Пути образования и использования аминокислот в тканях
Динамическое состояние белков в тканях организма
Белки тканей организма постоянно обновляются, то есть подвергается распаду, и постоянно замещаются вновь синтезированными белками. Период полуобмена белков в таких тканях как кровь, слизистая кишечника, печень составляет приблизительно 10 дней. В таких тканях, как кожа, мышцы период полуобмена белков более продолжителен,
Распад тканевых белков (катаболизм) осуществляют особые тканевые протеолитические ферменты катепсины. Выделяют несколько их видов, которые обозначают буквами (А В, Д, Н, N) или римскими цифрами. Катепсины локализованы как в лизосомах, так и в цитозоле. Лизосомальные катепсины называются кислыми катепсинами, так как оптимум рН для них равен 4,5-5,5. Катепсины могут относиться как к эндопептидазам, так и к экзопептидазам. В активном центре катепсинов могут присутствовать цистеин, аспарагиновая кислота, серин. Например, катепсин «Д» по своему действию аналогичен пепсину желудочного сока, катепсин «Н» активен в печени, катепсин «N» обладает коллагенолитической активностью.
Биологическая роль катепсинов:
· участвуют в обновлении тканевых белков;
· разрушают дефектные, денатурированные белки (обычно подобные белки вначале соединяются с особым белком убиквинтином, после чего разрушаются катепсинами);
· реконструктивная функция – катепсины переводят неактивные формы белков в активные белки;
· при голодании, кровопотере, интоксикации катепсины обеспечивают мобилизацию белков из депо белков (плазма крови, мышцы, печень).
В ткани всегда существует определённый запас аминокислот. Он поддерживается на достаточно постоянном уровне благодаря сбалансированности путей образования и использования аминокислот.
Пути пополнения запаса тканевых аминокислот:
1. аминокислоты, всосавшиеся из кишечника в результате переваривания пищевых белков (1/3 фонда);
2. аминокислоты, образовавшиеся при распаде тканевых белков;
3. синтезированные в тканях заменимые аминокислоты.
Одной из транспортных систем аминокислот в ткани является система, в которой участвуют трипептид глютатион (глю-гли-цис) и фермент γ — глютамилтранспептидаза. Аминокислота, подвергающаяся всасыванию, связывается со свободной γ — карбоксильной группой глютаминовой кислоты глютатиона. Затем этот комплекс распадается с освобождением глютамата. Данная транспортная система активна в отношении аминокислот цистеина, серина, треонина
Пути расходования аминокислот в тканях:
1. синтез тканевых белков и пептидов;
2. образование небелковых N-содержащих веществ (пуриновые основания, креатинин, биогенные амины, фосфолипиды);
3. использование на энергетические цели;
4. расходование на синтез углеводов (глюконеогенез);
5. образование из аминокислот некоторых метаболитов липидного обмена (кетоновые тела).
Катаболизм аминокислот условно делят на общие реакции (происходят в отношении радикала, аминогрупп, карбоксильных групп) и специфические реакции.
Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет
Билет №1
Источники и пути расходования аминокислот в тканях. Пул аминокислот.
Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Многие клетки используют аминокислоты для синтеза белков, а также большого количества других веществ: фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов и других соединений.
В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.
Читайте также: Ткань из которой делается постельное белье
В жидкой среде организма постоянно имеется определенное количество свободных аминокислот. Они образуют аминокислотный пул. Для человека массой 70 кг величина этого пула — 30 гр.
Этот пул всегда пополняется за счет трех основных процессов.
1 источник — всасывание или поступление аминокислот из кишечника — так называемые пищевые аминокислоты.
2-й источник — это распад тканевых белков
3-й источник это синтез заменимых аминокислот.
Аминокислоты постоянно изымаются из пула для использования в самых различных метаболических процессах
Несомненно, что большее количество аминокислот из пула изымается на синтез белков. Для ресинтеза тканевых белков ежесуточно из пула изымается около 400 гр ам.к.
Второй путь использования ам. к. это окислительный распад до конечных продуктов. Около 100 гр распадается , обеспечивая 10-15 % необходимой энергии для жизнедеятельности человека.
Третий путь использование — синтез из ам.к. углеводов и липидов. Глюконеогенез идет достаточно интенсивно. В сутки мы синтезируем 100-120 гр глюкозы.
Четвертый путь — синтез других азотосодержащих соединений ( креатин, холин, сфингозин, гем).
5 Синтез азотистых оснований нуклеотидов
6 Синтез биогенных аминов
7 Синтез других аминокислот за счет реакции трансаминирования
8 Синтез гормонов — производных аминокислот
В целом за сутки через аминокислотный пул проходит не менее 450-550 гр аминокислот Таким образом пул в сутки обменивается не менее 15 раз.
Аминокислотная недостаточность-болезненное состояние организма, связанное с недостаточным усвоением и всасыванием аминокислот.
— получение только растительных белков
Терминология
Азотемия — повышенное содержание в крови азотистых продуктов обмена. Свидетельствует об усилении катаболизма белков, голодании, сахарном диабете.
Гипераммониемия — это нарушение обмена веществ, проявляющееся в недостаточности цикла ферментов мочевины, приводящее к отравлению организма аммиаком. Наблюдаются головокружение, тошнота, рвота, судороги, потеря сознания (печеночная кома)
Фенилкетонурия —наследственное заболевание, связанное с мутациями в гене фенилаланингидроксилазы.
Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.
Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях.
Трансаминирование аминокислот, химизм, ферменты. Аминокислоты,
Участвующие в трансаминировании.
Трансаминирование есть подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на альфа-кетокислоту без промежуточного образования аммиака.
Реакция трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех жиых организмо. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, аминотрансферазы или трансаминазы.
Аминотрансферазы обладают субстратной специфичностью к разным аминокислотам. В тканях человека более 10 разных аминотрансфераз.
Топовые ферменты.
— аланиаминотрансфераза (АЛТ);
— глутамат-пируватаминотрансфераза (ГПТ);
— аспартатаминотрансфераза (АСТ);
— по обратной реакции глутама-оксалоацетатаминотрансфераза (ГОТ).
В переносе аминогруппы активное участие принимает кофермент трансаминаз пиридоксальфосфат, производное витамина В6, который процессе реакции обратимо превращается в пиридоксаминфосфат.
Читайте также: Бантики из ткани сетка
Трансамиеировании могут подвергаться все аминокислоты, кроме трех: пролин, треонин, лизин
Специфичность трансаминаз, коферментная функция витамина В6.
Специфичность субстрата- абсолтная, в одну сторону
| Витамин БЭ-ШЕСТЬ. Пиридоксальфосфат (АКТИВНАЯ ФОРМА) служит переносчиком аминогрупп. При этом наиболее важную роль играет его альдегидная группа, которая может обратимо присоединять различные амины с образованием шиффовых оснований. Реакции трансаминирования проходят в 2 стадии, во время которых пиридоксальфосфат претерпевает обратимые превращения между свободной альдегидной формой (ПФ) и ами-нированной формой (пиридоксаминфосфат). |
Особая роль глутамата в реакциях трансаминирования.
Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных — глу-тамат, аланин, аспартати соответствующие им кетокислоты — α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат.Основным донором аминогруппы служит глутамат.
Акцептором аминогруппы любой аминокислоты, подвергающейся трансаминированию (аминокислота 1), служит α-кетоглутарат. Принимая аминогруппу, он превращается в глутамат, который способен передавать эту группу любой α-кетокислоте с образованием другой аминокислоты (аминокислота 2).
Биологическое значение реакций трансаминирования.
Реакции трансаминирования играют большую роль в обмене аминокислот. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование — заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В результате происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование — первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее количество аминокислот в клетке не меняется.
При трансамиеировании происходит образование новой альфакетокислоты и новой аминокислоты без промежуточного образования аммиака
Пути расходования аминокислот
Основные пути расходования аминокислот: 1) синтез пептидов и белков (основной путь); 2) синтез небелковых азотсодержащих соединений (пуринов, пиримидинов, НАД, фолиевой кислоты, КоА и др.), тканевых биорегуляторов (гистамин, серотонин), медиаторов (норадреналин, ацетилхолин); 3) синтез углеводов (глюконеогенез) с использованием углеродных скелетов аминокислот; 4) синтез липидов с использованием ацетильных остатков углеродных скелетов аминокислот; 5) окисление до конечных продуктов с выделением энергии (рис. 20.4).
Аминокислоты в норме не резервируются (как глюкоза или жирные кислоты) и не выводятся с мочой. Редко аминокислоты используются для энергетических целей как топливные молекулы.
Типичные реакции обмена аминокислот
Аминокислоты, не использованные для биосинтетических процессов, подвергаются катаболизму, а из углеродных цепей аминокислот синтезируются вещества, способные резервировать энергию – глюкоза (гликоген) и липиды.
Основное количество аминокислот метаболизируется в печени. Аммиак, образующийся при метаболизме аминокислот, используется для биосинтетических процессов; избыток аммиака выделяется непосредственно или превращается в мочевину или мочевую кислоту в зависимости от организма. Избыток аммиака, образующийся в периферических тканях, транспортируется в печень, где превращается в форму, в виде которой он выводится из организма.
Читайте также: Расход ткани из журнала
a-Аминокислоты являются бифункциональными соединениями, содержащими аминную и карбоксильную группы. Реакции по этим группам являются общими для различных аминокислот: 1) по аминной группе — реакции трансаминирования и дезаминирования; 2) по карбоксильной группе — реакции декарбоксилирования, образования аминоациладенилатов; 3) реакции по радикалу являются специфичными для каждой аминокислоты.
Для освобождения аммиака аминокислоты подвергаются реакциям трансаминирования с последующим дезаминированием. Аминогруппы аминокислот утилизируются для синтеза мочевины, которая экскретируется как конечный продукт метаболизма белков. Углеродный скелет аминокислот сначала превращается в кетокислоты, которые используются для получения энергии, синтеза глюкозы, кетоновых тел и незаменимых аминокислот.
Трансаминирование
Трансаминирование является первым этапом и основным путем метаболизма аминокислот. Трансаминирование (переаминирование) – реакции межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на a-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Этот процесс открыт в 1937 году Е. А. Браунштейном и М. Г. Крицман. По меньшей мере 11 аминокислот способны вступать в реакции трансаминирования.
1.Реакции трансаминирования являются универсальными у всех живых организмов. Трансаминирование катализируют ферменты аминотрансферазы (трансаминазы). Для каждой пары аминокислоты и кетокислоты существует свой фермент. Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) и аланинаминотрансфераза (АлАТ) являются основными трансаминазами.
2. Коферментом трансаминаз является пиридоксальфосфат–производное витамина В6 (пиридоксол, пиридоксин). Пиридоксальфосфат функционирует как переносчик аминогруппы в активном центре трансаминаз. Трансаминазы подвергаются обратимому превращению между альдегидной формой (пиридоксальфосфатом), которая является акцептором аминогруппы, и аминированной формой, пиридоксаминфосфатом, которая является донором аминогруппы на α-кетокислоту.
3. Ферментысодержатся в цитозоле и митохондриях клеток.
4. Реакции трансаминирования обратимы.
5. Основными кетокислотами, принимающими участие в трансаминировании, являются пируват, оксалоацетат и2-оксоглутарат.
6. Трансаминирование происходит при катаболизме и анаболизме аминокислот и является пунктом «переключения» метаболических превращений. В процессе трансаминирования происходит перераспределение аминогрупп и синтез заменимых аминокислот.
7. Происходит накопление a-аминогрупп в форме одной аминокислоты — глутаминовой кислоты, которая затем подвергается дезаминированию.
1) a-АК + 2-оксоглутарат « a-кетокислота + ГЛУТАМАТ
2) a-АК + оксалоацетат « a-кетокислота + аспартат
аспартат + 2-оксоглутурат « оксалоацетат + ГЛУТАМАТ (АсАТ)
3) a-АК + пируват « a-кетокислота + аланин
аланин + 2-оксоглутарат « пируват + ГЛУТАМАТ (АлАТ)
8. Для лабораторной практики особое значение имеет определение активности АлАТ и АсАТ. Их активность в клетках превышает активность в сыворотке крови. Эти ферменты появляются в сыворотке крови при повреждениях тканей. При поражении сердца преимущественно повышается активность сывороточной АсАТ, а при повреждениях гепатоцитов — АлАТ.
Механизм трансаминирования включает образование Шиффовых оснований в результате обратимой реакции между карбонильной группой альдегида или кетона со свободной аминогруппой:
1. Аминогруппа аминокислоты переносится на пиридоксальфосфат, который превращаясь в пиридоксаминфосфат.
2. Пиридоксаминфосфат переносит аминогруппу на кетокислоту с образованием новой аминокислоты.
- Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом