Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов
Тема 2. Строение, состав и свойства соединительной ткани мяса
1. Разновидности соединительной ткани
2. Особенности строения и состава собственно соединительной ткани
3. Строение и свойства белков соединительной ткани
4. Пищевая и промышленная ценность соединительной ткани
1. Разновидности соединительной ткани
Соединительная ткань очень распространена в животных организмах и все ее разновидности составляют около 50 % массы туши животного.
Соединительная ткань выполняет различные прижизненные биологические функции: участвует в построении разнообразных тканей и органов животного и его скелета, объединяет отдельные части организма, участвует в передаче механических усилий, играет защитную роль и роль запасного депо жировых веществ.
Функциональное назначение определяет существенные различия в строении и свойствах соединительной ткани, с учетом которых ее подразделяют на собственно соединительную, хрящевую и костную .
Несмотря на некоторые морфологические различия, все виды соединительной ткани представляют собой систему, состоящую из аморфного основного (межклеточного) вещества, волокон и клеток (рис. 4).
Особенности свойств разновидностей соединительной ткани формируются в зависимости от состояния основного вещества. У собственно соединительной ткани оно полужидкое, слизеподобное. У хрящевой ткани основное вещество более плотное, эластичное. У костной ткани — оно весьма плотное и прочное за счет накопления минеральных веществ.
асполагаемые в межклеточном веществе волокна могут быть трех видов и различаются по строению и свойствам: (преимущественно коллагеновые лентовидной формы), Эластиновые (нитевидной формы) и ретикулиновые .
Рис. 4. Соединительная ткань:
2 — эластиновые волокна; 3 — клетка;
зависимости от количественного соотношения морфологических элементов различают разновидности собственно соединительной ткани: плотную, эластическую, рыхлую и слизистую .
Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи.
В эластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань входит в выйную связку, желтую фасцию живота, стенки крупных кровеносных сосудов.
Рыхлая соединительная ткань содержит много клеточных элементов. Она главным образом, связывает другие ткани и мышцы между собой, а также шкуру с поверхностной фасцией. К разновидности рыхлой соединительной ткани относят жировую (см. тему 5) и ретикулярную. В ретикулярной ткани ретикулиновые волокна образуют густую сеточку, пронизывающую основное вещество. Ретикулярная ткань образует строму кроветворных органов: костного мозга, лимфатических узлов, селезенки.
Из слизистой ткани построены слизистые оболочки внутренних органов.
В слизистой соединительной ткани довольно много сложных белков: муцинов и мукоидов.
Химический состав различных видов собственно соединительной ткани не одинаков (табл. 1).
В соединительной ткани воды значительно меньше, чем в мышечной. В сухом остатке преобладают белки коллаген и эластин, относящиеся к группе склеропротеинов. Их содержание варьирует от вида соединительной ткани.
В соединительной ткани в меньшем количестве содержатся другие белки: ретикулин, муцины, мукоиды, альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и т.п.
Химический состав соединительной ткани
Эластическая ткань (выйная связка)
Учитывая особенности химического состава можно отметить, что свойства, пищевая и промышленная ценность собственно соединительной ткани будут определяться свойствами и количественным соотношением белков коллагена и эластина.
3. Строение и свойства белков соединительной ткани
Коллаген (греч. colla — клей, gennao — порождаю) — самый распространенный белок. На его долю приходится около 30 % всей массы белков животного организма. При этом содержание его в разных частях туши существенно отличается: в скелетных мышцах — 1-2 %, в сухожилиях — 25-35 %, в кости — 10-20 %, в хрящах — 10-15 %, в коже — 15-25 %, в стенках сосудов — 5-12 %, в почках — 0,4-1 %, в мозге — 0,2-0,4 % от массы сырья.
Читайте также: Как сшить куб из ткани своими руками
Коллаген является фибриллярным белком, для которого характерна удлиненная форма молекулы.
Для коллагена характерны 4 уровня структурной организации молекулы.
Первичная структура молекулы коллагена — полипептидная цепочка — построена примерно из 1000 аминокислотных остатков. От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина; малым содержанием тирозина и метионина; большим количеством заменимых аминокислот пролина и оксипролина , характерных для белков соединительной ткани. По содержанию оксипролина можно судить о количестве белков соединительной ткани в составе мяса.
По аминокислотному составу коллаген является неполноценным белком.
Вторичная структура коллагена в отличие от других фибриллярных белков не имеет вид α-спирали, а представляет собой ломаную спираль, что объясняется особенностями первичной структуры молекулы.
Третичная структура молекулы коллагена представляет собой трехцепочечную спираль, называемую тропоколлагеном . Эта субъединица построена из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната и соединенных, кроме того, поперечными водородными и ковалентными связями.
Четвертичная структура . В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном и поперечном направлениях происходит формирование надмолекулярной структуры коллагена — протофибрилл , представляющих собой тончайшие волоконца, обладающие поперечной исчерченностью.
Протофибриллы объединяются в фибриллы, более крупные единицы, из которых формируются коллагеновые волокна.
В построении коллагена участвуют глюкоза и различные мукополисахариды (сложные углеводы), выполняющие роль веществ, стабилизирующих структуру белка.
Строение коллагена определяет его природные свойства. Фибриллы коллагена лишь слегка растяжимы и очень прочны . Они могут выдерживать нагрузку, вес которой в 10 4 раз превышает их собственный. По прочности они превосходят стальную проволоку равного поперечного сечения. Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется, в основном благодаря исключительной механической прочности волокон, поэтому соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, увеличивает его жесткость.
Нативный коллаген нерастворим во воде, но набухает в ней и водных раствора кислот и щелочей с увеличением массы в 1,5-2 раза. Способность коллагена к набуханию широко используется в промышленной практике переработки коллагенсодержащего сырья.
Коллаген медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином, но разрушается коллагеназой и некоторыми растительными ферментами. Неполноценность коллагена и низкая перевариваемость белка определяют более низкую биологическую ценность плотной соединительной ткани по сравнению с мышечной.
Коллаген поддается дублению альдегидами, компонентами коптильного дыма и другими веществами. После дубления он становится более прочным, водостойким, труднодоступным для микробных ферментов.
Очень важны последствия нагрева коллагена в присутствии воды.
При умеренном тепловом нагреве (до 58-62 С) происходит сваривание коллагена. При сваривании ослабевает и разрывается часть водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в структуре коллагена, разрыхляется структура тропоколлагена. Сваривание коллагена подобно денатурации растворимых белков. При сваривании коллагеновые волокна укорачиваются, утолщаются. Растет гидратация белка, доступность действию протеаз.
При дальнейшем осторожном нагреве происходит гидротермический распад коллагена за счет разрушения большинства поперечных связей в структуре коллагена без заметного нарушения пептидных связей. При этом коллаген переходит в водорастворимый продукт — глютин (желатин). Скорость перехода коллагена в глютин зависит от вида сырья, условий его предварительной обработки и нагрева. Процесс превращения коллагена в глютин называют пептизацией . Набухший коллаген разваривается значительно быстрее, более полно и при менее высокой температуре, что используется при получении желатина высокого качества.
Одновременно с пептизацией коллагена начинается гидролиз образующегося глютина. Продукты распада обычно называют глютозами или желатозами . При температурах, близких к температуре сваривания коллагена, скорость образования глютина превышает скорость его гидролиза, поэтому разрушение структуры коллагена происходит с преимущественным образованием глютина. С повышением температуры возрастает скорость гидролиза глютина относительно скорости его образования. В продуктах распада возрастает количество желатоз. Чем выше температура и дольше нагрев, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов гидротермического распада коллагена.
Читайте также: Набивка ткани по дереву
Важнейшим свойством глютина является способность образовывать гели (студни). Растворы желатина образуют гель при низкой концентрации (1 %). При кипячении в воде или в кислой среде желатин быстро гидролизуется и теряет способность к гелеобразованию.
При тепловой обработке мяса изменения коллагена, вызываемые нагревом, играют положительную роль, так как повышается усвояемость коллагена, уменьшается прочность соединительной ткани, и значит улучшается консистенция мяса, и оно доводится до «кулинарной готовности».
Эластин менее распространен в животных организмах, чем коллаген. Является фибриллярным белком, по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам от него отличается.
По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном, — в нем содержатся оксипролин, пролин, гликокол. Имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, — десмозин и изодесмозин, — построенные из остатков лизина и образующие поперечные ковалентные связи между полипептидными цепочками эластина.
Эластин является неполноценным белком вследствие отсутствия триптофана и метионина.
Благодаря особенностям строения полипептидной спирали эластин хорошо растяжим. Длина эластиновых волокон в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое и после снятия нагрузки возвращается к первоначальной.
Эластин очень устойчив к действию химических реагентов, пищеварительных ферментов. Гидролизуется фицином, папаином, эластазой — ферментным препаратом из поджелудочной железы.
Эластин нерастворим в воде и в отличие от коллагена не набухает в ней. При варке не образует глютин и не поддается действию пепсина и трипсина, т.е. практически не усваивается организмом.
Ретикулин входит в состав ретикулиновых волокон соединительной ткани — самых малочисленных в организме животного. Ретикулин является неполноценным белком и практически не усваивается организмом.
Муцины и мукоиды — сложные белки (глюкопротеиды) — имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. В качестве простетической группы у этих белков встречаются сложные углеводы — мукополисахариды. Муцины и мукоиды входят в состав основного (межклеточного) вещества соединительной ткани и образуют комплексы для удерживания фибриллярных и клеточных элементов в определенном структурном взаиморасположении.
Муцины и мукоиды извлекаются из тканей щелочными растворами, т. к. имеют кислый характер.
Они дают характерные цветные реакции на белки, но не свертываются при нагревании.
В соединительной ткани встречаются альбумины и глобулины, главным образом, в клетках.
4. Пищевая и промышленная ценность соединительной ткани
Пищевая ценность соединительнотканного сырья определяется химическим составом, высоким значением массовой доли белков. С позиции полноценности белки этих тканей не сбалансированы по аминокислотному составу, не содержат триптофан, цистин. Снижает биологическую ценность малая активность пищеварительных ферментов к расщеплению коллагена, эластина, ретикулина.
Таким образом, с точки зрения классической концепции сбалансированного питания повышение массовой доли соединительной ткани в мясе и мясных изделиях снижает биологическую ценность белковой системы и играет роль отрицательного критерия качества мяса и мясных изделий.
С появлением концепции адекватного питания роль белков соединительной ткани в формировании качества мяса пересмотрена. Научно доказано сходство физиологической роли непереваренных элементов соединительной ткани и балластных веществ, необходимых организму для нормального функционирования. В ходе научных исследований установлено, что повышение удельного веса коллагена до 25-30 % от массы белков не приводит к ухудшению полноценности белковой системы мясного сырья, а при уровне 15-20 % улучшает ее качественные характеристики.
Благодаря способности коллагена к гидротермическому распаду, коллагенсодержащее сырье традиционно применяют для изготовления ливерных, застудневающих мясных продуктов (зельцев, студней), для производства желатина, клея, кормовой муки.
Читайте также: Арбен мебельная ткань ultra
Область применения коллагенсодержащего сырья для изготовления мясных продуктов постоянно расширяется благодаря использованию различных способов его предварительной технологической обработки и целенаправленной комбинации белкового сырья в рецептурах изделий. В итоге реализуется возможность получения мясных продуктов разных ассортиментных групп с высокой пищевой и биологической ценностью.
Соединительнотканное сырье с высоким содержанием эластина используют для производства кормовой продукции.
Тема 3. Строение, состав и свойства костной
1. Строение костной ткани и кости
2. Химический состав и свойства костной ткани и кости
3. Пищевая и промышленная ценность кости
4. Особенности строения, состава и свойств хрящевой ткани
1. Строение костной ткани и кости
По морфологическому составу костная ткань является одной из разновидностей соединительной ткани, причем наиболее сложной из них. Костная ткань отличается сильно развитым межклеточным (основным) веществом, в состав которого входит органическая часть, пропитанная минеральными солями, что определяет высокую плотность и твердость костной ткани. В основном веществе расположены костные клетки — остеоциты, коллагеновые волокна, проходят кровеносные сосуды.
Костная ткань наряду с надкостницей и костным мозгом входит в состав костей скелета сельскохозяйственных животных, птицы, и выполняет основную опорную функцию в организме.
В кости различают наружный слой, состоящий из плотного вещества, и внутренний, менее плотный, состоящий из губчатого вещества. Количественное соотношение этих слоев различно для разных видов кости.
Плотное и губчатое вещества построены из окостеневших пластинок, образованных пучками коллагеновых волокон. В плотном веществе пластины расположены упорядоченно, плотно спрессованы; в губчатом — менее упорядоченно и образуют мельчайшие поры (типа губки), в которых находится костный мозг. Плотное вещество костной ткани содержит больше коллагеновых волокон, чем губчатое.
По строению, форме, составу кости скелета делят на три группы: трубчатые кости (кости конечностей), паспортная кость (плоские кости: лопатки, ребра и др.), рядовая кость (кости сложного профиля: позвонки, кулаки трубчатой кости и др.).
Средняя часть трубчатой кости — трубка или диафиз , состоящая в основном из плотного вещества, заполнена желтым костным мозгом. Диафиз обладает высокой прочностью и упругостью. Кулаки или эпифизы образованы, в основном, губчатой тканью, заполненной красным костным мозгом, и лишь на поверхности состоят из плотной ткани.
Паспортная кость состоит, главным образом, из плотной ткани. Внутри имеется небольшой слой губчатой ткани, заполненный красным костным мозгом.
Рядовая кость построена сходно с эпифизами.
2. Химический состав и свойства костной ткани и кости
В костной ткани содержится 20-25 % воды, 75-80 % сухого остатка, в том числе 30 % белков и 45 % неорганических соединений. Основной белок костной ткани — коллаген — составляет около 93 % всех белков ткани и входит в структуру оссеина .
При обработке костной ткани кислотами происходит так называемая мацерация (размягчение) за счет растворения минеральных веществ, оставшееся мягкая, эластичная органическая часть называется оссеином.
Минеральные вещества костной ткани составляют около ½ массы или ¼ объема ткани.
После прокаливания в кости остаются только минеральные вещества. Кость сохраняет свою форму, но лишенная органических веществ, становится хрупкой, растирается в порошок. Минеральные вещества костной ткани представлены, главным образом, кальциевыми солями угольной (около 85 %) и фосфорной (около 10 %) кислот.
Основой костного мозга является сетчатая (ретикулярная) ткань, в петлях которой расположены клеточные элементы — кровяные, жировые клетки.
При небольшом количестве жировых клеток костный мозг окрашен в красный цвет, а при их большом содержании он приобретает желтый оттенок. Оба вида мозга различаются по химическому составу (табл. 2).
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом