Увеличение температуры тканей вызывает сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина

Оксигемоглобин: понятие, роль, образование, кривая диссоциации

Красный пигмент крови человека, сложный железосодержащий белок (хромопротеин, состоящий из глобина и четырех гемов с двухвалентным железом в центре каждого) – гемоглобин (Hb), соединяясь с молекулярным кислородом (O2) в легких, образует оксигенированную форму – оксигемоглобин (HHbO2). Оксигемоглобин, приобретая уникальные свойства и обеспечивая дыхание, как одно из элементарных проявлений жизни, продолжает саму жизнь организма. Например, достаточно ввести окись углерода вместо кислорода или нарушить потребление О2 клетками при попадании цианидов (солей синильной кислоты), которые ингибируют ферментные системы тканевого дыхания, как тут же наступает гибель организма.

Дыхание, на первый взгляд, кажется совсем простым процессом. Между тем, оно основано на взаимодействии многих компонентов, составляющих гигантскую молекулу красного пигмента крови – хромопротеина гемоглобина, который, в свою очередь, отличается многообразием производных, где из их числа несомненный интерес вызывает оксигемоглобин. Итак, оксигемоглобин образуется в легких путем соединения сложного железосодержащего белка гемоглобина с кислородом, поступающим с вдыхаемым воздухом.

Образование и распад оксигемоглобина

В спокойном состоянии тканям человеческого тела достаточно около 0,2 л кислорода в одну минуту, но все меняется при физической нагрузке и чем она интенсивнее, тем больше необходимого для дыхания газа запрашивают ткани. Для удовлетворения их нужд потребность в кислороде может увеличиваться в 10 – 15 раз и составлять до 2, а то и 3 литров О2 в одну минуту. Однако газообразный кислород в данном количестве никак не сможет пробраться в ткани, поскольку он почти не растворим и в воде, и в плазме, то есть, этот элемент в ткани должен доставить какой-то белок, способный соединиться с ним и решить задачу транспорта.

Кровь, как биологическая среда, реализует свои функциональные обязанности по обеспечению дыхания за счет присутствия в ней сложного содержащего железо протеина – гемоглобина, физиологическая роль которого, как транспортного средства кислорода, базируется на способности Hb связывать и отдавать О2 в корреляции с концентрацией (парциальным давлением – P) данного газа в крови. Образование оксигемоглобина осуществляется в паренхиме легких, куда кислород прибывает при дыхании из воздуха окружающей среды.

Процесс образования HHbO2 происходит в доли секунды (0,01 с), поскольку кровь в легких задерживается всего-то на полсекунды. Схематично и коротко образование оксигемоглобина можно представить в следующем виде:

• Попадая в капиллярные сосуды легких, кровь обогащается кислородом, то есть, красный кровяной пигмент к своим 4 гемам присоединяет кислород – идет реакция окисления (оксигенации);
• Кислород связывается с гемами хромопротеина при помощи координационных связей феррума (железо – Fe) и, не изменяя в данном случае валентности последнего (в геме валентность железа всегда – II), переводит его (Hb) в несколько иное состояние;
• Гем железосодержащего протеина представляет собой активный центр, с его помощью хромопротеин в результате вышеуказанной реакции переходит в непрочный комплекс – оксигенированный гемоглобин (HHbO2), который, находясь в красных кровяных тельцах – эритроцитах, с током крови доставляется к клеткам тканей, чтобы через распад оксигемоглобина и выделения в процессе диссоциации кислорода, обеспечить их дыхание.

Таким образом, результатом реакции оксигенации становится образование оксигемоглобина, подкисление биологической жидкости, снижение ее щелочного резерва, то есть, ее умения связывать углекислоту (СО2), которое, разумеется, на тот момент снижается.

Железосодержащий протеин, насытившись в легочной паренхиме кислородом и приобретя оксигенированную форму, уносит О2 к тканям, в капиллярных сосудах которых его концентрация в крови резко понижена. Там происходит распад оксигемоглобина (диссоциация), кислород уходит на тканевое дыхание, гемоглобин забирает отработанный углекислый газ, превращаясь в другую физиологическую модель – карбогемоглобин (HHbCO2), и в этом качестве отправляется в главный орган дыхания, чтобы обменять CO2 на очередную порцию необходимого организму газа.

Кривая образования и распада (диссоциации) оксигемоглобина

Агентом, гарантирующим быстрое насыщение железосодержащего белка кислородом (образование оксигемоглобина), выступает высокое напряжение (парциальное давление) О2 в легочных альвеолах (порядка 100 мм рт. ст.).

Корреляцию между степенью насыщения красного кровяного пигмента кислородом и парциальным давлением O2 (P_{O 2}) выражают в виде S-образной кривой (сигмоиды), которую называют кривой диссоциации оксигемоглобина.

Свойственная красному кровяному пигменту S-образная (сигмоида) кривая диссоциации оксигемоглобина свидетельствует о том, что контактирование первой молекулы О2 с одним из гемов Hb открывает путь присоединению других молекул элемента остальными тремя гемами. Кривой насыщения железосодержащего белка кислородом принадлежит немалая физиологическая значимость – S-образная конфигурация позволяет крови обогатиться данным газом при изменениях концентрации кислорода в биологической жидкости в довольно обширных интервалах. К примеру, не следует ожидать таких особенных расстройств дыхательной функции крови, как выраженное кислородное голодание (гипоксия), при подъеме на высоту до 3,5 км над уровнем моря или во время перелета на самолете. Хотя P_{O 2} во вдыхаемом воздухе сильно понизится, концентрация кислорода в крови будет находиться на достаточно высоком уровне, чтобы обеспечить насыщение Hb данным газом. На это указывает и отлогий график формирования и распада оксигемоглобина на верхнем его отрезке (верхний отрезок кривой свидетельствует о течении процесса насыщения О2 красного пигмента крови в легочной паренхиме и находится в пределах 75 – 98%).

Читайте также: Махровая ткань для тапочек

Кривая диссоциации оксигемоглобина может быть разделена на 4 отрезка, каждому их которых соответствует определенный период образования оксигемоглобина (зависимость скорости насыщения хромопротеина кислородом от парциального давления газа в крови):

• 0 – 10 мм рт. ст. – гемоглобин не спешит насыщаться;
• 10 – 40 мм рт. ст. – оксигенация резко ускоряется (стремительный подъем кривой), доходя до 75%;
• 40 – 60 мм рт. ст. – оксигенация заметно замедляется, потихоньку добираясь до 90%;
• Значения P_O2 пересекают отметку 60 мм рт. ст. – насыщение идет слабо (линия лениво ползет вверх). Однако кривая медленно продолжает стремиться к отметке 100%, но, так и не достигнув ее, останавливается на уровне 96 – 98%. Кстати, и такие показатели насыщения Hb кислородом отмечаются только у молодых и здоровых людей (P_O2 артериальной крови ≈ 95 мм рт. ст., легочных капилляров – ≈ 100 мм рт. ст.). С возрастом дыхательные способности крови снижаются.

Несовпадение парциального давления кислорода артериальной крови и смеси газов в альвеолах легких трактуется:

1. Некоторыми разногласиями между интенсивностью тока крови и вентилированием разных отделов главного органа дыхания – легких;
2. Притоком незначительного объема крови из бронхиальных вен в венозные сосуды легких (шунтирование), где, как известно, течет артериальная кровь;
3. Прибытием доли крови из коронарных вен в левый желудочек сердца посредством тебезиевых вен (вены Тебезия-Вьессена), в которых проходимость возможна в обоих направлениях.

Между тем, причины, вследствие которых кривая образования и диссоциации оксигемоглобина приобрела сигмоидную форму, пока остаются не до конца выясненными.

Смещение кривой диссоциации оксигемоглобина

Но кривая диссоциации оксигемоглобина, о которой идет речь выше, справедлива, если в организме все нормально. В других ситуациях график может сдвигаться в ту или иную сторону.

Читайте также: Ткани из новосибирска стартекс

В числовом выражении сродство гемоглобина к кислороду обозначается величиной P₅₀ – напряжение полунасыщения красного пигмента крови кислородом или иными словами: парциальное напряжение О2, при котором 50% Hb пребывает в форме оксигемоглобина (оптимальные условия: рН – 7,4, tº – 37ºC). Нормальные значения этого показателя в артериальной крови приближаются к величине 34,67 гПа (26 мм рт. ст.). Смещение графика вправо указывает на то, что способность красного кровяного пигмента соединяться с кислородом снижается, что, естественно, увеличивает значения P_50. И, наоборот – смещение кривой влево говорит об увеличении сродства этого хромопротеина к кислороду (↓P_50.).

Ходу сигмоиды помогают некоторые факторы, повышающие обогащение крови кислородом и таким образом участвующие в тканевом дыхании, поэтому названные вспомогательными:

• Повышение водородного показателя (pH) крови (эффект Бора), поскольку способность гемоглобина присоединять кислород связана с водородным показателем (pH) данной биологической среды (гемоглобин представляет одну из четырех буферных систем и влияет на регуляцию кислотно-основного баланса, поддерживая pH на нужном уровне: 7,36 – 7,4). Следовательно, чем выше водородный показатель, тем активнее ведет себя гемоглобин в отношении кислорода и наоборот – снижение pH отнимает возможности хромопротеина присоединять кислород, например: ↓pH до 7,2 заставит график отклоняться вправо (≈ на 15%), ↑pH до 7,6 передвинет кривую диссоциации оксигемоглобина влево (≈ на 15%);
• Отделение углекислого газа от карбогемоглобина в легких и выход СО2 с выдыхаемым воздухом (эффект Бора-Вериго) на фоне повышения водородного показателя создает условия для жадного насыщения гемоглобина кислородом (образование оксигемоглобина в легких);
• Возрастание уровня значимого для обмена фосфата – 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ), содержание которого в крови меняется в зависимости от условий протекания обменных процессов;
• Снижение температуры в легких (в тканях она выше, нежели в легких) и чем ниже упадет tº, тем больше способностей присоединять кислород появляется у железосодержащего белка (при повышении температуры идет обратный эффект).

Уровень красного пигмента в крови, а также его способность присоединять кислород (кривая диссоциации оксигемоглобина) в некоторой степени подвержены возрастным колебаниям. Так, у младенцев, только-только известившим мир о своем появлении первым криком, количество гемоглобина заметно выше, что объясняется присутствием фетального гемоглобина, который, как известно, обладает повышенным сродством к кислороду. Красный пигмент крови стариков, напротив, постепенно снижает способности связывать кислород.

В заключение хочется заметить, что гемоглобин не только имеет сродство к кислороду и довольно легко соединяется с углекислым газом. Кроме физиологических соединений красного кровяного пигмента при определенных условиях возникают связи с другими газами, в частности – с угарным газом (CO) и оксидом азота (NO), причем соединение происходит также непринужденно

Высокое сродство Hb к угарному газу влечет образование карбоксигемоглобина (HHbCO), который препятствует соединению хромопротеина с кислородом, а в результате этого ткани остаются без O2. К чему это может привести – всем известно: при отравлении угарным газом высок риск смертельного исхода, если вовремя не помочь человеку.

При отравлении оксидом азота или парами нитробензола гемоглобин переходит в метгемоглобин (HHbOH) с изменением валентности железа (II → III). Метгемоглобин также не позволяет кислороду соединиться с гемоглобином, в итоге – наступает кислородное голодание тканей, создается угроза жизни организма.

Видео: о транспорте кислорода и углекислого газа гемоглобином

Читайте также: Дефекты ткани при стирке

Увеличение температуры тканей вызывает сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина

В конце 1990-начале 1991 года О. Siggaart-Andersen с соавторы опубликовали методику построения КДО, основанную на разработанном ими алгоритме, включенном в компьютерную экспертную систему. На основании введенных Р02, PC02, Ph, и Нв артериальной или венозной крови, полученных на обычных газоанализаторах, система строит КДО, вполне доступную анализу.

Более того, помимо построения кривой, система рассчитывает величины таких важных для понимания особенностей транспорта кислорода показателей, как альвеолярное Р02 и содержание в эритроците 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ).
На рисунке представлен пример нормальной кривой диссоциации оксигемоглобина, полученной при Ра02 — 99,3 мм Hg, Ph — 7,38, РС02 — 39,6, BE — 1.4 ммоль/л.

При первом же взгляде на КДО обращает на себя внимание нелинейность отношений Р02 и S02. Объяснение этому феномену было найдено еще в 20-х годах прошлого столетия. Было выяснено, что реакция насыщения гемоглобина кислородом протекает с различными скоростями в зависимости от напряжения кислорода.

Выделяют четыре этапа этой реакции. Высказывалось предположение, что реакция образования оксигемоглобина на каждом предыдущем этапе способствует ускорению реакции на последующем этапе. Поэтому наименьшая скорость реакции отмечается на первом (до 5% Sa02) этапе, что соответствует пологому положению кривой (синий цвет).

Максимальная скорость реакции отмечается на 2 и 3 этапах (красный и зеленый цвет). На этом отрезке кривой проявляется наибольшее сродство гемоглобина к кислороду, в связи с чем при Р02 50 мм Нg (выраженная гипоксемия) насыщение гемоглобина кислородом составляет 85,5%, а при Р02 70 мм Нg — соответственно 94%, уровень, вполне приемлемый для нормального функционирования организма.

На четвертом этапе скорость реакции замедляется. Однако причина замедления скорости реакции в другом. На этом отрезке кривой насыщение гемоглобина кислородом достигает уровня кислородной емкости крови (константы Хюффнера), что и соответствует 96-98% содержанию оксигемоглобина при Р02, превышающем 100 мм Нg. Дальнейшее увеличение Р02 не повышает содержание оксигемоглобина, т.к. весь гемоглобин связан с кислородом.

Физиологический смысл взаимоотношений гемоглобина и кислорода, выразившийся в КДО, состоит в том, что при низких величинах напряжения кислорода в крови (гипоксемия) высокое сродство к нему гемоглобина является, пожалуй, одним из немногих эффективных механизмов, поддерживающих транспорт кислорода на допустимом уровне и обеспечивающим сохранение жизнедеятельности организма.

Мы уже отмечали, что при РО2=50 мм Нg концентрация оксигемоглобина составляет 85,5%. При дальнейшем снижении Р02 ниже 40 мм Нg сродство гемоглобина к кислороду прогрессивно уменьшается. Если при снижении Р02 с 50 до 40 мм Нд содержание оксигемоглобина уменьшается только на 9,5%, то уменьшение Р02 с 40 до 30 мм Нg — уже на 14%, а снижение Р02с 30 до 20 мм Нд — более чем на 20%.

Поэтому в притекающей в легкие крови (Р02 = 40 мм Нg) за счет диффузии из альвеолярного воздуха напряжение кислорода быстро возрастает (точки Р02 и S02 располагаются на самом крутом сегменте кривой), то на уровне тканей происходит обратный процесс. Потребление тканями кислорода сопровождается быстрым снижением его напряжения до 40 мм Нg. Это приводит к уменьшению аффинитета гемоглобина к кислороду, быстрой диссоциации оксигемоглобина и переходу кислорода к тканям, что способствует эффективному газообмену.
Таким образом, кривая диссоциации оксигемоглобина иллюстрирует динамику кислородтранспортной функции крови, основным механизмом которой является меняющееся сродство гемоглобина к кислороду.

• Свежие записи
  • Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
  • Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
  • Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
  • Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
  • Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом