Соединительная ткань биохимия стоматология

» data-shape=»round» data-use-links data-color-scheme=»normal» data-direction=»horizontal» data-services=»messenger,vkontakte,facebook,odnoklassniki,telegram,twitter,viber,whatsapp,moimir,lj,blogger»>

Соединительная ткань. Биохимия, состав, функции

По морфологическим и физиологическим при­знакам в организме человека выделяют четыре типа тканей: эпи­телиальную, соединительную, мышечную и нервную.
Как и любая ткань, соединительная ткань состоит из клеток и межклеточного матрикса. Однако в отличие от других тканей, соединительная ткань, как правило, содержит мало клеток, которые при этом отличаются большим разнообразием.

Соединительная ткань. КЛЕТКИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

Основные клетками соединительной ткани являются фибробласты. Они бывают 5 видов: юные, зрелые, фиброциты, миофибробласты, фиброкласты. В разных видах соединительной ткани имеются разновидности фибробластов: хондробласты, хондроциты, остеобласты, остеоциты, остеокласты и т.д.

Соединительная ткань. Типы клеток:

Фибробласты – отростчатые клетки с небольшим количеством цитоплазмы, образуются из малодифференцированных клеток мезенхимы. Фибробласты осуществляют обмен межклеточного матрикса, образование и разрушение аморфного вещества, коллагеновых и эластических волокон, синтез БАВ. Они способны к размножению митотическим путем. Утрачивая способность к делению и снижая синтетическую активность, фибробласты превращаются в фиброциты.

Фиброциты отличаются от фибробластов слабым развитием мембранных органелл и низким уровнем обменных процессов.

Хондробласты – менее дифференцированные клетки хрящевой ткани, образуются из недифференцированных клеток мезенхимы. Имеют уплощенную форму, в цитоплазме хорошо развит гранулярный эндоплазматический ретикулум; цитоплазма окрашивается базофильно. Функция – синтез межклеточного вещества хряща; при определенных обстоятельствах способны вырабатывать ферменты, разрушающие межклеточное вещество – коллагеназу, элластазу, гиалуронидазу располагаются во внутреннем слое надхрящницы и в толще межклеточного вещества в полостях – лакунах хондробласты превращаются в хондроциты.

Хондроциты – дифференцированные клетки хряща. Клетки округлых или угловатых форм, по мере старения в них уменьшается количество гранулярного эндоплазматического ретикулума. Функция – синтез межклеточного вещества хряща; при определенных обстоятельствах способны вырабатывать ферменты, разрушающие межклеточное вещество – коллагеназу, элластазу, гиалуронидазу располагаются в толще межклеточного вещества в специальных полостях – лакунах иногда в одной лакуне имеется несколько хрящевых клеток, которые образовались в результате деления одной клетки. Часто деление идет путем амитоза.

Остеобласты – образуются из малодифференцированных клеток мезенхимы, имеются во внутреннем слое надкостницы, во время образования кости находятся на ее поверхности и вокруг внутрикостных сосудов. Остеобласты – клетки кубические, пирамидальные, угловатых форм, с хорошо развитым гранулярным эндоплазматическим ретикулумом. Функция – образование межклеточного вещества кости.

Остеоциты – образуются из остеобластов, располагаются внутри кости в своеобразных костных лакунах, имеют отростчатую форму. Функция – слабая секреция межклеточного вещества кости.

Остеокласты – макрофаги костной ткани, образуются из моноцитов крови. Остеокласты имеют много ядер и большой объем цитоплазмы; зона цитоплазмы, прилегающая к костной поверхности называется гофрированной каемкой, здесь много цитоплазматических выростов и лизосом. Функции – разрушение волокон и аморфного вещества кости.

Адипоциты образуются из недифференцированных клеток мезенхимы. Белые адипоциты запасают ТГ, в их цитоплазме имеется одна большая капля жира, а ядро и органоиды оттеснены к периферии. Бурые адипоциты производят тепло, в их цитоплазме имеется много мелких капелек жира, ядро и органоиды расположены в центре клетки, имеется много митохондрий; бурый цвет клеток обусловлен наличием большого количества цитохромов. В митохондриях бурых адипоцитов окисляются жирные кислоты, глюкоза, образующаяся свободная энергия рассеивается в виде тепла.

Адвентициальные клетки образуются из мезенхимы, являются малодифференцированными клетками мезенхимы; имеют отростчатую форму.

Перициты образуются из малодифференцированных клеток мезенхимы; клетки базального слоя капилляров.

Эндотелиальные клетки образуются из малодифференцированных клеток мезенхимы, покрывают изнутри все кровеносные и лимфатические сосуды; вырабатывают много биологически-активных веществ.

Пигментные клетки образуются из нервного гребня, в цитоплазме имеется пигмент – меланин.

Макрофаги образуются из моноцитов крови, крупные клетки с округлым или бобовидным ядром и большим количеством цитоплазмы, много лизосом, фагосом, неровный контур цитомембраны. Функции: эндоцитоз, представление антигена, выработка большого количества биологически-активных веществ.

Тучные клетки (тканевые базофилы) образуются из базофилов крови; крупные клетки, цитоплазма заполнена базофильными гранулами; гранулы содержат гистамин, гепарин, серотонин, химазу, триптазу. Функции: секреция и поглощение гистамина, гепарина, серотонина, химазы, триптазы и ряда других БАВ.

Плазматические клетки образуются из В-лимфоцитов продуцируют антитела, в цитоплазме много гранулярного эндоплазматического ретикулума, хорошо развит комплекс Гольджи.
Лейкоциты лейкоциты, вышедшие из сосудов.

В отличие от других тканей, в соединительной ткани, как правило, преобладает межклеточный матрикс.

Соединительная ткань. МЕЖКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС

Межклеточный матрикс — это надмолекулярный комплекс, образованный сложной сетью связанных между собой макромолекул.
В организме межклеточный матрикс формирует такие высокоспециализированные структуры, как хрящ, сухожилия, базальные мембраны, а также (при вторичном отложении фосфата кальция) кости и зубы. Эти структуры различаются между собой как по молекулярному составу, так и по способам организации основных компонентов (белков и полисахаридов) в различных формах межклеточного матрикса.

Функция межклеточного матрикса
Межклеточный матрикс выполняет в организме разнообразные функции:

  • образует каркас органов и тканей;
  • является универсальным «биологическим» клеем;
  • участвует в регуляции водно-солевого обмена;
  • образует высокоспециализированные структуры (кости, зубы, хрящи, сухожилия, базальные мембраны).
  • окружая клетки, влияет на их прикрепление, развитие, пролиферацию, организацию и метаболизм.

Химический состав межклеточного матрикса

В состав межклеточного матрикса входят:

    • 1). Коллагеновые и эластиновые волокна. Они придают ткани механическую прочность, препятствуя ее растяжению;
    • 2). аморфное вещество в виде ГАГ и протеогликанов. Оно удерживает воду и минеральные вещества, препятствует сдавливанию ткани;
    • 3). неколлагеновые структурные белки – фибронектин, ламинин, тенасцин, остеонектин и др.
    • Кроме того, в межклеточном матриксе может присутствовать минеральный компонент – в костях и зубах: гидроксиапатит, фосфаты кальция, магния и т.д. Он придает механическую прочность костям, зубам, создает запас в организме кальция, магния, натрия, фосфора.

    Читайте также: Кухонные прихватки своими руками сшить из лоскутков ткани

    Соединительная ткань. КОЛЛАГЕН

    Коллаген — фибриллярный белок, основной структурный компонент межклеточного матрикса. Коллаген обладает огромной прочностью (Коллаген прочнее стальной проволоки того же сечения, он может выдерживать нагрузку в 10000 раз большую собственного веса) и практически не растяжим. Это самый распространенный белок организма, на него приходиться от 25 до 33% общего количества белка в организме, т.е. 6% массы тела. Около 50% всех коллагеновых белков содержится в тканях скелета, около 40% — в коже и 10% — в строме внутренних органов.

    Строение коллагена
    Под коллагеном понимают два вещества: тропоколлаген и проколлаген.
    Молекула тропоколлагена состоит из 3 α-цепей. Известно около 30 видов α-цепей, отличающихся между собой аминокислотным составом. Большинство α-цепей содержит около 1000АК. В тропоколлагене содержится 33% глицина, 25% пролина и 4-оксипролина, 11% аланина, есть гидроксилизин, мало гистидина, метионина и тирозина, нет цистеина и триптофана.

    • Первичная структура α-цепей состоит из повторяющейся аминокислотной последовательности: Глицин-X-Y. В X положении чаще всего находиться пролин, а в Y – 4-оксипролин или 5-оксилизин.
    • Пространственная структура α-цепи представлена левозакрученной спиралью в витке которой находиться 3 АК.
    • 3 α-цепи скручиваются друг с другом в правозакрученную суперспираль тропоколлагена. Она стабилизируется водородными связями, радикалы АК направлены наружу.

    Молекула проколлагена устроена также как и тропоколлагена, но на ее концах находятся С- и N-пропептиды, образующие глобулы. N-концевой пропептид состоит из 100АК, С-концевой пропептид – из 250АК. С- и N-Протеопептиды содержат цистеин, который через дисульфидные мостики образует глобулярную структуру.

    Виды коллагена
    Коллаген — полиморфный белок, в настоящее время известно 19 типов коллагена, которые отличаются друг от друга по первичной структуре пептидных цепей, функциям и локализации в организме. 95% всего коллагена в организме человека составляют коллагены I, II и III типов.
    Гены коллагена называются по типам коллагена и записываются арабскими цифрами, например СОL1 — ген коллагена 1 типа, COL2 — ген коллагена II типа и т.д. К этому символу приписываются буква А (обозначает α-цепь) и арабская цифра (обозначает вид α-цепи). Например, COL1A1 и COL1A2 кодируют, соответственно, α1, и α2-цепи коллагена I типа.

    Этапы синтеза и созревания коллагена
    Синтез и созревание коллагена — сложный многоэтапный процесс, начинающийся в клетке, а завершающийся в межклеточном матриксе:

    1. На полисомах ЭПР синтезируются полипептидные препро-α-цепи коллагена. Они содержит начиная с N-конца:

    • 1). гидрофобный «сигнальный» пептид, содержащий около 100 АК;
    • 2). N-концевой пропептид, содержащий около 100 АК, в том числе цистеин;
    • 3). α-цепь коллагена
    • 4). С-концевой пропептид, содержащий около 250 АК, в том числе цистеин. Концевые С- и N-пропептиды формируют глобулярные домены и необходимы для правильного формирования тройной спирали. «Сигнальный» пептид, обеспечивает поступление синтезируемой на рибосоме препро-α-цепи в полость ЭПР.

    2. В полости ЭПР при отщеплении сигнального пептида препро-α-цепи коллагена превращаются в про-α-цепи.

    3. Поступающие в полости ЭПР про-α-цепи коллагена подвергаются модификации.

    • а). Цистеины N-пропептидов образуют внутрицепочечные дисульфидные мостики, формируя на N-конце глобулярную структуру;
    • б). Пролины и лизины в Y-положении (гли-х-у) про-α-цепей гидроксилируются пролил-4-гидроксилазой и лизил-5-гидроксилазой в 4-гидроксипролины (Hyp) и 5-гидроксилизины (Hyl). Некоторые пролины в Х-положениях гидроксилируются в 3-гидроксипролины пролил-3-гидроксилазой. Оксигеназы (гидроксилазы), содержат Fe2+, находятся на мембране ЭПР.
      Для реакции необходимы а-КГ, О2 и витамин С:

      Гидроксилирование пролина необходимо для стабилизации тройной спирали коллагена, ОН-группы гидроксипролина участвуют в образовании водородных связей.
      Гидроксилирование лизина необходимо для последующего образования ковалентных связей между молекулами коллагена при сборке коллагеновых фибрилл.

    • в). Гидроксилизин про-α-цепей при участии гликозилтрансфераз гликозилируется галактозой или галактозилглюкозой. В молекуле коллагена сухожилий (тип I) количество углеводов равно 6, а в моллекуле коллагена капсулы хрусталика (тип TV) — 110. Роль этих углеводных групп неясна.

    4). В просвете ЭПР после отделения от рибосом про-α-цепей, 3 из них с помощью С-концевых пропептидов соединяются между собой дисульфидными мостиками (цистеины С-пропептидов образуют внутри- и межцепочечные дисульфидные мостики) и скручиваются с образованием тройной спирали проколлагена. Тройная спираль проколлагена стабилизируется водородными связями. После этого гидроксилирование и гликозилирование про-α-цепей прекращается.

    5). Из ЭПР молекулы проколлагена перемещаются в аппарат Гольджи, включаются в секреторные пузырьки и секретируются в межклеточное пространство.

    6). В межклеточном матриксе от некоторых проколлагенов (I, II, III, V, XI типов) проколлагенпептидазы отщепляют концевые С- и N-пропептиды, в результате чего образуется тропоколлагены. У проколлагенов IV, VIII, X типов концевые пропептиды не отщепляются.

    Синтезированные молекулы проколлагенов и тропоколлагенов способны образовывать различные структуры. Например, тропоколлагены образуют фибриллы, а проколлагены образуют сети и решетки.

    Ассоциированные с фибриллами

    Коллагеновые волокна.
    Образование, строение, свойства, биологическое значение

    • 1. Молекулы тропоколлагена I, II, III типов спонтанно выстраиваются параллельно, со сдвигом на 1/4 относительно друг друга. Концы тропоколлагена располагаются не притык, между ними имеется промежуток в 35—40 нм (в костной ткани в промежутки откладываются кристаллы гидроксиаппатита). Так образуются микрофибриллы, которые далее объединяются в фибриллы. Появившиеся фибриллы незрелы, они не обладают механической прочностью.
    • 2. Процесс созревания фибрилл происходит при образовании ковалентных сшивок внутри и между молекулами тропоколлагена.
      а). Внеклеточная лизилоксидаза (РР, В6, Cu2+) осуществляет окислительное дезаминирование в некоторых остатках лизина и гидроксилизина с образованием активных альдегидов: аллизина и гидроксиаллизина.
      б). активные альдегиды образуют ковалентные связи между собой, а также с другими остатками лизина или гидроксилизина. В результате возникают очень прочные зрелые фибриллы.
    • 3. Далее зрелые фибриллы агрегируют в коллагеновые волокна.

    Читайте также: Ткань рип стоп 230 арт 18305

    Коллагеновые волокна находятся преимущественно в тканях, которые испытывают значительную механическую нагрузку (кости, сухожилия, хрящи, межпозвоночные диски, кровеносные сосуды), а также входят в состав стромы паренхиматозных органов.
    Количество поперечных связей в фибриллах зависит от функции и возраста ткани. Между молекулами тропоколлагена ахиллова сухожилия сшивок особенно много, так как для этой структуры важна большая прочность. С возрастом количество поперечных связей в фибриллах тропоколлагена возрастает, что приводит к замедлению скорости его обмена у пожилых и старых людей.

    Соединительная ткань. Сетеподобные структуры.
    Строение, свойства биологическое значение

    Проколлагены IV, VIII, X типов благодаря наличию концевых пропептидов способны образовывать сети.

    Организация коллагена IV типа
    А. Тройная спираль мономера коллагена:
    7S — N-конец; НК1 — С-конец.
    Б. Полимеризация коллагена IV типа:
    1 — мономер;
    2 — димеры, образованные соединением мономеров в области НК1-доменов;
    3 — тетрамеры, образованные соединением мономеров в области 7S-сегментов в параллельном и антипараллельном направлениях;
    4 — образование сетчатой структуры из олигомерных форм коллагена IV типа.

    Проколлаген IV типа является структурным компонентом базальных мембран, которые представляют собой особую форму межклеточного матрикса. Его секретируют различные типы клеток: эпителиальные, эндотелиальные, мышечные, нервные, жировые.
    Особенностью проколлагена IV типа является то, что повторяющиеся спирализованные участки часто прерываются короткими неспиральными сегментами, что увеличивает гибкость коллагена и способствует образованию на его основе сетчатых структур, с гексагональными ячейками размером 170 нм.
    Проколлагены VIII и X типов являются короткоцепочечными (они в 2 раза короче).
    Проколлаген VIII типа — компонент десцеметовых мембран эндотелия роговицы. Молекулы этого проколлагена образуют гексагональные решётки, обеспечивающие прозрачность роговицы.
    Также проколлаген VIII типа присутствует в кровеносных сосудах, в которых он находится в матриксе под эндотелиальными клетками.

    Регуляция синтеза коллагена
    Синтез коллагена стимулируют половые гормоны, инсулин, СТГ, тиреоидные гормоны, аскорбиновая кислота (а также синтез протеогликанов и пролиферацию фибробластов).
    Синтез коллагена тормозят глюкокортикоиды (путём снижения уровня мРНК проколлагена и ингибированием активности пролил-и лизилгидроксилазы), сам коллаген и N-пpoпептиды после своего отщепления.

    Патологии образования коллагена
    При дефиците витамина С нарушается гидроксилирование пролина и лизина, и образуются менее прочные коллагеновые волокна. В результате развивается цинга, при которой наблюдаются: повышенная хрупкость и ломкость кровеносных сосудов, множественные точечные кровоизлияний под кожу и слизистые оболочки, кровоточивость дёсен, выпадение зубов, анемия.
    При снижении активности проколлагенпептидаз (синдром Элерса-Данло-Русакова, тип VII) концевые пропептиды проколлагена не отщепляются, нарушается образование тропоколлагена и образование нормальных коллагеновых волокон. Клинически это проявляется малым ростом, искривлением позвоночника, привычными вывихами суставов, высокой растяжимостью кожи.
    При снижении активности лизилоксидазы, при недостатке меди, витаминов РР, В6 нарушается образование поперечных сшивок и, снижается прочность и упругость коллагеновых волокон. Такие структуры, как кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, становятся хрупкими, легко разрываются.
    Также существует ряд наследственных заболеваний, связанных с нарушением структуры или синтеза коллагена. Основная причина — мутации в генах коллагена, которые широко представлены в разных хромосомах.
    При многих заболеваниях наблюдают не только костно-суставную патологию или изменения со стороны кожи, но и ярко выраженные висцеральные проявления: поражения кишечника, почек, лёгких, сердца, сосудов.

    Катаболизм коллагена
    Разрушение коллагеновых волокон осуществляется активными формами кислорода и ферментативно (гидролитически) коллагеназами тканевыми и бактериальными.
    Тканевая коллагеназа содержит Zn2+, имеет 4 изоформы, синтезируется фибробластами и макрофагами соединительной ткани.
    Тканевая коллагеназа разрезает тройную спираль коллагена на расстоянии около ¼ от С-конца, между глицином и лейцином (изолейцином). Образующиеся фрагменты водорастворимы, они спонтанно распадаются на отдельные цепи, которые гидролизуются различными протеазами до АК.
    Тканевую коллагеназу активируют плазмин, калликреин и катепсин В. Чувствительность коллагена к действию коллагеназы и неспецифических протеаз повышает недостаточное гидроксилирование остатков пролина и лизина.
    Нарушение распада коллагена ведет к фиброзу органов и тканей (в основном печени и легких).
    Диагностика скорости распада коллагена
    В результате распада коллагена в крови и моче появляется свободный гидроксипролин. Большая часть этой аминокислоты катаболизируется под действием фермента гидроксипролиноксидазы, а часть её выводится с мочой, и поэтому гидроксипролин является маркерной аминокислотой, по которой судят о скорости распада коллагена.
    При некоторых заболеваниях, связанных с поражением соединительной ткани, экскреция гидроксипролина увеличивается вследствие ускоренного распада коллагена. Это наблюдается при болезни Педжета, гиперпаратиреозе, коллагенозах, некоторых инфекционных заболеваниях. При нарушении катаболизма гидроксипролина, причиной которого обычно выступает дефект фермента гидроксипролиноксидазы, выделение гидроксипролина может превышать 1 г/сут.

    Особенности обмена коллагена
    Коллаген относятся к медленно обменивающимся белкам, его Т½ составляет недели или месяцы.
    У молодых людей обмен коллагена протекает быстрее, с возрастом он заметно снижается, так как при старении увеличивается количество поперечных сшивок, что затрудняет работу коллагеназы. Поэтому, у молодых людей в возрасте 10—20 лет содержание гидроксипролина в моче может достигать 200 мг/сут, то с возрастом экскреция гидроксипролина снижается до 15—20 мг/сут.
    Синтез коллагена заметно увеличивается, когда фибробласты мигрируют в заживающую рану и начинают активно синтезировать в этой области основные компоненты межклеточного матрикса. При этом, на месте раны образуется соединительнотканный рубец, содержащего большое количество хаотично расположенных фибрилл коллагена.

    Читайте также: Полиэфирная ткань что это за материал

    Соединительная ткань. ЭЛАСТИН

    Эластин — основной белок эластических во­локон, которые в больших количествах содер­жатся в межклеточном веществе кожи, стенок кровеносных сосудов, связках, лёгких. Эти ткани могут растягиваться в несколь­ко раз по сравнению с исходной длиной, со­храняя при этом высокую прочность на разрыв.

    Строение эластина
    Эластин — гликопротеин с молекулярной массой 70 кДа.
    Первичная структура эластина образована полипептидной цепью из 800 АК, в которой преобладают глицин, валин, аланин, содержится много пролина и лизина, немного гидроксипролина, отсутствует гидроксилизин.
    Большое количество гидрофобных радикалов препятствует созданию регулярной вторичной и третичной структуры эластина, поэтому он приобретает различные конформации.
    В межклеточном пространстве молекулы эла­стина образуют волокна и слои, в которых от­дельные пептидные цепи связаны множеством жёстких поперечных сшивок в разветвлённую сеть. Сшивки между ос­татками лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей, образуют специфические структуры, которые называются десмозинами (десмозин или изодесмозин).

    Десмозины образуются следующим образом: вначале 3 остатка лизина окисляются до альдегидов, а затем про­исходит их соединение с четвёртым остатком лизина с образованием замещённого пириди­нового кольца.
    Окисление остатков лизина в альдегиды осуществляется лизилоксидазой (РР, В6, Cu2+).
    Кроме десмозинов, в образовании попереч­ных сшивок может участвовать лизиннорлейцин, который образуется двумя остатками лизина.
    Наличие ковалентных сшивок между пептид­ными цепочками с неупорядоченной, случайной конформацией позволяет всей сети волокон эла­стина растягиваться и сжиматься в разных на­правлениях, придавая соответствующим тканям свойство эластичности.

    Синтез эластина
    Эластин синтезируется фибробластами в виде растворимого мономера – «тропоэластина». В межклеточном пространстве после образования поперечных сшивок эластин приобретает свою конечную внеклеточную форму, которая характеризуется нерастворимостью, высокой стабильностью и очень низкой скоростью обмена.

    Нарушения структуры эластина и их послед­ствия
    Снижение активности лизилоксидазы, вызванное дефицитом меди, пиридоксина или дефицит лизилоксидазы, связанный с генетическим дефектом, приводит к снижению или прекращению образования десмозинов. В результате поперечных сшивок нет или их недостаточное количество. При этом, у эластических тка­ней снижается предел прочности на разрыв, появляются такие нарушения, как истончённость, вялость и растяжимость. Клинически эти нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких.

    Катаболизм эластина
    Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и разрушает эластин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в лёгких, поскольку лёгочная ткань не регенерирует. Разрушение эластина в альвеолярных стенках ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких.
    В норме эластазу нейтрофилов и другие протеазы ингибирует α1-антитрипсин. Основное количество α1-антитрипсина синтезируется печенью и находится в крови. В лёгких α1-антитрипсин синтезируется альвеолярными макрофагами, что и обеспечивает защиту альвеол от действия эластазы. При дефиците α1-антитрипсина, который может быть следствием различных мутаций, повышается риск развития эмфиземы лёгких.

    Соединительная ткань. ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ И ПРОТЕОГЛИКАНЫ

    Гликозаминогликаны (ГАГ) — линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. Глюкозаминогликаны могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.
    Протеогликаны — высокомолекулярные соединения, состоящие из гликозаминогликанов (90—95%) и белка (5—10%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани.
    ГАГ и протеогликаны специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином, фибронектином, ламинином и другими белками межклеточного матрикса.

    Функции протеогликанов и глюкозаминогликанов:

    • 1. являются структурными компонентами межклеточного матрикса;
    • 2. участвуют в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей.
    • 3. являясь полианионами, могут связывать, кроме воды, большие количества катионов (Na+, K+, Са2+) и формировать тургор различных тканей;
    • 4. играют роль молекулярного сита, они препятствуют распространению патогенных микроорганизмов;
    • 5. гиалуроновая кислота и протеогликаны выполняют рессорную функцию в суставных хрящах;
    • 6. гепарансульфатсодержащие протеогликаны способствуют созданию фильтрационного барьера в почках;
    • 7. кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы;
    • 8. гепарин — антикоагулянт крови;
    • 9. гепарансульфаты — компоненты плазматических мембран клеток, где они могут функционировать как рецепторы и участвовать в клеточной адгезии и межклеточных взаимодействиях. Они также выступают компонентами синаптических и других пузырьков.

    Строение и классы глюкозаминогликанов
    Глюкозаминогликаны представляют собой длинные неразветвлённые цепи гетерополисахаридов, которые построены из повторяющихся дисахаридных единиц. 1 мономером этого дисахарида является гексуроновая кислота (D-глюкуроновая кислота или L-идуроновая), 2 мономером — производное аминосахара (глюкоз- или галактозамина). NH2-группа аминосахаров обычно ацетилирована.
    Кроме гиалуроновой кислоты, все глюкозаминогликаны содержат сульфатные группы (О-эфиры или N-сульфаты).

    У глюкозаминогликанов существует 6 основных классов:

    Компоненты дисахаридных единиц

    Хондроитин-4-сульфат (хондроитинсульфат А)

    1. D -глюкуроновая кислота ( β 1→3)
    2. N -ацетил- D -галактозамин-4- сульфат ( β 1→4)

Sunny Lady
© 2026 Sunny Lady