Наибольшую пищевую ценность имеет мышечная ткань мяса. Она состоит из цилиндрических мышечных волокон (рис. П.6). Диаметр их колеблется от 10 до 150 мкм, а длина достигает 12 см и более. Поверхность мышечных волокон покрыта оболочкой — сарколеммой. Сарколемма состоит из двух слоев белка эластина с липидной (жировой) прослойкой. К наружному слою сарколеммы прикреплены волокна из белка коллагена, которые образуют вокруг волокон сетку. Сарколемма очень прочна и устойчива к нагреванию. Внутри сарколеммы находятся миофибриллы (около 60% всего объема волокон) — волокнистые, поперечно-исчерченные белковые структуры. Пространство между миофибриллами заполнено жидкостью — саркоплазмой (35—40% объема волокон), представляющей собой водный раствор белков, минеральных веществ, витаминов и т. д. Под сарколеммой находятся ядра.
Мышечные волокна с помощью прослоек внутренней соединительной ткани — эндомизия объединяются в небольшие первичные пучки. Такие первичные пучки мышечных волокон прослойками промежуточной соединительной ткани (пе-ремизием) соединяются в пучки высших порядков и в целом образуют мышцу (мускул). Мышца покрыта грубой соединительной тканью (эпимизием).
Белки мышечных волокон неодинаковы по свойствам.
Белки саркоплазмы — водорастворимые, имеют глобулярное строение. К ним относятся миоген, глобулин X, миоальбу-мин и миоглобулин (окрашенный белок). К белкам миофибрилл
122 Раздел П. Технологические процессы кулинарной обработки сырья
1 — плотная соединительная ткань;
Рис. II.6.Строение мышечного волокна (I) и мышечной ткани (II)
относятся фибриллярные белки: актин, миозин и актомиозин, растворимые в растворах солей, они находятся в мышечных волокнах в состоянии геля.
Соединительная ткань мяса бывает трех видов:
твердая — это органическая основа костей, пропитанная минеральными веществами;
плотная — это сухожилия и ^рящи;
рыхлая — это ткань, соединяющая отдельные мышечные пучки в мышцу (эндомизий, перемизий и эпимизий).
Твердую и плотную соединительную ткань удаляют при | механической кулинарной обработке мяса. Рыхлая ткань как бы прослаивает все органы и ткани и вместе с мышечной тканью представляет собой основу любого отруба (части) мясной туши. Особенности рыхлой соединительной ткани обусловливают структурно-механические свойства мяса, его консистенцию и кулинарное использование. Основу рыхлой соединительной ткани составляет аморфное межклеточное вещество, в котором расположены тонкие волокна фибриллярных неполноценных белков (коллагена, эластина, ретикулина) и отдельные структурные элементы (сосуды, нервные волокна и др.).
Межклеточное аморфное вещество состоит из специфических белков (мукоидов, муцинов), способных связывать боль-
шие количества воды. В этом аморфном веществе находятся волокна соединительнотканных белков, которые либо расположены параллельно (простое строение), либо хаотически переплетены (сложное строение).
Структурно-механические свойства соединительной ткани зависят от соотношения в ней коллагеновых и эластиновых волокон, от их толщины и расположения.
Коллагеновые волокна имеют сложное строение. Основой каждого волокна являются три полипептидные цепи, закрученные в виде спиралей. Эти цепи состоят всего лишь из трех аминокислот (глицина, пролина и оксипролина). Коллаген нерастворим в воде, его волокна очень прочны, выдерживают нагрузку до 6 кг на 1 мм 2 .
Эластиповые волокна бесструктурны, способны растягиваться в длину. При тепловой обработке они очень устойчивы.
Внутренняя соединительная ткань (эндомизий) во всех частях ,туш имеет простое строение, в ней преобладают тонкие коллагеновые волокна, расположенные параллельными пучками.
Читайте также: Gold textile ткани для штор
Промежуточная соединительная ткань (перемизий), соединяющая пучки мышечных волокон высшего порядка, имеет неодинаковое строение в разных частях туши. В мышцах, которые несли при жизни животных большую нагрузку (шея, пашина и др.), перемизий имеет сложное строение, в нем больше эластиновых волокон, коллагеновые волокна толще, образуют сложные хаотические переплетения. Такие ткани более устойчивы при тепловой обработке. В тех же мышцах, нагрузка на которые при жизни животного (вырезка, толстый край и др.) была невелика, перемизий имеет более простое строение, менее устойчив при тепловой обработке.
Так, перемизий вырезки говяжьей туши почти не содержит эластина, сопротивление резанию мышечного волокна этой части туши около 1,2 кг/см 2 . В мышечной ткани толстого края говядины содержится коллагена почти в 2 раза больше, чем в вырезке, эластинового волокна — около 0,7% и сопротивление резанию этой части туши составляет около 2 кг/см 2 . В частях же задней ноги (бедро) количество коллагена достигает 7%, эластина — 2—2,5%, сопротивление резанию — 2,4 кг/см 2 . Свойства соединительной ткани (перемизия) определяют кулинарное назначение частей туши и обусловливают ее деление на отруба.
124 Раздел II. Технологические процессы кулинарной обработки сырья
Соединительная ткань (мясная)
Соединительная ткань состоит из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток. В межклеточном веществе имеются волоконца в виде хаотических переплетений, а иногда в виде пучков.
Из соединительной ткани состоят эндомизий, перимизий, эпимизий, фасции, сухожилия и апоневрозы, с помощью которых мышцы прикрепляются к костям, связки (плотные образования, соединяющие кости друг с другом в суставах), а также надкостница и надхрящница, составляющие поверхность костей и хрящей.
В соединительной ткани различают три вида волокон: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. Свойства соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волокон, от соотношения основного вещества. Различают следующие виды соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка, эндомизий, перимизий), плотную (сухожилия, шкура), эластическую (затылочно-шейная связка, брюшная фасция), слизистую (слизистые оболочки внутренних органов).
Содержание соединительной ткани в мясе зависит от вида животного, его упитанности, возраста, пола, хозяйственного использования и части туши.
В белковый состав соединительной ткани входят неполноценные белки склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин и в незначительном количестве (0,2—0,5%) полноценные белки — альбумины и глобулины. Белки соединительной ткани имеют удлиненную форму молекул, обусловленную параллельно расположенными полипептидными цепями. Аминокислотный состав мышц определяется в первую очередь содержанием в них соединительной ткани. В соединительной ткани, богатой коллагеном, много пролина, оксипролина и очень мало тирозина.
В соединительной ткани больше всего коллагеновых волокон, которые собраны в пучки различной толщины и образуют единую сложную сетчатую структуру — вязь. Коллаген составляет около 30% всех белков животного организма. Он содержится в костях, хрящах, сухожилиях, связках, фасциях. Коллаген является основой коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), состоящих из пучков мельчайших фибрилл с высокой механической прочностью. Фибриллы же состоят из элементарных волоконец — протофибрилл, обладающих поперечной исчерченностью.
На основании рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют третичную структуру коллагена с молекулярной массой 360 000, длиной 280 и диаметром 1,4 нм. Такую молекулу называют тропоколлагеном. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном (конец с концом) и поперечном направлениях происходит образование четвертичной структуры коллагена — протофибрилл. Роль стабилизирующего вещества при построении фибрилл и их составных частей играют глюкоза и различные мукополисахариды.
Читайте также: Печатные краски для ткани
Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется в основном благодаря исключительной механической стойкости волокон. Способность этих волокон противостоять определенной нагрузке зависит от системы ковалентных поперечных связей между отдельными тропоколлагеновыми молекулами, образующими волокно.
Консистенция мяса в известной мере зависит от свойств внутримышечных коллагеновых волокон, в частности от содержания лабильных ковалентных поперечных связей между компонентами коллагеновых молекул. Установлено, что доля лабильных поперечных связей с возрастом животных сокращается. Соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, снижает его пищевую ценность и увеличивает жесткость. Сопротивление резанию различных мышц тем выше, чем больше в них соединительной ткани. Мышечная ткань, содержащая большое количество соединительной ткани, имеет более низкую усвояемость, что может усугубляться неправильным способом приготовления мясных блюд.
Ученые изучают зависимость нежности мяса от содержания в нем коллагена. В последнее время утверждается точка зрения, что не весь коллаген, а лишь та его часть, которая нерастворима в воде (или растворима в солевых растворах), влияет на нежность мяса.
Коллаген обладает высокой набухаемостью; при этом его масса увеличивается в 1,5—2 раза. Связывание воды коллагеном достигается гидратацией функциональных групп, пептидных связей белка за счет образования водородных связей: ОН-группа связывает 2—3 молекулы воды; СООН — 3—4; СО — 2; NH2 — 1; NH — 2. Способность коллагена к набуханию имеет важное значение для формирования качества при производстве ряда мясопродуктов.
От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина, цистеина; в небольшом количестве в нем находятся тирозин и метионин и в большом количестве — пролин, оксипролин, гликокол. Содержание оксипролина является достоверным показателем качества мясного сырья, так как лишь по общему содержанию белковых веществ невозможно судить о количестве полноценных белков.
Нативный коллаген не растворяется в воде и в очень слабой степени подвергается воздействие разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком. Перевариваемость нативного коллагена увеличивается в измельченном состоянии и при снижении pH среды. Нагрев усиливает его переваривание. Пищевое использование коллагена несколько повышается, когда он находится в составе мяса в смеси с высокоценными мышечными белками. Сваренный и перешедший в глютин коллаген легко переваривается трипсином и, следовательно, усваивается организмом.
При нагреве коллагена с водой происходит гомогенизация его структуры. В результате нарушения водородных связей у молекулы коллагена и потери пространственной ориентации полипептидных цепей, разрушения четвертичной и третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативного воздействия. При разрыве большинства поперечных связей коллаген переходит в водорастворимое вещество — глютин. Длительное нагревание плотина при высокой температуре ведет к дальнейшему гидролитическому распаду молекулы белка и образованию более мелких продуктов распада — желатоз. Раствор желатоз обладает плохой желатинирующей способностью. Поэтому для получения хорошего студня процесс варки коллагенсодержащего сырья не следует вести при высокой температуре и очень длительное время.
Читайте также: Поперечнополосатая скелетная мышечная ткань языка гистология препарат
Эластиновые волокна имеют желтоватый цвет. Их длина в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое. Много эластиновых волокон и в связках, для которых характерны длительные напряжения и возвращение по окончании растяжения в первоначальное состояние. В чистом виде эластическая ткань встречается лишь в затылочно-шейной (выйной) связке. Эластиновые волокна содержатся в стенках кровеносных сосудов, в желтой фасции брюшных мышц.
В противоположность коллагену эластин обладает аморфной структурой, является высокоэластичным и поэтому содержится в тканях, в которых возникает необходимость эластичного растяжения и полного упругого восстановления. Эластическая ткань образуется из скопления эластиновых волокон, механические свойства ее зависят в основном от эластина.
По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном; в нем содержатся оксипролин, валин, гликокол, пролин и др. В эластине имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, — десмозин и изодесмозин. Они образуют поперечные связи между полипептидными цепями эластина.
Эластин является неполноценным белком. В нем отсутствуют триптофан, метионин, а лизин содержится в небольшом количестве. Эластин гидролизуется фицином, папаином, бромеллином. Он устойчив к действию кислот, щелочей и ферментов, расщепляющих белок, не растворяется в воде, растворах разведенных кислот и щелочей; даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. Это объясняется низким электрическим зарядом и прочными поперечными связями молекул эластина,
При варке эластин не образует глютина. Подвергнутый нагреванию (кулинарной обработке), а также измельченный в порошок эластин не поддается действию трипсина и пепсина, т. е. практически не усваивается организмом и не имеет пищевой ценности. Однако в последнее время удалось выделить из поджелудочной железы фермент эластазу (панкреапептидазу), которая за 42 ч. при температуре 37° С полностью растворяет эластин.
Поэтому качество мяса зависит не только от количества содержащейся в нем соединительной ткани, но и от соотношения в ней эластиновых и коллагеновых волокон, строения и толщины последних.
Ретикулиновые волокна — самые малочисленные в организме животного. Они находятся в структуре соединительной и ретикулярной ткани и содержат ретикулин. Ретикулярная ткань, в которой ретикулиновые волокна образуют сетку, находится в легких, лимфатических узлах, селезенке, костном мозге. Ретикулин состоит из тонких фибрилл. Он практически не усваивается организмом.
Муцины и мукоиды — сложные белки (глюкопротеиды) имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. Они входят в состав основного (межклеточного) вещества и образуют комплексы, назначение которых — удерживать фибриллярные и клеточные элементы в определенном структурном взаиморасположении. В соединительной ткани содержатся мукополисахариды, являющиеся цементирующим компонентом межклеточного вещества; они участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей белков соединительной ткани и находятся в свободном виде.
Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом