Протеогликановые агрегаты в хрящевой ткани выполняют следующие функции

• Протеогликаны состоят из центрального белкового «кора» (сердцевины), к которому присоединены длинные линейные цепи дисахаридов, называемые гликозаминогликанами (ГАГ)

• Цепи ГАГ несут отрицательный заряд. Это обеспечивает стержнеобразную жесткую форму протеогликанов, которая поддерживается за счет отталкивания зарядов

• Выступы, состоящие из цепей ГАГ, выполняют роль фильтров, ограничивающих проникновение в ткани вирусов и бактерий

• Протеогликаны поглощают воду, образуя гелеобразную структуру, которая поддерживает клетки в гидратированном состоянии и защищает ткани от избыточного гидростатического давления

• Протеогликаны способны связываться с различными компонентами внеклеточного матрикса, включая факторы роста, структурные белки и рецепторы, расположенные на клеточной поверхности

• Экспрессия протеогликанов зависит от типа клеток и регулируется в зависимости от стадии развития

Протеогликаны служат дополнением к структурным гликопротеинам внеклеточного матрикса (коллагену и эластину). В то время как структурные гликопротеины обеспечивают растягивающие усилия, протеогликаны гарантируют, что внеклеточный матрикс находится в состоянии гидратированного геля. Это необходимо для того, чтобы ткани могли противостоять силам сжатия.

Подобно другим гликопротеинам, которые в больших количествах экспрессируются на поверхности клеток, протеогликаны состоят из полипептидного кора или сердцевины (отсюда приставка протео-), к которому присоединяются сахара (гликаны). Известно более 40 различных коровых белков протеогликанов, и каждый содержит модульные структурные домены, которые могут связываться с такими компонентами внеклеточного матрикса, как углеводы, липиды, структурные белки, интегриновые рецепторы и другие протеогликаны.

На рисунке ниже представлены различные типы протеогликанов. Большинство таких протеогликанов, как декорин и агрекан, выходят из клеток, однако два типа остаются связанными с мембраной. Так, представители синдека-нового семейства гликопротеинов содержат трансмембранный домен, и глипиканы присоединяются к мембране через гликозилфосфатидилинозитол (ГФИ).

Протеогликаны отличаются от гликопротеинов типом и расположением присоединенных к ним сахарных остатков. Сахара, присоединенные к протеогликанам, обозначаются термином гликозоаминогликаны (ГАГ). Они собраны в длинные линейные цепи повторяющихся остатков дисахаридов.

Эти цепи могут состоять из сотен сахарных остатков и достигать мол массы до 1000 кДа. Как показано на рисунке ниже, ГАГ подразделяются на пять классов, в зависимости от дисахаридов, которые они содержат. Все гликозоаминогликаны, кроме одного (гиалуроновой кислоты), могут связываться с белками, образуя протеогликаны. Все ГАГ содержат кислые и/или сульфатированные сахара, которые обусловливают их значительный отрицательный заряд.

На рисунке ниже представлены этапы синтеза протеогликанов. Сердцевинный белок образуется в гранулярном ЭПР. Все эти белки содержат сигнальные последовательности, которые направляют их в гранулярный ЭПР и большая часть которых представляет собой растворимые секретируемые белки, поступающие в просвет ЭПР. Синдеканы остаются встроенными в мембрану, поскольку содержат последовательность сигнала прекращения переноса. Глипикановые сердцевинные белки подвергаются модификации при добавлении гликозилфосфатидилинозитола, сахарного остатка связанного с липидами.

По мере того как сердцевинные белки продвигаются по секреторному пути, ферменты гликозилтрансферазы добавляют ксилозу, галактозу и глюкуроновую кислоту к остаткам серина и аспарагина. Тип сахарного остатка и его локализация определяется специальными последовательностями аминокислот в коровом белке. Присоединившиеся сахара служат сайтами дополнительного связывания таких углеводов, как N-ацетилглюкозамин, который формирует цепи ГАГ. Цепи ГАГ могут модифицироваться при действии ферментов, вызывающих перегруппировку структуры сахаров (эпимераз) или добавляющих к ним сульфатные группы (сульфотрансфераз).

Некоторые протеогликаны также содержат N- и О-связанные олигосахариды, типичные для гликопротеинов. В транс-Голъджи сети новосинтезированные протеогликаны подвергаются процессу сортировки, направляясь на регулируемый секреторный путь, и хранятся в секреторных гранулах до момента высвобождения при экзоцитозе. Различные сигналы, например увеличение давления, стимулируют секрецию протеогликанов.

К протеогликану могут быть присоединены от одного до более чем 100 больших ГАГ. Поскольку большая часть сахаров заряжена отрицательно, ГАГ взаимно отталкиваются. Если протеогликан содержит много ГАГ, то это приводит к тому, что сердцевинный белок принимает линейную стержнеобразную форму, а остатки ГАГ выдаются наружу. В результате строение зрелого протеогликана напоминает щетку для волос.

Такое строение придает протеогликанам особые свойства, которые помогают разобраться в свойствах внеклеточного матрикса. Во-первых, относительно жесткая структура способствует их функционированию в качестве структурного каркаса, поддерживающего форму тканей, в которых они находятся. Во-вторых, протеогликаны способствуют деятельности иммунной системы: щетинки ГАГ задерживают бактерии и вирусы во внеклеточной среде и снижают возможность инфицирования тканей. В-третьих, отрицательный заряд на цепях ГАГ притягивает катионы, которые, в свою очередь, притягивают молекулы воды, так что протеогликаны содержат достаточное количество влаги для образования геля.

Эти гели поддерживают гидратацию клеток и обеспечивают водное окружение, способствующее переносу между клетками небольших молекул. Гелевые структуры помогают тканям смягчать большие перепады давления и предотвращать их существенную деформацию. Такие перепады давления, например, могут происходить при травматических повреждениях или при интенсивных физических нагрузках.

В-четвертых, протеогликаны связываются с рядом других белков. Одной из наиболее важных групп таких белков являются факторы роста. Клетки секретируют эти факторы в кровоток, или они попадают в жидкие среды тканей и начинают циркулировать в организме. Как представлено на рисунке ниже, протеогликаны захватывают факторы роста и связывают их. Тем самым их концентрация во внеклеточном матриксе возрастает. Связывание также приводит к локализации факторов роста в специфических участках тканей и защищает их от деградации внеклеточными протеазами. В некоторых случаях такое концентрирование факторов роста необходимо для того, чтобы клетки могли их связать.

Читайте также: Pol star средство для чистки кожи алькантары ткани

Таким образом, протеогликаны могут выполнять роль ко-рецепторов факторов роста и тем самым непрямым образом контролировать рост клеток в тканях. Факторы роста даже могут сохраняться в таком состоянии и высвобождаться позже, при деградации протеогликанов.

Протеогликаны также связываются с другими белками внеклеточного матрикса и участвуют в их сборке. Например, протеогликаны агрекан и декорин связываются с коллагеном. Как показано на рисунке ниже, агрекан образует крупные агрегаты с волокнами коллагена типа II, которые находятся в хряще. При образовании агрегатов молекулы агрекана посредством линкерных белков связываются с гиалуронаном. Декорин действует как спейсер между коллагеновыми волокнами и контролирует диаметр волокон и скорость их сборки. У мышей с нокаутом декоринового гена коллагеновые волокна имеют неправильную форму, и такие животные отличаются особенно непрочной кожей.

Экспрессия протеогликанов меняется в зависимости от стадии развития и от типа клеток. Например, в развивающемся курином эмбрионе агрекан экспрессируется, главным образом, в хрящевой ткани, и максимум экспрессии приходится на пятый день, когда происходит дифференцировка хондроцитов, клеток, образующих хрящевую ткань. Однако он также менее интенсивно экспрессируется в тканях развивающегося головного и спинного мозга, причем пик экспрессии приходится на 13-й день развития. Экспрессия таких протеогликанов, как агрекан, регулируется теми же факторами роста, которые связываются с протеогликанами. Это позволяет предполагать, что протеогликаны могут играть роль в регуляции своей экспрессии.

ГАГ подразделяются на группы в зависимости от типа повторяющегося остатка дисахарида, который они содержат.
Сульфатные группы присоединяются к отмеченным остаткам дисахаридов. Протеогликаны способствуют концентрации факторов роста на поверхности клеток и контролируют их связывание с расположенными там рецепторами.
Эта модель иллюстрирует, каким образом гепарансульфат способствует связыванию фактора роста фибробластов (FGF) с клеточными рецепторами. Такие протеогликаны, как агрекан, образуют комплекс с волокнами коллагена II, находящимися в хряще.
Агрекановые комплексы связываются с молекулами гиалуронана и притягивают воду, которая противодействует силам сжатия и действует как смазывающий агент.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Препараты при болях в суставах

Функции хрящевой соединительной ткани и костной ткани многогранны и имеют важное значение для всего организма. Кости и хрящи формируют осевой скелет, обеспечивая опору и защиту внутренним органам. Благодаря суставам, человек может выполнять движения и перемещаться. Различные заболевания опорно-двигательного аппарата способны резко ухудшать качество жизни пациента и приводить к инвалидизации.

Строение и функции хрящевой ткани

В организме взрослого человека хрящевая ткань входит в состав многих анатомических структур. Она бывает нескольких разновидностей:

Эластическая (формирует ушные раковины и наружный слуховой проход, хрящи гортани и надгортанник);
Гиалиновая (располагается в зонах роста трубчатых костей, в скелете эмбриона, на суставных поверхностях, в стенках дыхательной системы);
Волокнистая (локализуется в межпозвоночных дисках, лонном симфизе и местах прикрепления связок и сухожилий к костным структурам). [1, 2].

Большинство хрящей состоит из надхрящницы и собственно хрящевой пластинки. [1]. Последняя содержит в себе клетки и межклеточное вещество, сформированное аморфным матриксом, коллагеновыми и эластиновыми волокнами. Клеточный состав представлен хондроцитами трёх типов: хондрокластами, хондробластами и прехондробластами.

Различают следующие функции хрящевой ткани человека:

механическая (защитная);
опорно-двигательная и амортизационная;
костнообразующая;
формообразующая;
обменная (метаболизм воды и минералов). [1].

Каждая функция хрящевой ткани в организме является очень важной, так как от нормальной «работы» хрящей зависит здоровье всего опорно-двигательного аппарата.

Костная ткань бывает двух видов: пластинчатая и грубоволокнистая. Она является основным структурным компонентом костей. Последние, в свою очередь, подразделяются на трубчатые, губчатые и плоские. Каждая кость состоит из нескольких основных частей:

надкостница;
кость;
эндоост;
костномозговой канал в середине трубчатых костей;
суставные хрящи на окончаниях трубчатых костей.

Клеточный состав костной ткани представлен остеоцитами, остеокластами и остеобластами. Они располагаются в межклеточном матриксе, на 70% состоящем из неорганических соединений (преимущественно кристаллов фосфатов кальция — гидроксиапатита) и на 30% — из органических веществ (коллагеновых волокон, межклеточного матрикса). Костная ткань выполняет в организме 2 основных функции — скелетная (опорная) и защитная (грудная клетка, череп), а также участвует в процессах кроветворения.

Под влиянием возрастных изменений, системных заболеваний и неблагоприятных факторов, кости способны разрушаться, что может приводить к необратимым последствиям для организма.

Почему важна профилактика заболеваний опорно-двигательной системы

Костная и хрящевая ткани выполняют важную функцию в организме. Вместе с мышцами и связками они формируют опорно-двигательный аппарат, который испытывает огромную нагрузку в течение всей жизни человека. Чтобы предупредить заболевания опорно-двигательного аппарата, врачи рекомендуют проводить ежедневную профилактику и придерживаться принципов здорового образа жизни.

Читайте также: Эпителиальная ткань плоских червей

Человек должен давать организму адекватную физическую нагрузку, правильно питаться, отказаться от вредных привычек и исключить факторы, негативно влияющие на состояние костно-хрящевой системы (подъём тяжестей, перепады температур, недостаток витаминов и минералов и т.д.). Основой профилактики является лечебная физическая культура (ЛФК).

Существуют специальные комплексы упражнений, направленные на укрепление костной, хрящевой и мышечной ткани, разработку суставов и увеличение их мобильности, лечение определённых патологий (остеохондроз, артроз, плоскостопие и другие). Любой гимнастический комплекс содержит в себе разминку (7-10 минут) и основную часть. Тренировки проводятся 2-3 раза в неделю во второй половине дня. В одно занятие обычно включается 5-10 упражнений, которые повторяются по кругу. Каждый подход состоит из 20-30 повторений. Отдых между упражнениями составляет не более 2 минут. [2].

При наличии конкретного заболевания гимнастический комплекс подбирается индивидуально врачом ЛФК. Также назначаются медикаментозные средства, направленные на уменьшение симптомов болезни и восстановление хрящевой ткани. Одним из таких препаратов является Терафлекс. Он стимулирует регенерацию хрящевых структур, замедляет процессы разрушения хрящевой ткани. После приёма Терафлекса в течение 3-6 мес снижается интенсивность боли в суставах, улучшается функция сустава[3]. (раздел фармакологическое действие)

ХРЯЩЕВАЯ ТКАНЬ

ХРЯЩЕВАЯ ТКАНЬ [textus cartilagineus (LNH)] — разновидность соединительной ткани, выполняет опорную функцию.

Xрящевая ткань входит в состав скелета (см.) в виде хрящевых покрытий суставных поверхностей костей (суставной хрящ), хряща межпозвоночных дисков, реберных хрящей, а также формирует внескелетные опорные структуры (хрящи гортани, трахеи, бронхов, хрящевую часть евстахиевой трубы, хрящевые пластинки ушной раковины, носа и др.).

В эмбриогенезе хрящевая ткань образуется из мезенхимы (см.). Предшественниками хондроцитов являются мало-дифференцированные прохондробласты и хондробласты. Они составляют основную массу закладки хрящевой ткани в процессе гистогенеза, а в дальнейшем присутствуют в надхрящнице. На ранних этапах внутриутробного развития почти весь скелет высших позвоночных и человека является хрящевым. В этот период хрящевая ткань составляет до 45% веса (массы) тела. В процессе антенатального и раннего постнатального развития хрящевая ткань в основном замещается костной тканью (см. Кость), в результате чего у взрослого человека масса всех хрящевых образований не превышает 2% массы тела.

Все хрящевые образования за исключением суставного хряща покрыты надхрящницей, состоящей из плотной волокнистой соединительной ткани, богатой сосудами. Надхрящница обеспечивает рост и питание хряща. Кроме того, питание суставного хряща осуществляется при активном участии синовиальной жидкости (см.), находящейся в суставной полости.

Хрящевая ткань состоит из хондроцитов (хрящевых клеток) и хрящевого матрикса. Хондроциты представляют собой крупные клетки овальной или округлой формы с небольшими отростками. В зависимости от степени зрелости различают хондроциты нескольких типов. Хондроцит I типа — молодая активная клетка с высокими показателями синтеза ДНК, обладающая способностью к митозу (см.). Зрелые хондроциты II и III типа содержат в цитоплазме хорошо развитую эндоплазматиче-скую сеть и комплекс Гольджи, активно продуцируют и секретируют коллаген, гликопротеиды, протеогликаны. Для них характерен амитотический тип деления (см. Амитоз).

В зрелом хряще присутствуют также пузырчатые сильно вакуолизированные разрушающиеся клетки, окончившие свой жизненный цикл. Хондроциты находятся в полостях (лакунах) матрикса изолированно или группами, образовавшимися в результате деления одной клетки (изогенные группы). Стенки лакуны представляют собой плотный волокнистый коллагеновый каркас (так наз. перицеллюлярную корзину), который защищает клетки от механических воздействий. Внутри лакуны хондроциты окружены тонкофибриллярным богатым водой основным веществом.

В хрящевом матриксе различают волокна и основное вещество. Волокнистыми компонентами хрящевого матрикса являются коллаген II типа, эластин, белки неколлагеновой природы, гликопротеиды, протеогликаны. Макромолекулы коллагена образуют волокнистые структуры при взаимодействии с гликопротеидами и протеогликанами.

Основное вещество состоит из протеогликанов и гликопротеидов и не является аморфным. Выявлена строгая ориентация, упорядоченность в расположении макромолекул и их агрегатов; векторами ориентации являются как направление волокон коллагена, так и расположение хондроцитов.

Хрящевой ткани свойственна четкая упорядоченность во взаимном расположении клеток и матрикса. В ней принято различать территориальные и межтерриториальные участки. Территориальные участки образованы изогенными группами клеток, окруженных основным веществом и ограниченных волокнистым каркасом циркулярно расположенных коллагеновых волокон. Межтерриториальные участки представлены пучками волокон с прослойками основного вещества, ориентированных соответственно вектору силовых линий распределения нагрузки.

В зависимости от преобладания тех или иных волокнистых компонентов и степени маскировки их гомогенным основным веществом принято различать гиалиновый, волокнистый и эластический хрящи. Наиболее часто в организме встречается гиалиновый хрящ. Гиалиновыми являются суставные и реберные хрящи, а также хрящи носа, гортани (щитовидный и перстневидный), эпифизарный хрящ длинных трубчатых костей, хрящи трахеи и бронхов. Нативный гиалиновый хрящ — плотный, упругий, жемчужно-белый (стекловидный), что связано со значительным содержанием в нем гомогенного основного вещества, богатого протеогликанами, при удалении которых выявляется волокнистый коллагеновый каркас.

Для волокнистого хряща характерно наличие выраженных пучков коллагеновых волокон, а также гетерогенность клеток (наряду с хондроцитами в нем присутствуют и фибробласты). Из волокнистого хряща построены межпозвоночные диски, непрерывные соединения (синхондрозы), а также участки сухожилий и связок в месте их прикрепления.

Читайте также: Диттэ ткань темно синий

Эластический хрящ обнаруживается в ушной раковине, надгортаннике, рожковидных и черпаловидных хрящах гортани. Он отличается большим содержанием в матриксе эластических волокон и не подвергается обызвествлению.

Своеобразной разновидностью хрящевой ткани является хондроидная ткань стромы сердца, сохраняющаяся в отдельных участках фиброзных колец у взрослых.

Регенерация хрящевой ткани осуществляется за счет малодифференцированных клеток надхрящницы, а также, по-видимому, благодаря способности хондроцитов при определенных условиях к митотическому делению.

Биохимия хрящевой ткан и химический состав хрящевой ткани в связи с бедностью клетками практически полностью определяется составом ее матрикса, или межклеточного вещества (см.). Хрящевая ткань богата водой (более 70%); сухой остаток составляет около 30%, в нем содержится примерно 50% коллагена (см.), причем специфическим для хрящевой ткани является коллаген II типа, молекулы которого состоят из трех одинаковых полипептидных альфа-цепей. Кроме того, в хрящевой ткани содержится несколько своеобразных, так называемых минорных, коллагенов. В нормальном гиалиновом хряще коллаген II типа составляет основную массу коллагена, в эластическом и фиброзном хрящах наряду с коллагеном II типа присутствует также коллаген I типа. В суставных хрящах концентрация коллагена наиболее высока в поверхностном слое.

Другим компонентом хрящевой ткани являются гликозаминогликаны (см. Мукополисахариды), суммарное содержание которых в эмбриональном периоде достигает 25% сухого остатка, затем постепенно снижается и в пожилом возрасте составляет 14%. Сульфатированные гликозаминогликаны — хондроитинсульфаты (см. Хондроитинсерные кислоты) и кератансульфат — присоединены к так наз. стержневому белку и образуют макромолекулы протеогликанов (протеинполисахаридов, хондромукопротеинов) массой 1 000 000 — 3 000 000. Особенностью хрящевой ткани является то, что протеогликаны соединяются с помощью гиалуроновой кислоты (см. Гиалуроновые кислоты) в агрегаты массой до 50 000 000 — 100 000 000. Агрегаты протеогликанов удерживают в связанном состоянии основную часть содержащихся в хрящевой ткани воды и растворов электролитов, благодаря осмотическому эффекту способствуют поддержанию коллагенового каркаса в расправленном состоянии и обеспечивают диффузию веществ в хрящевую ткань, не содержащую кровеносных сосудов.

Белки неколлагеновой природы составляют 10—20% сухого остатка, в том числе белки, связанные с гликозаминогликанами 7 — 13%, структурные гликопротеиды (см.) и липопротеиды (см.) 3 — 7%, липиды (см.) и дезоксирибонуклеиновые кислоты (см.) 1,3—1,8%. Клетки и матрикс хрящевой ткани содержат также гликоген (см.), а хрящевая ткань эпифизарных отделов костей — фосфорно-кальциевые соли.

Обмен веществ в хрящевой ткани в связи с отсутствием васкуляризации осуществляется хондроцитами (благодаря физическим свойствам и специфическому строению матрикса) и обеспечивается энергией за счет гликолиза (см.), протекающего преимущественно по анаэробному типу. Обмен веществ весьма интенсивен в период роста, особенно в эпифизарных хрящах, но затем резко замедляется, и зрелая хрящевая ткань характеризуется выраженной метаболической инертностью. Xрящевая ткань обладает способностью к обратимой деформации в условиях значительных механических нагрузок, а также слабой иммунологической реактивностью в связи со способностью гидратированного матрикса задерживать и изолировать антигены.

В процессе старения организма в хрящевой ткани уменьшается концентрация протеогликанов, а следовательно, и стелень гидратированности матрикса.

В хондроцитах накапливаются гликоген и липиды, уменьшаются размеры комплекса Гольджи (см. Гольджи комплекс) и эндоплазматической сети (см. Эндоплазматический ретикулум), а также число митохондрий (см.). Клетки вакуолизируются и гибнут, а лакуны заполняются основным веществом. В матриксе откладываются соли кальция и уменьшается содержание воды, что ведет к потере хрящом эластодинамических свойств.

В патологических условиях обмен веществ в хрящевой ткани нарушается: повышается активность протеолитических ферментов, интенсифицируются катаболические и биосинтетические процессы, происходит нарушение структуры и агрегации протеогликанов, появляются несвойственные хрящевой ткани коллагены, отмечаются отложение пигментов и избыток липидов.

Библиогр.: Жаденов И. И. и Пастель В. Б. Обменные процессы в суставном хряще в норме (возрастной аспект) и при патологии (остеоартроз), Ортоп. и травмат., № 3, с. 65, 1982, библиогр.; Многотомное руководство по ортопедии и травматологии, под ред. Н. П. Новаченко, т. 1, с. 427, 606, М., 1967; Многотомное руководство по патологической анатомии, под ред. А. И. Струкова, т. 5, с. 234, 433, М., 1959; Павлова В. Н. Синовиальная среда суставов, с. 155, М., 1980; Рейнберг С. А. Рентгенодиагностика заболеваний костей и суставов, кн. 1, М., 1964; Слуцкий Л. И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани, Л., 1969; Тагер И. Л. Рентгенодиагностика заболеваний позвоночника, с. 101, М., 1983; Франке К. Спортивная травматология, пер. с нем., с. 74, М., 1981; Хэм А. и Кормак Д. Гистология, пер. с англ., т. 3, М., 1983; KneseK. -H. Stiitzgewebe und Skelett-system, В. u. а., 1979; Thompson R. С. a. Robinson H. J. Articular cartilage matrix metabolism, J. Bone Jt. Surg. v. 63-A, p. 327, 1981.

В. H. Павлова (ан., гист., эмбр.), Л. И. Слуцкий (биохим.).

Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом