В состав соединительных тканей входит белок кератин коллаген инсулин

На долю соединительной ткани приходится более 50 % массы тела животного. Существенной особенностью, отличающей ее от других и присущей в большей или меньшей степени всем ее разновидностям, является количественное преобладание межклеточного вещества над клеточными элементами. Межклеточный матрикс состоит из волокнистых компонентов, а пространство между ними заполнено основным веществом, содержащим гликопротеины. Волокнистые компоненты состоят из коллагеновых и эластиновых волокон.

Белковый состав соединительной ткани представлен в основном коллагеном и эластином, на их долю приходится практически 90 % всех белков. Это фибриллярные белки с характерной удлиненной формой молекулы, обусловленной параллельным расположением полипептидных цепей. Аминокислотный состав коллагена и эластина отличается от мышечных. В коллагене на долю остатков глицина и аланина приходится около 45 %, также содержатся такие аминокислоты: гидроксилизин и гидроксипролин. На долю пролина и гидроксипролина приходится около 21 %. В эластине суммарное содержание глицина, аланина, валина и пролина составляет почти 70 %. Изоэлектрическая точка смещена в слабокислую область [4]. Еще одной характерной чертой является регулярность в последовательности аминокислот, чего нельзя сказать о белках мышечной ткани. Для данных белков характерно присутствие повторяющихся участков аминокислот. В коллагене — в виде триплетов четырех видов (Х – иминокислота, Y – аминокислота):

— Gly — Х — Х -; — Gly — Х — Y -; — Gly — Y — Х -; — Gly — Y — Y -.

В эластине — тетрамер: — Gly — Gly- Val — Pro -; пентамер: — Pro — Gly — Val — Gly — Val -; гесамер: — Pro — Gly — Val — Gly — Val — Ala.

Для соединительнотканных белков характерно присутствие внутри- и межмолекулярных поперечных сшивок: альдольная, гистидин-альдольная, лейцин-норлейциновая, основание шиффа. В результате появляется возможность ковалентного связывания четырех боковых цепей друг с другом, причем они могут принадлежать разным молекулам белка.

В эластине значительно меньше содержание лизина это обусловлено тем, что боковые цепи четырех остатков аминокислоты ферментативным путем превращаются в десмозин, в результате формируется поперечная сшивка между соседними полипептидными цепями в молекуле эластина. Именно присутствие десмозина отличает эластин от всех других белков, включая и коллаген.

Благодаря своей уникальной структуре белки соединительной ткани в нативном состоянии не подвергаются действию протеолитических ферментов. Ткани, содержащие коллаген и эластин, отличаются особой прочностью, способностью выдерживать значительные нагрузки.

При всем сходстве данных белков, каждый из них является индивидуальным белком, со свойствами присущими только ему одному.

Молекула коллагена имеет относительную молекулярную массу 300000, длину 280 нм и толщину 1,4 нм. Каждая a-цепь содержит в среднем около 1000 аминокислотных остатков. Еще одной особенностью коллагена является его гетерогенность. В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации – интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование одного или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе [5].

Эластин изучен меньше, чем коллаген. Наличие гибкой случайной конформации молекул эластина и большое количество поперечных сшивок обеспечивает исключительное свойство эластической ткани — обратимую деформацию под влиянием механического воздействия.

Практическое применение имеет в основном коллагенсодержащее сырье, это связано со способностью коллагена образовывать гели при взаимодействии с водой. Коллаген находит широкое применение в медицине для пластики сосудов, дефектов кожи, кости, мозговой оболочки, тазового дна, трахеи, печени и селезенки. Применяется в виде гемостатических средств и тампонов, мембран для диализа, шовного материала, а также для доставки лекарственных средств в организм человека, в пищевой промышленности – в качестве гелеобразователя.

Цель работы исследование возможности использования соединительнотканных белков в качестве носителей биологически активных веществ.

Материалы и методы исследований

Объектами исследования были сухожилия и выйная связка крупного рогатого скота, желатин, растворы гидролизатов коллагена и эластина, соли йода и железа, а также растительные настои, содержащие фенольные соединения, в частности антоцианы.

Основные этапы получения гидролизата коллагена: измельчение сухожилий, последовательная солевая и кислотная экстракция, тепловая обработка и охлаждение. Раствор гидролизата коллагена имел светло-матовый цвет, без видимых границ раздела фаз.

Эластин выделяли из выйной связки при последовательной экстракции: солевой, щелочной, водной. Растворимую форму белка получали методом биотрансформации.

Читайте также: Какие виды растительных тканей существуют какие функции они выполняют

Гидролизат представляет собой сложную смесь пептидов, жидкость светло-желтого цвета, без вкуса и запаха. Содержание белка в 1 мл гидролизата коллагена и эластина составило 30 мг и 40 мг соответственно.

При проведении экспериментов использовали аналитические методы качественного и количественного анализа.

Результаты исследований и их обсуждение

В результате проведенных исследований получены растворимые формы соединительнотканных белков – гидролизаты коллагена и эластина, которые исследовали в качестве матрицы микроэлементов, в частности железа и йода.

Источниками микроэлементов служили сульфат железа (II) и йодид калия. Одним из основных условий при проведении реакции являлся показатель рН среды. Выбор рН среды связан со свойствами микроэлементов и фермента. Так, в кислой среде йод восстанавливается до молекулярного состояния и улетучивается, в щелочной среде рН > 8,0 образуется гипойодид. Фермент при рН выше 6,0 инактивируется. Учитывая данные факторы, в растворах устанавливали рН 7,0 – 7,2. Расчет вводимого количества йодида калия производили по содержанию йода (76,5%).

При взаимодействии железа и гидролизатов коллагена и эластина были исследованы значения рН (9,0; 5,5; 3,5)±0,2. При рН 9,0±0,2 наблюдалось изменение окраски от светло-желтого (гидролизат эластина) и светло-матового (гидролизат коллагена) до темно-коричневого цвета с выпадением осадка в виде хлопьев, что снижало органолептические свойства и указывало на окисление железа.

При рН среды 3,5 и 5,5 наблюдалось одинаковое связывание железа без визуальных изменений растворов. Однако, учитывая значения рН максимальной устойчивости комплексов и большинства пищевых систем, выбрано значение 5,5±0,2.

Оптимальная температура процессов связывания йода и железа соединительнотканными белками выбрана 0-4 °С, так как при положительных температурах возможно микробное обсеменение исследуемых растворов.

Известно, что химические процессы протекают во времени. Для установления максимальной степени связывания в растворы гидролизатов эластина и коллагена вносили разные концентрации солей железа и йода и контролировали содержание микроэлементов через каждые 2 часа. Концентрации микроэлементов были подобраны исходя из суточной потребности организма человека в них [3]. Экспериментально установлено, что максимальное взаимодействие железа с гидролизатами наблюдалось по истечении 24 часов, в случае йода – 20 часов.

По результатам исследований учитывая совокупность данных по ИК — спектроскопии (о наличии полиглициновых структур и отсутствие связи C-I), содержанию глицина в гидролизатах, диссоциацию йодида калия в растворах на ионы, избирательное расщепление пептидной цепи пепсином (Х- глицин) можно предположить о возможности возникновения ионной связи между протонированными группами NH3+ гидролизатов и I-. На основании приведенных доводов, предложена гипотетическая модель связывания йода гидролизатами соединительнотканных белков:

Для выяснения взаимодействия катиона железа с пептидами эластина и коллагена проведены исследования с использованием методов ИК и ЯМР-спектроскопии.

При ИК-спектроскопии в области 1400-1390 см-1 у образцов гидролизата эластина присутствует пик, который отвечает за группировку COO- . Данная область не содержит аналогичный пик в спектре в образцах эластин-железо. Следовательно, можно предположить, что свободная карбоксильная группа, присутствующая в пептидах гидролизата эластина, присоединила к себе железо с образованием комплекса. В диапазоне спектра 1130-1080 см-1 в образцах «эластин-железо» и «коллаген — железо» наблюдалось появление пиков, отвечающих за сульфатную группировку и свидетельствующих о возникновении ионной связи с SO42-.

Для более полной информации о взаимодействии между соедительнотканными белками и железом исследовали ядерно-магнитно-резонансные (ЯМР) спектры опытных образцов.

Анализ спектров показал, что в гидролизатах содержится большее количество СОО- групп (области 160-180 м.д., наличие большего количества пиков), в отличие от той же области в гидролизатах с железом. В области 50-65 м.д., которая отвечает за >СН-N

Белки — состав, свойства и роль в диете

» data-image-caption=»» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete-900×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete.jpg» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»>

Александр Попандопуло, студент медицинского института УЛГУ. Редактор А. Герасимова

Пища человека состоит из многих ингредиентов. Они делятся на макроэлементы — белки, жиры и углеводы и микронутриенты — витамины, микроэлементы и т. д. Белок обеспечивает около 10-15%. дневной энергии. 1 грамм белка высвобождает 4 ккал.

Белок — это основной строительный блок тела. Белки расщепляются на аминокислоты, которые важны для регенерации мышц, костей, кожи, крови и других жизненно важных систем. Кроме того, они используются в синтезе нуклеиновых кислот, несущих генетическую информацию.

Функции белков

У взрослых белок составляет около 16% массы тела. Из них 43% содержатся в мышцах,15% – в коже, 16% в крови и др.

Функции белков в организме человека :

Структурная . Примерно половина белков в организме играет «каркасную» роль, например, в коже и мышцах. Эти белки — коллаген, актин и миозин.
Транспортная. Белки помогают транспортировать многие питательные вещества через кровь и другие жидкости организма, такие как гемоглобин, липопротеины.
Гормональная . Гормоны — это аминокислотные цепи, из которых состоят пептиды, такие как инсулин.
Ферментативная . Все ферменты — белки. Например, пищеварительный фермент амилаза и другие.
Иммунная . Антитела — это белковые молекулы. Белки также участвуют в подавлении воспалительных реакций.
Защитная . Белок альбумин выполняет защитную функцию, поддерживая необходимый pH крови.

Читайте также: Хондральные тела в мягких тканях

Функции белков в организме человека

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» alt=»Функции белков в организме человека» width=»800″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka.jpg 900w» sizes=»(max-width: 800px) 100vw, 800px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Функции белков в организме человека

По питательной ценности белок делится на полезный и менее ценный. Значение зависит от набора аминокислот, которые лучше всего усваиваются человеческим организмом. Этот «набор» меняется в зависимости от физиологического развития человека.

Коллаген

Коллаген — это основной белок соединительной ткани у животных. Коллаген содержится в костях, хрящах, сухожилиях, зубах, коже, роговице, легких, печени, кровеносных сосудах и других органах и тканях. На его долю приходится около 25-30% белка млекопитающих.

У человека и позвоночных было идентифицировано двенадцать типов коллагена, состоящего из более чем 24 различных полипептидных α-спиралей. Комбинаци и этих спиралей определяют типы коллагена. Например, наиболее распространенный коллаген I типа (90% общей массы коллагена) состоит из 2 спиралей α-1 и 1 α-2.

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» alt=»Структура коллагена» width=»800″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena.jpg 900w» sizes=»(max-width: 800px) 100vw, 800px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Структура коллагена

Коллаген отличается от других белков организма своим уникальным аминокислотным составом: 33%. из всех аминокислот составляют Gly, 10% – про, 10% – гидрокси-Pro и 1% – гидрокси-Lys. Основная структурная единица коллагена — тропоколаген, состоит из трех левовращающихся α-спиралей, скрученных в одну правовращающуюся суперспираль. Такие суперспирали связываются поперечными ковалентными связями с образованием фибрилл.

Миозин

Миозин — это белок сокращения мышечных волокон. Его молекула состоит из α-спирали двух полипептидных цепей. Мол. масса около – 470000, что составляет 40-60% всех мышечных белков. Связавшись с актином, он образует актомиозин — основной белок в системе сокращения мышц. Он характеризуется активностью аденозинтрифосфатазы: она преобразует химическую энергию АТФ в механическую энергию сокращения мышц. В 1 см 3 мышцы содержится около 1 г м иозина .

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» alt=»Молекула миозина» width=»801″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg 801w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-768×575.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina.jpg 900w» sizes=»(max-width: 801px) 100vw, 801px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Молекула миозина

Инсулин

Это полипептидный гормон, секретируемый В-клетками поджелудочной железы. Инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, увеличивая проницаемость клеток мышечной и жировой ткани для глюкозы.

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» alt=»Инсулин» width=»749″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg 749w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-768×615.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin.jpg 900w» sizes=»(max-width: 749px) 100vw, 749px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Инсулин

Гликоген синтезируется из глюкозы в печени и мышцах, а инсулин подавляет синтез глюкозы из других веществ (молочной кислоты, аминокислот, глицерина) в печени. При нехватке инсулина (из-за недостаточной выработки рукой или нарушения транспорта глюкозы из крови в клетки) начинается заболевание, называемое диабетом (сахарный диабет).

Аминокислоты

Белки состоят из аминокислотной цепи. Аминокислоты связываются между собой с образованием пептидных цепей, более 10 аминокислот — полипептиды.

Общая формула аминокислот H 2 N – CHR – COOH. Строение отдельных аминокислот кардинально отличается. Согласно им выделяют три основные группы аминокислот:

алифатические;
ароматические;
гетероциклические.

Алифатические кислоты делятся на моноаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты. В молекуле трех аминокислот — цистеина, цистина и метионина содержится атом серы.

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» alt=»Строение аминокислот» width=»842″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg 842w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-768×547.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot.jpg 900w» sizes=»(max-width: 842px) 100vw, 842px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Строение аминокислот

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. За исключением глицина, все они имеют асимметричный атом углерода и оптически активны. Человеческий белок содержит 20 отдельных аминокислот. Некоторые из них незаменимы (существенны), другие — заменяемы, потому что их можно синтезировать.

Читайте также: Средство для стирки цветных тканей mister dez professional 5 л

Во время катаболизма всех аминокислот образуются шесть веществ, которые участвуют в общем катаболическом процессе. Эти вещества представляют собой пируват, ацетил-КоА, кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат.

Аминокислоты, из которых промежуточные продукты цикла Кребса (α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат) образуются во время катаболизма и впоследствии превращаются в конечный продукт оксалоацетат и могут использоваться для гликогенеза, называются гликогенными аминокислотами.

Некоторые аминокислоты превращаются в ацетоацетат или ацетил-CoA во время катаболизма и могут использоваться для синтеза ацетоновых материалов. Их называют кетогенными. Многие аминокислоты используются в синтезе веществ глюкозы и ацетона, потому что катаболизм производит два продукта, соответствующий метаболит цикла Кребса и ацетоацетат (Tyr, Phe, Trp) или ацетил-КоА (Ile). Такие аминокислоты называют смешанными или гликокетогенными.

Почти все природные аминокислоты (за исключением метионина) реагируют с α-кетоглутаровой кислотой. Эта катализируемая трансаминазой реакция дает глутаминовую кислоту и соответствующую α-кетоновую кислоту. Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием каталитической глутаматдегидрогеназы.

Незаменимые аминокислоты

Некоторые аминокислоты могут вырабатываться в организме, другие необходимо получать с пищей. Есть восемь незаменимых аминокислот.

Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» alt=»Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты» width=»900″ height=»474″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty-768×404.jpg 768w» sizes=»(max-width: 900px) 100vw, 900px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты

Важность некоторых аминокислот зависит от стадии физиологического развития человека. Например, в детстве очень важна одна аминокислота, а для взрослых она уже не важна. Пример: аргинин, гистидин, цистеин, глицин, тирозин, глутамин, пролин. Эти аминокислоты очень важны для детей, потому что детский организм не может их синтезировать из-за повышенной потребности. Во время метаболического стресса синтез глутамина может быть недостаточным, что делает его в таких случаях незаменимым.

Тирозин

Тирозин — ароматическая аминокислота, одна из двадцати аминокислот, необходимых для синтеза белка. Он образован из фенилаланина и других аминокислот. Тирозин участвует в синтезе адреналина, норадреналина, серотонина и дофамина.

Для правильного метаболизма тирозина в мозге необходимы витамин B 6 (пиридоксин) и фолиевая кислота. Тирозин используется для синтеза белков, катехоламинов, гормонов щитовидной железы, меланинов и может расщепляться на конечные метаболиты CO 2, H 2 O, NH + и энергию.

Между тирозином и α-кетоновой кислотой происходит реакция пераминирования, в результате чего п-гидроксифенилпируват вступает в реакцию с O 2.образуется гомогентизат. Ароматическое кольцо гомогентизата далее разрушается молекулярным кислородом с образованием малеилацетата. Он изомеризуется в фумарилацетоацетат, который гидролизуется до фумарата и ацетоацетата.

Тирозин обладает улучшающими настроение и антидепрессивными свойствами.
Он действует как адаптоген — улучшает адаптацию организма при стрессовых реакциях, снижает негативные последствия стресса, подавляет аппетит.
Тирозин участвует в синтезе энкефалинов, обезболивающих.
Используется в качестве нейротрансмиттера для стимуляции синтеза L-допа при болезни Паркинсона.
Тирозин используется в сочетании с триптофаном и имипрамином в качестве антидепрессанта. Эти аминокислоты содержатся в соевых продуктах, курице, индейке, рыбе, бананах, молоке, сыре, семенах кунжута, овсянке.

Недостаток тирозина снижает синтез белка, отмечается повышенная утомляемость, признаки депрессии, нарушение функции печени, снижение активности щитовидной железы. Очень серьезный дефицит тирозина может возникнуть при генетическом заболевании — фенилкетонурии, при котором организм не может метаболизировать аминокислоту фенилаланин, поэтому ее необходимо исключить из рациона. В отсутствие фенилаланина тирозин не может образовываться.

Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg» alt=»Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы» width=»900″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-768×512.jpg 768w» sizes=»(max-width: 900px) 100vw, 900px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы

Биологическая ценность белков

Биологическую ценность белков определяют аминокислоты. Белки со всеми незаменимыми аминокислотами в достаточном количестве, имеют высокую биологическую ценность. Белки с высокой биологической ценностью содержатся в источниках животного происхождения: мясе, яйцах, молочных продуктах, рыбе.

Если в белке нет одной или нескольких незаменимых аминокислот, его биологическая ценность низкая. Как правило, белки растительного происхождения имеют низкую биологическую ценность. Если питательная ценность ежедневного рациона слишком низкая, для выработки энергии используются белки организма.

Дефицит белка часто встречается у пациентов, перенесших операцию, и у пожилых людей. Дефицит белка возникает при заболеваниях почек, серьезных травмах, ожогах, сепсисе, мальабсорбции. Дефицит белка вызывает потерю мышечной массы, плохое заживление ран, восприимчивость к инфекциям, отек и ожирение печени.

Свежие записи
- Балкон в многоквартирном доме: является ли он общедомовым имуществом?
- Штраф за остекление балкона в 2022: что это и как избежать наказания
- Штраф за мусор с балкона: сколько заплатить за выбрасывание окурков
- Оформление балконного окна: выбираем шторы из органзы
- Как выбрать идеальные шторы для маленькой кухни с балконом