутки. При некоторых заболеваниях, связанных с поражением соединительной ткани, содержание гидроксипролина в сыворотке крови и его экскреция с мочой увеличиваются вследствие повышенного распада коллагена. Это отмечается, в частности, при гиперфункции паращитовидных желёз, переломах трубчатых костей, некоторых опухолях кости, пародонтите, наследственной гипергидроксипролинемии. Последнее заболевание связано с врождённой недостаточностью фермента гидроксипролиноксидазы, который в норме окисляет часть гидроксипролина крови.
Синтез коллагена происходит на рибосомах фибробластов. Сначала синтезируются предшественники полипептидных цепей тропоколлагена, не содержащие гидроксипролина и гидроксилизина — препроколлаген, который состоит из короткого сигнального пептида, двух С — и N концевых пропептидов и центрального сегмента — альфа-цепи. Сигнальный пептид ориентирует синтез полипептидных цепей в полость эндоплазматического ретикулума. Затем происходит посттрансляционная модификация цепей препроколлагена, состоящая из следующих этапов:
Читайте также: Акриловая краска по ткани tair
1. Отщепление сигнального пептида под действием специфической протеиназы.
2. Превращение остатков пролина и лизина в гидроксипролин и гидроксилизин, соответственно, в составе полипептидных цепей с участием специфических гидроксилаз, альфа-кетоглютарата, молекулярного кислорода, ионов двухвалентного железа и аскорбиновой кислоты в качестве кофакторов (рис. 4).
| Пролилгидроксилаза -сукцинат |
| . —гидроксипролил—. (в составе полипеп-тидной цепи) |
| a-кетоглутарат |
| O2; аскорбат; Fe 2+ |
| . —пролил—. (в составе поли-пептидной цепи) |
| Лизилгидроксилаза — сукцинат |
| O2; аскорбат; Fe 2+ |
| . —гидроксилизил—. (в составе полипептидной цепи) |
| a-кетоглутарат |
| . —лизил—. (в составе поли-пептидной цепи) |
Рис. 4. Гидроксилирование остатков пролина и лизина в составе полипептидных цепей проколлагена.
3. Гликозилирование полипептидных цепей проколлагена — присоединение глюкозы, галактозы или лактозы к ОН — группам гидроксилизина под действием различных гликозилтрансфераз.
4. Образование тройной спирали проколлагена и секреция его в межклеточное пространство, где происходит превращение проколлагена в «зрелый» коллаген (тропоколлаген) путём отщепления N — и С — концевых пептидов во всех полипептидных цепях под действием проколлагенпептидазы. В стабилизации тройной спирали тропоколлагена важную роль играют водородные связи, в образовании которых участвуют ОН-группы гидроксипролина.
Далее происходит полимеризация молекул тропоколлагена в коллагеновые микрофибриллы, в которых между молекулами тропоколлагена образуются поперечные ковалентные связи. В их формировании участвуют радикалы лизина и гидроксилизина, находящиеся в различных полипептидных цепях. Как описано выше, радикалы гидроксилизина окисляются далее медьсодержащей лизилоксидазой, которая в присутствии витаминов В6 и РР превращает их в альдегидные производные лизина. Вновь образованные высокореактивные альдегидные группы образуют с другими остатками лизина ковалентные связи по типу шиффовых оснований:
Пространственная структурная организация коллагеновых фибрилл завершается с участием гликопротеинов типа фибронектина и протеогликанов.
Синтез коллагена в клетке регулируется по принципу отрицательной обратной связи. Обмен коллагена контролируется также гормонами. Глюкокортикоиды угнетают синтез коллагена, паратгормон активирует распад коллагена; эстрогены, соматотропин, тироксин активируют синтез коллагена. В процессе синтеза коллагена могут возникать мутации, что обусловливает возможность возникновения наследственных заболеваний, связанных с патологией соединительной ткани. К ним относятся несовершенный остеогенез, хондродисплазии и другие.
Ответы к тесту по биологии 18 разделов (Часть 6)
Раздел 16. БИОХИМИЯ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА И СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ.
1. Выберите признак, характерный для соединительной ткани:
1. Преобладание глобулярных белков.
2. Преобладание фибриллярных белков.
3. Наличие большого количества липопротеинов.
4. Большое количество моносахаридов.
2. Выберите, какая из перечисленных аминокислот содержится в коллагене в наибольшем количестве:
1. Глицин.
2. Метионин.
3. Лизин.
4. Триптофан.
3. Какая из перечисленных ниже особенностей правильно характеризует коллаген.
1. Коллаген является полноценным пищевым источником аминокислот.
2. При старении увеличивается скорость обмена коллагена.
3. Коллаген составляет 1/3 от общего количества белка в организме, является основным структурным белком.
4. В составе коллагена преобладают лизин, оксилизин, аланин.
4. Назовите, какой компонент из ниже перечисленных необходим для активности пролингидроксилазы?
1. Витамин В6.
2. НАДФ.
3. Сукцинат.
4. Витамин С.
5. Какой из перечисленных этапов биосинтеза коллагена происходит в первую очередь?
1. Гидроксилирование пролина и лизина.
2. Синтез полипептидных цепей проколлагена.
3. Отщепление N – и С – концевых фрагментов.
4. Гликозилирование.
6. Выберите одно положение, правильно характеризующее состав и строение фибронектина:
1. Имеет доменную структуру.
2. Является липопротеинов.
3. Имеет только один центр связывания с лигандом.
4. Является металопротеином.
7. Чем обусловлена высокая прочность коллагеновых волокон?
1. Взаимодействием протеогликанов с колагеновыми фибриллами.
2. Наличием большого количества водородных связей.
3. Множеством ковалентных связей между молекулами тропоколлагена.
4. Образованием дисульфидных мостиков.
8. Какая из перечисленных аминокислот является преобладающей в составе эластина?
1. Аланин.
2. Гидроксипролин.
3. Лизин.
4. Триптофан.
9. Какие последствия для коллагена может иметь недостаток витамина С в организме?
1. Повышение количества оксипролина.
2. Увеличение водородных связей между полипептидными цепями коллагена.
3. Прочность молекул коллагена увеличивается.
4. Снижение активности пролингидроксилазы фибробластов.
10. Фибронектин относят к адгезивным белкам, так как:
1. Фибронектин располагается внутри клеток.
2. Фибронетин (имеет несколько центров связывания с лигандами).
3. Является металлопротеином.
4. Фибронектин не располагается в межклеточном пространстве.
11. Какие особенности свойств и метаболизма коллагена способствуют заживлению ран?
1. Высокая прочность коллагена.
2. Способность коллагена индуцировать агрегацию тромбоцитов.
3. Изменения пролиферации коллагенсинтезирующих клеток при действии внешних факторов.
4. Способность коллагена связывать Са2+.
12. Выберите утверждение, правильно характеризующее эластин.
1. Является фибриллярным белком.
2. Не способен к обратимому растяжению.
3. Преобладает в структуре крупных сухожилий.
4. В образовании десмозина участвуют такие аминокислоты как цистеин, метионин.
13. Укажите причины изменений наступающих при старении:
1. Увеличивается количество поперечных связей.
2. Уменьшается доступность для действия коллагеназы.
3. Уменьшается соотношение: протеогликаны / волокна.
4. Увеличивается тургор тканей.
5. Уменьшается количество связанной воды.
14. Для протеогликанов характерны все указанные функции кроме:
1. Образуют «смазочный материал» в суставах.
2. Взаимодействуют с коллагеновыми фибриллами, образуя межклеточный матрикс.
3. Связывают большое количество воды, Na+, Са2+ в межклеточном пространстве.
4. При старении увеличивается соотношение протеогликаны / волокна.
5. Образуют структуры типа «молекулярных сит», препятствующие перемещению крупных молекул, вирусов, бактерий.
15. Особенности соединительной ткани:
1. Много клеточных элементов.
2. Присутствие волокнистых структур.
3. Наличие протеогликанов.
4. Мало межклеточного вещества.
16. Особенности соединительной ткани:
1. Много межклеточного вещества.
2. Много клеточных элементов.
3. Наличие протеогликанов.
4. Отсутствие волокнистых структур.
17. Структурные компоненты межклеточного матрикса:
1. Гликоген.
2. Белки.
3. Протеогликаны.
4. Триацилглицерины. 18. Белки соединительной ткани: 1. Миоглобин. 2. Муцин. 3. Казеин. 4. Коллаген.
19. Белки соединительной ткани:
1. Фибронектин.
2. Лизоцим.
3. Миозин.
4. Эластин.
20. Фибронектин по своей структуре является:
1. Гликопротеином.
2. Простым белком.
3. Липопротеином.
4. Протеогликаном.
21. Биологическая роль фибронектина.
1. Транспорт липидов.
2. Резервный белок.
3. Связывает ионы кальция.
4. Структурирует межклеточный матрикс.
22. Компоненты, определяющие прочность костной ткани:
1. Протеогликаны.
2. Коллаген.
3. Неколлагеновые белки.
4. Гидроксиаппатиты.
23. В гидроксилировании остатка пролина при синтезе коллагена участвует:
1. Аскорбат.
2. 2-оксиглутарат.
3. Пролилгидроксилаза.
4. Двухвалентное железо.
5. Все правильно.
24. В гидроксилировании остатка лизина при синтезе коллагена участвует:
1. Аскорбат.
2. 2-оксиглутарат.
3. Пролилгидроксилаза.
4. Двухвалентное железо.
5. Все правильно.
25. Для синтеза коллагена необходим:
1. Анион хлора.
2. Анион йода.
3. Катион трехвалентного железа.
4. Катион меди.
5. Катион двухвалентного железа.
26. Аскорбат участвует в реакции, катализируемой:
1. Гликозилтрансферазой.
2. Лизиноксидазой.
3. Металлопротеиназой.
4. Диаминооксидазой.
5. Пролилгидроксилазой. 27. Аминокислота, являющаяся маркером коллагенов — это: 1. Гистидин. 2. Пролин. 3. Глицин. 4. Глутаминовая кислота. 5. Оксипролин.
28. Аминокислота, содержащаяся только в коллагеновых белках, где ее концентрация составляет 1%:
1. Лизин.
2. Оксипролин.
3. Пролин.
4. Лейцин.
5. Оксилизин.
29. Укажите аминокислоты, содержание которых в коллагеновых белках минерализованных тканей наименьшее:
1. Гидроксиаминокислоты.
2. Иминокислоты.
3. Амиды аминокислот.
4. Циклические.
5. Серосодержащие.
30. Коллаген гидроксилируется:
1. Щелочной фосфатазой.
2. Кислой фосфатазой.
3. Аденозинтрифосфатазой.
4. Все верно.
5. Металопротеиназой.
31. Белковая матрица кости преимущественно представлена коллагеном типа:
1. IV.
2. II.
3. III.
4. V.
32. Определите последовательность реакций образования проколлагена в эндоплазматическом ретикулуме:
1. Гидроксилирование пролина и лизина.
2. Удаление N-концевой сигнальной последовательности.
3. Образование внутри – и межмолекулярных дисульфидных связей.
4. Образование тройной спирали.
5. Гликозилирование.
33. Выберите амнокислоты преобладающие в:
1. Аланин.
А. Эластин.
2. Пролин.
Б. Коллаген.
3. Валин.
4. Триптофан.
5. Цистеин.
6. Оксипролин.
34. Протеогликановый агрегат содержит:
1. Хондроитинсульфат.
2. Коровый белок.
3. Гепарин.
4. Кератансульфат.
5. Связывающий белок.
6. Гиалуроновая кислота.
7. Дерматансульфат.
8. Альбумин.
35. Поперечные сшивки в молекуле эластина образуются с участием следующих аминокислот:
1. Десмозина.
2. Лизина.
3. Лизинорлейцина.
4. Изодесмозина.
5. Лейцина.
6. Глицина.
36. Десмозин – это:
1. 4 остатка лизина.
2. 4 остатка оксилизина.
3. 4 остатка аргинина.
4. 4 остатка валина.
37. Недостаток, какого витамина может явиться причиной нарушения образования коллагенового волокна:
1. Биотин.
2. Витамин С.
3. Витамин А.
4. Витамин В12.
38. Какие факторы могут явиться причиной нарушения первичной структуры коллагена?
1. Дефицит витамина С.
2. Мутации в ДНК фибробластов.
3. Дефицит меди.
4. Недостаток витамина А.
5. Недостаточность кислорода.
Раздел 17. БИОХИМИЯ МЫШЦ. БИОХИМИЯ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ.
1. Функциональной единицей миофибрилл является:
1. Сарколемма.
2. Саркоплазма.
3. Коллаген.
4. Саркомер.
2. Структурной единицей мышечной ткани является:
1. Сарколемма.
2. Саркоплазма.
3. Миоцит.
4. Саркомер
3. Особенности гладкомышечных клеток (все утверждения верны, кроме):
1. Отсутствие М-пластинки.
2. Отсутствие Z-пластинки.
3. Отсутствие цистерн.
4. Прикрепление тонких нитей непосредственно к цитолемме.
4. Все утверждения верно характеризуют миозин, кроме:
1. Асимметричный гексамер.
2. Лѐгкие цепи заканчиваются грушевидными «головками».
3. Состоит из двух тяжелых и четырех лѐгких полипептидных цепей.
4. Спирализованные хвосты тяжѐлых цепей скручены между собой наподобие каната.
5. Все утверждения верно характеризуют актин, кроме :
1. Обнаружен практически во всех клетках животных и растений.
2. В структуре G-актина различают 2 домена, соединенных узким перешейком, придающим молекуле полярность.
3. Полимеризация G-актина происходит в присутствии ионов марганца.
4. Полимеризация G-актина происходит в присутствии ионов магния.
6. Все утверждения верно характеризуют тропонин, кроме:
1. Обнаружен практически во всех клетках животных и растений.
2. Белок с четвертичной структурой.
3. Один тропониновый комплекс приходится на 7 мономеров актина.
4. Содержит 3 субъединицы.
7. Пептидом, который содержит остатки β-аланина и гистидина и обнаружен в мышцах всех позвоночных, является:
1. Глутатион.
2. Креатин.
3. Карнитин.
4. Карнозин.
8. Пептиды карнозин и анзерин, обнаружены в мышцах всех позвоночных и:
1. Обеспечивают высвобождение нейромедиатора.
2. Обеспечивают увеличение амплитуды мышечного сокращения.
3. Обеспечивают связывание ацетилхолина с холинорецепторами.
4. Обеспечивают высвобождение ионов кальция из концевых цистерн ретикулума.
9. Образование поперечных связей между актином и миозином и скольжение тонких филаментов относительно толстых:
1. Сопровождается удлинением волокна.
2. Не меняет длины волокна.
3. Сопровождается укорочением волокна.
4. Приводит к изменению конформации тропонина.
10. Модель скользящих нитей, объясняющая механизм мышечного сокращения, была предложена:
1. Хью Хаксли.
2. Бруно Штраубом.
3. В.А.Энгельгардтом.
4. А.Е. Браунштейном.
11. Все утверждения относительно процесса расслабления мышц верны, кроме:
1. Снижение концентрации Са +2 в саркоплазме ведѐт к распаду комплексов I и II.
2. Тропонин I подавляет взаимодействие миозиновой головки с F-актином.
3. Блокировка активных центров F-актина приводит к распаду актомиозина.
4. Для процесса расслабления требуется энергия в виде ГТФ.
12. Если ионы Са+2 во внеклеточной жидкости отсутствуют, сокращения сердечной мышцы прекращаются в течение:
1. 1 минуты.
2. 10 минут.
3. 30 минут.
4. 1 часа.
13. Все утверждения относительно сокращения гладких мышц верны, кроме:
1. Сокращения гладких мышц регулируются ионами Са +2 опосредованно.
2. Регуляторная лѐгкая цепь миозина активирует связывание головки миозина с F-актином.
3. Ионы кальция соединяются с кальмодулином, вызывая в нем конформационные изменения.
4. Регуляторная лѐгкая цепь миозина ингибирует связывание головки миозина с F-актином.
14. Изоферменты креатинкиназы в мышечных клетках локализованы в:
1. Митохондриях.
2. Миофибриллах.
3. Мембранах саркоплазматического ретикулума.
4. Все ответы правильные.
15. Все утверждения относительно белка дистрофина верны, кроме:
1. Дистофин регулирует расположение актиновых и миозиновых филаментов на оптимальном расстоянии друг от друга.
2. Связывает белки мышечной мембраны с актиновыми филаментами в миофибрилле.
3. Ионы кальция соединяются с дистрофином, вызывая в нем конформационные изменения.
4. Дефект гена, ответственного за синтез дистрофина, приводит к развитию мышечной дистрофии Дюшена.
16. Все утверждения относительно особенностей энергетического обмена в мышцах верны, кроме:
А. Источником АТФ служат процессы гликолиза, β-окисления, ЦТК и ЦПЭ.
Б. Ресинтез АТФ протекает по миокиназному (аденилаткиназному) пути.
В. Ресинтез АТФ протекает по креатинкиназному пути.
Г. Источником АТФ служат процессы гликолиза и пентозофосфатного пути.
17. Выберите правильное утверждение о мышечном сокращении в миокарде.
1. По строению относится к поперечно-полосатым и сокращается произвольно.
2. По строению относится к поперечно-полосатым, а сокращается непроизвольно.
3. По строению относится к гладким и сокращается непроизвольно.
4. Основной источник ионов Са+2 для возбуждения – саркоплазматический ретикулум.
18. Основным компонентом тонкого филамента является:
1. Актин.
2. Миозин.
3. Тропомиозин и миозин.
4. Актин, тропомиозин и тропонин.
19. Выберите правильную характеристику актомиозина.
1. Состоит из 3 субъединиц.
2. Состоит из 2 тяжелых и 4 лѐгких цепей.
3. Образуется в процессе мышечного сокращения.
4. Образует толстый филамент.
20. АТФазной активностью обладает:
1. Актин.
2. Миозин.
3. Тропомиозин.
4. Тропонин.
21. Укажите последовательность этапов мышечного сокращения:
1. Происходит скольжение нитей актина вдоль нитей миозина.
2. Происходит контакт головки миозина с актином.
3. Происходит гидролиз АТФ и выделение энергии.
4. Актин связан с миозином.
22. Выберите последовательность этапов, происходящих в мышце в стадии расслабления.
1. Миозиновая головка в присутствии АТФ отделяется от F – актина, вызывая расслабление.
2. Комплекс ТнC-4Cа2+ утрачивает свой кальций.
3. Содержание кальция в цитоплазме падает вследствие его поглощения эндоплазматическим ретикулумом.
4. Тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшее взаимодействие миозиновой головки с F – актином.
23. Мышечное сокращение активируется — __________________________.
24. В состав миозина входят:
1. 2 основные тяжелые нити и 4 легких цепи.
2. Нити легкого миромиозина, обладающие АТФ-азной активностью.
3. Головка, обладающая АТФ-азной активностью.
4. Тяжелые нити, обладающие АТФ-азной активностью.
25. Для актина характерно:
1. Наличие двух форм: глобулярной и фибриллярной.
2. Образование комплекса миозина в присутствии АДФ.
3. Образование комплекса с тропомиозином.
4. Способность к гидролизу АТФ.
5. Отсутствие АТФ-азной активности.
26. Свойства миозина:
1. Спонтанно образовывать волокна при физиологических значениях рН.
2. Ферментативная активность.
3. Связывать полимеризованную форму актина.
4. Спонтанно образовывать связь с тропомиозином.
27. Тропомиозин – это:
1. Глобулярный белок.
2. Фибриллярный белок.
3. Белок, укладывающийся на актин, закрывая центр связывания с головкой миозина.
4. Белок, активирующий АТФ-азную активность миозина.
28. Тропомиозин выполняет следующие функции:
1. Блокирует связь между актином и миозином.
2. Способствует уборке ионов кальция.
3. Блокирует связь между ингибиторной субъединицей тропонина и контактным участком актина.
4. Ингибирует гидролиз АТФ.
29. Какова роль ионов кальция в мышечном сокращении:
1. Ионы кальция запускают мышечное сокращение, присоединяясь к тропомиозину.
2. Ионы кальция связываются с ТнC-компонентом тропонина, что вызывает конформационные изменения.
3. Кальций регулирует мышечное сокращение по аллостерическому механизму.
4. В отсутствии кальция тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина.
30. Актин имеет в своем составе и характеризуется:
1. F-актин, спираль из мономеров актина.
2. G-актин, спираль из мономеров актина.
3. Актин, участвует в мышечном сокращении, т.к. обладает АТФ-азной активностью.
4. АТФ-азная активность миозина значительно возрастает в присутствии эквивалентных количеств F-актина.
31. Пути ресинтеза АТФ следующие:
1. За счет энергии креатинфосфата.
2. В процессе окислительного фосфорилирования в ЦПЭ.
3. В аденилатциклазной реакции.
4. В фосфатидилинозитольном цикле.
32. Гидролиз АТФ:
1. Запускает мышечное сокращение.
2. Запускает цикл ассоциации диссоциации актина и миозина.
3. Активирует тропониновую систему.
4. Вызывает конформационые изменения.
33. В процессе сокращения происходит:
1. Сокращение актина и миозина.
2. Скольжение тонких нитей относительно толстых.
3. Миозин меняет свою длину относительно актина.
4. Актин и миозин не меняют своей длины.
34. Выберите нейротрансмиттер из указанных ниже соединений:
1. Адреналин.
2. Окситоцин.
3. Гистидин.
4. Кортизол.
35. Выберите нейротрансмиттер из указанных ниже соединений:
1. Глутатион.
2. ГАМК.
3. Гистидин.
4. Кортизол.
36. Выберите нейротрансмиттер из указанных ниже соединений:
1. Окситоцин.
2. Серотонин.
3. Гистамин.
4. Кортизол.
37. Предшественником оксида азота является:
1. Тирозин.
2. Треонин.
3. Триптофан.
4. Глутамат.
38. С каким видом эффекторов сопряжены ацетилхолиновые рецепторы?
1. Gi-белки.
2. Ионные каналы.
3. Собственный каталитический домен.
4. Gs-белки.
39. На функционирование каких систем в нейронах тратится наибольшее количество молекул АТФ?
1. Биотрансформация ксенобиотиков.
2. Биосинтез ДНК.
3. Биосинтез нейромедиаторов и аминокислот.
4. Na,K -АТФ-аза.
40. Какие из указанных нейромедиаторов выполняют в ЦНС исключительно возбуждающие функции?
1. Аспартат и глутамат.
2. Ацетилхолин и глицин.
3. Дофамин и ГАМК.
4. Серотонин и норадреналин.
41. Какие ионы играют наиболее важную роль в формировании потенциала действия?
1. К+, Na+.
2. Na+, Mg2+.
3. К+, Li+.
4. Na+, Li+.
42. Выберите из указанных ниже соединений то, которое не является нейромедиатором в нервной системе человека:
1. Серотонин.
2. Оксид азота.
3. Ацетилхолин.
4. Β-аланин.
43. Какое из указанных ниже соединений в ЦНС не обладает способностью как тормозного, так и возбуждающего нейромедиатора?
1. Норадреналин.
2. Серотонин.
3. Глутамат.
4. Ацетилхолин.
44. Потенциал-зависимые Са2+ каналы активируются:
1. Увеличением концентрации цАМФ.
2. Уменьшением концентрации цАМФ.
3. Увеличением концентрации цГМФ.
4. Уменьшением концентрации цГМФ.
45. Все утверждения относительно миелина верны, кроме:
1. Миелин обеспечивает увеличение проводимости нервного импульса.
2. Способствует снижению ѐмкости оболочки нервного волокна.
3. Снижает эффективность проведения нервного импульса.
4. Повышает эффективность проведения нервного импульса (экономия энергии).
46. Основной причиной развития рассеянного склероза считают:
1. Разрастание миелиновой оболочки.
2. Демиелинизация с последующим нарушением функций нервной системы.
3. Нарушение функций нервной системы без нарушения миелиновой оболочки.
4. Ничего из указанного выше.
47. Токсические факторы, вызывающие демиелинизацию аксонов:
1. Свинец.
2. Дифтерийный токсин.
3. Гексахлорофен.
4. Всѐ указанное выше.
48. Укажите патологию не связанную с нарушением синаптической передачи:
1. Миастения.
2. Болезнь Паркинсона.
3. Шизофрения.
4. Фенилкетонурия.
49. Анестезирующее действие растительного алкалоида кокаина и его синтетических аналогов (новокаин и др.) связано с:
1. Блокированием ионных каналов аксонов.
2. Взаимодействием с холинэргическими нейронами.
3. Взаимодействием с адренэргическими нейронами.
4. Блокированием ГАМК-эргических нейронов.
50. К тормозным медиаторам ЦНС относят:
1. Аспартат и глутамат.
2. ГАМК и глицин.
3. Дофамин и ацетилхолин.
4. Серотонин и норадреналин.
51. Алкалоид табака никотин:
1. Ингибирует освобождение ацетилхолина из синаптических пузырьков.
2. Имитирует действие ацетилхолина на «мускариновые» рецепторы.
3. Имитирует действие ацетилхолина на «никотиновые» рецепторы.
4. Ингибирует ацетилхолинэстеразу.
52. В состоянии покоя мозг обеспечивается энергией почти полностью за счѐт:
1. Анаэробного гликолиза.
2. Пентозофосфатного окисления глюкозы.
3. Аэробного распада глюкозы.
4. Катаболизма кетоновых тел.
53. Детоксикация аммиака в нервной ткани осуществляется путѐм:
1. Синтеза мочевины.
2. Восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты.
3. Глутаминсинтетазной реакции.
4. Восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты и синтеза глутамина.
РАЗДЕЛ 18. БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ. ВИТАМИНЫ.
1. Не верно, что минеральные вещества принимают участие:
А. В создании осмотического давления жидкостей организма.
Б. В создании буферных систем биологических жидкостей.
В. В создании онкотического давления жидкостей организма.
Г. В построении костной ткани.
2. Не верно, что кальций:
А. Является вторичным посредником в действии гормонов.
Б. Входит в состав активного центра глутатионпероксидазы.
В. Входит в состав витамина В12.
Г. Участвует в свертывании крови.
Д. Участвует в сокращении мышц.
Е. Участвует в создании буферных систем биологических жидкостей.
Ж. Участвует в построении костной ткани.
3. Не верно, что фосфор:
А. Входит в состав фосфолипидов.
Б. Входит в состав нуклеотидов.
В. Входит в состав нуклеиновых кислот.
Г. Входит в состав глутатиона.
Д. Участвует в создании буферных систем биологических жидкостей.
4. К макроэлементам относятся:
А. Кальций.
Б. Фосфор.
В. Натрий.
Г. Селен.
Д. Фтор.
Е. Цинк.
5. К микроэлементам относятся:
А. Медь.
Б. Магний.
В. Хлор.
Г. Кобальт.
Д. Йод.
Е. Молибден.
6. Единственный витамин, синтезирующийся исключительно микроорганизмами —
_____________.
7. Единственный витамин, содержащий в составе металл — ______________.
8. Внутренний фактор Касла необходим для всасывания витамина — _____________.
9. Предшественники витаминов, способные в организме превращаться в витамины, называются — ______________________________.
10. Вещества, вызывающие снижение или полную потерю биологической активности витамина, называются ________________________.
11. Витамин РР может синтезироваться в организме из незаменимой аминокислоты — _____________.
12. Провитамином витамина Д3 является — _____________________.
13. В синтезе коллагена аскорбиновая кислота участвует в гидроксилировании аминокислот — _______________ и ________________.
14. Для синтеза факторов свѐртывания крови необходим витамин _________.
15. В результате процесса пищеварения происходит:
А. Распад структурно-функциональных компонентов клетки.
Б. Превращение пищевых веществ в соединения, лишенные видовой специфичности.
В. Распад органических веществ в клетках до СО2 и Н2О.
Г. Трансформация энергии органических веществ в тепловую энергию и энергию макроэргических связей АТФ.
16. Патологическое состояние, связанное с недостатком витаминов в пище, нарушением их всасывания или нарушением их использования организмом, называется — _____________________.
17. Недостаток витамина В3 приводит к развитию:
А. Пеллагры.
Б. Фенилкетонурии.
В. Альбинизму.
Г. Коньюктивита.
18. Витамин В2 является предшественником следующего кофермента:
А. ФМН.
Б. Биотина.
В. Ацетил — КоА.
Г. ТГФК.
19. Цинга, заболевание, связанное с недостатком:
А. Витамина В3.
Б. Витамина С.
В. Магния.
Г. Кальция.
20. Ксерофтальмия и кератомаляция, заболевания связанные с недостатком:
А. Витамина А.
Б. Витамина С.
В. Магния.
Г. Кальция.